Pulsradiolytische untersuchungen über die reaktivität der katalase gegenüber hydratisierten elektronen und freien OH‐radikalen

Abstract

Katalase reagiert in wäßriger Lösung mit dem hydratisierten Elektron und mit dem OH‐Radikal mit Geschwindigkeitskonstanten von 3,7.109 bzw. 8,3.1010 Mol−11. sec−1. Die Reaktion OH + Katalase it diffusionskontrolliert, obgleich ein Teil der Aminosären der Katalase im isolierten Zustand nicht bei jeder Begegnung mit einem OH‐Radikal reagiert. Aus den Messungen ergibt sich ein Diffusionskoeffizient des OH‐Radikals von 2,3.10−5 cm2. sec−1. Die Ergebnisse werden im Hinblick auf die Strahlenzersetzung der Katalase in wäßriger Lösung und auf den Einfluß der Katalase auf die Strahlenempfindlichkeit biologischer Systeme diskutiert. Es wird ferner eine Hypothese vorgetragen, nach der Reaktionen kleiner Radikale mit Monomeren, die zwar schnell, aber nicht ausschließlich diffusionskontrolliert enfolgen, zu diffusionskontrollierten Prozessen werden können, wenn der Reaktionspartner eine aus derselben Grundeinheit aufgebaute Makromolekel ist.

Comparable Effects in the Radiolysis and Ultrasound Sonolysis of Aqueous Solutions of Catalase

“…From competition experiments with NDA a high reactivity of catalase towards OH-radicals was apparent in agreement with the investigations of Henglein et al [12].…”

“…2 is obtained from tho steady-state approximation of competition of NDA and a solute for OH-radicals in aerated solution [10]. If &XDA and k are the rate constants of in reasonable agreement with the estimate by pulse radiolysis of Henglein et al [12] k= 8-3-10 10 I mol" 1 s " 1 .…”

The 60 Co g-Radiolysis of Aqueous Papain Solutions: Repair and Protection by Cysteine

“…Nevertheless, the fact that it is much smaller than the yields in nitrogen purged or aerated papain solutions leads one to examine the possibility that OH attacks the acetate ion, and the radical thus formed is relatively inert to papain. In a similar vein keq + acetate < 106 M-lsec-1 (8) and, if keT + papain 3 X 1010 M-lsec-1 as for catalase (48) and ribonuclease (49), no ea would react with acetate. However, kOH + acetate = 4 X 107 M-lsec-1 (8) and taking koH + papain -8 X 1010 M-'sec-as for other enzymes of similar amino acid composition (25,48), we find that N80 % of all OH should react with papain under our conditions.…”

Horseradish peroxidase. XL. The oxidation of native enzyme to Compound II

“…Rate constants, most of which are over 101° M-Is-', have been reported (1,5,7). In some so: + CI--+ so:-+ CIcases the spectral changes caused by attack of free CI' + CI--+ CI; radicals were assigned to specific radical sites on the protein surface (6).…”