, Isabelle Schalk
5,6> Le fer est un nutriment essentiel à la vie de tout organisme vivant, des bactéries jusqu'à l'homme. En dépit de ce rôle clé dans le vivant, le fer à forte concentration est toxique. Dans notre organisme, pour contourner ce problème de toxicité, la grande majorité du fer intracellulaire est liée à des protéines (en particulier la ferritine, une protéine capable de fixer jusqu'à 4 000 atomes de fer) et une petite portion (0,2 % à 3 %) est liée à des ligands de faible poids moléculaire (inférieur à 2 kDa) constituant un pool de fer libre, dit de transit, qui assure le trafic du fer intracellulaire. On connaissait depuis longtemps un certain nombre de petites molécules capables de lier ce fer de transit avec une plus ou moins bonne affinité (citrate, phosphate, phospholipide, polypeptide). En 2010, deux équipes identifient de nouveaux candidats présents de façon endogène dans l'organisme, capables de chélater le fer, et présentant des propriétés chimiques et structurales proches de celles des sidérophores bactériens. Aujourd'hui, une nouvelle série de publications nous indiquent qu'une grande majorité du fer libre dans les cellules de l'organisme serait bien liée à ces sidérophores et que ceux-ci joueraient un rôle clé dans la protection de l'hôte contre les infections bactériennes. < processus essentiels à la vie, tels que la synthèse d'ADN, d'ARN et de protéines, le transport d'électrons, la respiration cellulaire, la prolifération cellulaire et la régulation de l'expression des gènes [1,2]. Ce métal existe essentiellement sous deux formes dans notre organisme : le fer héminique (95 % du fer), qui entre dans la constitution de l'hémoglobine, de la myoglobine et de certaines enzymes (cytochromes), et le fer non associé à l'hème (regroupé sous le terme de fer non héminique), interagissant avec certaines enzymes (comme la tyrosine hydroxylase pour la synthèse des catécholamines, la tryptophane hydroxylase pour la synthèse de la sérotonine et la ribonucléotide réductase pour la synthèse des nucléotides), les protéines à centre Fe/ S 1