Quantitative Distribution of Glycosaminoglycans in Young and Senile (Cataractous) Anterior Lens Capsules

Winkler, Jörg; Wirbelauer, C; Frank, Viktoria; Laqua, H.

doi:10.1006/exer.2000.0952

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“…In human articular cartilage, the structure of proteoglycans changes considerably between the fetus and the mature adult, leading to an increase in protein relative to glycosaminoglycan and a decrease in proteoglycan size (i.e., a decrease in glycosaminoglycans) [14]. Age-related decreases in glycosaminoglycans have also been noted in the human vocal ligament tendon [15], the human lamina cribrosa [16], and the lenticular and humoral side of human lens capsules in comparison with young lens capsules [17]. Furthermore, age-related changes in glycosaminoglycan content are seen in the skeletal muscle of normal and dystrophic mice aged from 3-18 weeks.…”

Section: Götte Et Al: Molecular Polymorphism Of Bisdermicanmentioning

confidence: 99%

Age-Related Molecular Polymorphism of the Heterodimeric Proteoglycan Bisdermican

Götte

Feugaing

Kresse

2004

The Scientific World JOURNAL

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Bisdermican (PG760) is a large, heterodimeric, dermatan sulfate proteoglycan found in selected basement membranes, smooth muscle cell layers, and different extracellular matrices. Age-dependent and developmentally regulated alterations in glycosaminoglycan structure and quantity have been shown to be functionally relevant for a number of physiological and pathological processes. Bisdermican was purified from human skin fibroblast cultures of different age and confluency. Following β-elimination, glycosaminoglycan chains were analyzed by Sephacryl-S-300 chromatography. Glycosaminoglycan chains of Bisdermican from infantile fibroblasts had a molecular weight of 19 kDa, whereas the glycosaminoglycan chain of the large Bisdermican subunit purified from confluent fetal fibroblast secretions was slightly larger (M r = 24 kDa). Bisdermican derived from subconfluent cultures of fetal fibroblasts displayed the largest glycosaminoglycan chains with a molecular weight of 31.5 kDa for the large subunit, and a molecular weight of 22 kDa for the small subunit. Thus, Bisdermican displays a molecular polymorphism that is related to its chronological age and proliferative state. KEYWORDS: glycosaminoglycan, dermatan sulfate, developmental regulation, aging, glycosylation DOMAINS: biochemistry, glycoscience, extracellular matrix, cell biology, cell and tissue culture, aging INTRODUCTIONProteoglycans are a class of glycoproteins of the extracellular matrix and cell surfaces that are characterized by the presence of one or several glycosaminoglycan chains, which are covalently attached to a core protein. Glycosaminoglycans are long, unbranched, anionic polysaccharides containing repetitive disaccharide units. These disaccharide units contain two modified carbohydrates. With the exception of the galactose-containing keratan sulfate, N-acetylgalactosamine or N-acetylglucosamine is linked to a uronic acid such as glucuronic acid or iduronic acid [1,2,3]. Depending on the disaccharide composition and the degree of epimerization and sulfation, dermatan/chondroitin sulfate, heparan D-48149 Münster, Germany; Tel: (+49) 251 56113/Fax: (+49) 251 8356114 **Deceased. ©2004 with author. TheScientificWorldJOURNAL (2004TheScientificWorldJOURNAL ( ) 4, 1017TheScientificWorldJOURNAL ( -1026 sulfate/heparin, keratan sulfate, and hyaluronic acid can be distinguished. Proteoglycans play major roles in a variety of physiological processes and are no longer only considered structural components. For example, proteoglycans have been implicated in the regulation of cell adhesion, migration, differentiation, and signaling in inflammation, development, wound repair, and tumorigenesis [1,2,3,4,5,6]. While some proteoglycan functions are mediated by the core protein, a major part is mediated by the glycosaminoglycans, which can form ligand binding sites defined by the degree of epimerization and sulfation, and the organization into domain structures [2]. Götte et al.: Molecular polymorphism of BisdermicanChanges in the content and composition of glycosaminog...

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Section: Götte Et Al: Molecular Polymorphism Of Bisdermicanmentioning

confidence: 99%

Age-Related Molecular Polymorphism of the Heterodimeric Proteoglycan Bisdermican

Götte

Feugaing

Kresse

2004

The Scientific World JOURNAL

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“…A cápsula anterior da lente é a lâmina basal do epitélio invertido (Winkler et al 2001), ou seja, uma matriz extracelular especializada, que desempenha papel fundamental na adesão e diferenciação celular, na permeabilidade e filtração de substâncias, na polaridade epitelial e no crescimento celular das fibras lenticulares (Lebleu et al 2007, Halfter et al 2013. É constituída principalmente por interações entre proteoglicanos, fibras colágenas (IV e XVIII) e glicoproteínas de adesão (Yan et al 2005, Lebleu et al 2007, Danysh & Duncan 2009, Nelson & Cox 2011, Halfter et al 2013.…”

Section: Introductionunclassified

“…O colágeno tipo IV, por sua vez, é uma proteína não fibrilar estável que compõe aproximadamente 50-80% da estrutura da cápsula. Integrado à laminina, é responsável pela manutenção da forma da lente durante seu rápido desenvolvimento; por sua estabilidade e por sua resistência no que diz respeito às forças exercidas pelo corpo ciliar durante o fenômeno de acomodação (Yan et al 2005, Lebleu et al 2007, Danysh & Duncan 2009, Halfter et al 2013; além disso, o colágeno é também responsável por manter o gradiente aniônico dentro da lente, já que, ligado ao heparansulfato e aos grupos carboxila, forma uma "tela de filtração" que auxilia no controle da difusão e no transporte das moléculas através da lente (Winkler et al 2001). …”

Section: Introductionunclassified

“…Por outro lado, a cápsula é um tecido biológico que sofre alterações significativas na presença de doenças e/ou com o envelhecimento (Bernays & Peiffer 2000, Winkler et al 2001, Krag & Andreassen 2003, Barros et al 2008, Danysh & Duncan 2009. A espessura capsular aumenta tanto com a idade (Bernays & Peiffer 2000, Danysh & Duncan 2009), quanto na presença de diabetes (Barros et al 2008).…”

Section: Introductionunclassified

“…A espessura capsular aumenta tanto com a idade (Bernays & Peiffer 2000, Danysh & Duncan 2009), quanto na presença de diabetes (Barros et al 2008). Além disso, observa-se a diminuição da taxa de difusão molecular através da cápsula (Danysh & Duncan 2009), a perda da quantidade e do arranjo das moléculas estruturais (Winkler et al 2001), a perda de suas propriedades materiais e estruturais (Krag & Andreassen 2003), da elasticidade e de sua força mecânica (Marshall et al 1992, Bailey et al 1993) e a diminuição na composição de água (Yang et al 1998).…”

Section: Introductionunclassified

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Avaliação da composição molecular da cápsula anterior da lente de cães idosos com catarata de alto risco

et al. 2016

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Resumo: Atualmente, a cápsula anterior e o epitélio da lente tem sido cada vez mais estudados, com o intuito de reduzir as possíveis complicações do pós-operatório da remoção da catarata, tal como a opacidade da cápsula posterior, alteração ocasionada principalmente pela diferenciação e migração das células do epitélio lenticular para a cápsula posterior da lente. O objetivo deste estudo foi analisar a composição molecular da cápsula anterior da lente pela técnica histoquímica de PAS (avaliação de proteoglicanos) e picrosirius red (avaliação de colágeno IV), em cães idosos com catarata diabética e não diabética do tipo hipermadura, submetidos ao uso ou não de azul de tripano a 0,1 % durante a facoemulsificação. Vinte e sete cães foram estudados, incluindo 21 fêmeas e 6 machos, de 8 a 12 anos de idade (média = 9,6 anos), de diversas raças e divididos em 2 grupos: GC (catarata hipermadura) e GCD (catarata diabética). Os resultados das análises realizadas mostraram que ambas as amostras, tanto as provenientes das cataratas hipermaduras, quanto das diabéticas, apresentam semelhante composição molecular de proteoglicanos e colágeno IV e isto independente da utilização de azul de tripano a 0,1 %. Conclui-se, portanto, que se os resultados obtidos forem decorrentes de alterações provocadas pelo rápido metabolismo da catarata diabética e pela cronicidade da catarata hipermadura sugere-se que o comprometimento da estrutura capsular seja de intensidade equivalente e, por consequência, que isto também possa prejudicar o metabolismo das células do epitélio anterior da lente, diminuindo assim a incidência da opacidade da cápsula posterior de cães com catarata diabética e hipermadura submetidos à facoemulsificação.

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Contributions of Mouse Genetic Background and Age on Anterior Lens Capsule Thickness

Danysh

Czymmek

Olurin

et al. 2008

The Anatomical Record

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Accurate lens capsule thickness measurements are necessary for studies investigating mechanical characteristics of the capsule. Confocal Z-axis imaging was used to measure the anterior lens capsule thickness of living intact lenses with minimal tissue manipulation. Measurements of the anterior capsule thickness is reported for the first time in young and old mice from four inbred strains, BALB/c, FVB/N, C57BL/6, and 129X1, and the outbred strain ICR. Our data demonstrates that the mouse anterior lens capsule continues to grow postnatally similar to that described in other mammals. It is also shown there is a significant difference in anterior lens capsule thickness between unrelated mouse strains, suggesting that capsule thickness is a quantitative trait shared by strains with common ancestry. Measurements, taken from other regions of FVB/ N capsules revealed the anterior pole to be the thickest, followed by the equatorial region and posterior pole. In addition to mouse, anterior capsule measurements taken from intact cattle, rabbit, rat lenses, and human capsulotomy specimens correlated with the overall size of the animal.

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Quantitative Distribution of Glycosaminoglycans in Young and Senile (Cataractous) Anterior Lens Capsules

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Age-Related Molecular Polymorphism of the Heterodimeric Proteoglycan Bisdermican

Age-Related Molecular Polymorphism of the Heterodimeric Proteoglycan Bisdermican

Avaliação da composição molecular da cápsula anterior da lente de cães idosos com catarata de alto risco

Contributions of Mouse Genetic Background and Age on Anterior Lens Capsule Thickness

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