Real-Time Analysis of Immunogen Complex Reaction Kinetics Using Surface Plasmon Resonance

Yu, Yifan; Wie, Bernard J. Van; Koch, Alan; Moffett, David F.; Davis, William C.

doi:10.1006/abio.1998.2784

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“…The use of surface plasmon resonance detectors is now widely replacing traditional methods for the analysis of antibody-antigen interactions, epitope mapping, immune response monitoring and the study of receptor-ligand interactions (Karlsson, 1991;Malmqvist, 1993;Yu et al, 1998;Pathak et al, 1997). As part of a project investigating the potential development of oral vaccines for the aquaculture industry, a BIAcore instrument was utilised (1) as a means of detecting antigen-specific antibody in either cutaneous mucus or serum following di#erent routes of immunisation, and (2) to identify possible heterogeneity between serum and mucosal Ig.…”

Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

Characterisation of mucosal and systemic immune responses in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) using surface plasmon resonance

Cain

Jones

Raison

2000

Fish & Shellfish Immunology

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Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

Characterisation of mucosal and systemic immune responses in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) using surface plasmon resonance

Cain

Jones

Raison

2000

Fish & Shellfish Immunology

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“…Furthermore, it was possible to place a functionally intact nicotinic acetylcholine receptor [7] as well as cytochrome C oxidase [8] in such artificial membranes. Recently, the formation of a multicatalytic protease complex (20-S-proteasom), which consists of 28 subunits, was achieved on such a lipid bilayer.…”

Section: Toxinmentioning

confidence: 99%

Recent Trends in the Application of Evanescent Wave Biosensors

Weimar

2000

Angew. Chem. Int. Ed.

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During the last few years biosensors have become important for the investigation of biomolecular interactions. In particular surface plasmon resonance (SPR) and resonant mirror (RM) techniques [1] are frequently used in biosensors. More than one thousand publications concerning the use of SPR or RM biosensors underline the importance of these techniques in the analysis of interactions between biomolecules.SPR and RM techniques are optical methods which use evanescent waves [1] to primarily determine the refractive index of an (aqueous) solution. As a consequence, these methods are unspecific, however they have the advantage of being very sensitive. Specificity can be introduced by modification of the surface facing the solution, for example, by immobilization of a receptor protein. Extremely thin layers of gold, other precious metals or glasslike materials may be used as supporting surfaces. Due to the interaction with the immobilized protein a bioactive molecule, present in solution above the sensor, will be attracted to the surface. The obtained change of the refractive index of the solution close to the sensor surface is directly proportional to the increase or decrease in mass of the sensor during the ligand ± receptor binding process (Figure 1).The experiments can be performed within minutes and need only very small amounts of sample, making them interesting as pharmaceutical screening processes. However, for biological aspects the signal progress over time is much more interesting, since one can determine the equilibrium and time constants (the association rate constant or ªon-rateº, and the dissociation rate constant or ªoff-rateº) of the ligand ± receptor binding process from the curves. Due to the optical detection mode, one obtains insights into the time scale of the processes being monitored without labeling the molecules. The collected kinetic and thermodynamic information complement structural data of the systems under investigation, thus being of great importance for structure activity relationship (SAR) studies of biomolecular complexes. Membrane Systems on Sensor SurfacesImmobilization of a molecule onto the sensor surface results in reduced translational and rotational degrees of freedom. This fact distinguishes SPR and RM techniques from other biophysical methods where all interacting partners are dissolved. However, many important biomolecular recognition processes take place on surfaces, such as cell membranes. The logical consequence is, therefore, to build artificial membranes on sensor surfaces to study receptor ± ligand interactions in an environment most closely resembling the natural one. To achieve this goal, different concepts have been developed to immobilize membranes and embedded proteins on sensor surfaces. The most apparent and simple one is to couple alkanes through a thiol group directly to the gold surface. These functionalized alkanes create a hydrophobic, self-assembling monolayer on the sensor surface, on which a lipid bilayer can be formed (Figure 2 a). The use of these me...

show abstract

“…lipiden [4] und die Bindung von Lectinen [5] sowie von Cholera-Toxin [6] an Glycolipidsysteme untersucht. Es gelang auch, einen funktionell intakten nikotinischen Acetylcholinrezeptor [7] sowie Cytochrom-C-Oxidase [8] in solche artifiziellen Membranen einzulagern. In einem ähnlich aufgebauten System konnte kürzlich sogar ein aus 28 Untereinheiten aufgebauter multikatalytischer Proteasekomplex (20-S-Proteasom) an einer Doppelmembran aufgebaut werden.…”

Section: Membransysteme Auf Sensoroberflächenunclassified

Neue Trends bei der Verwendung von Biosensoren auf der Basis evaneszierender Wellen

Weimar

2000

Angewandte Chemie

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In den letzten Jahren haben Biosensoren für die Untersuchung biomolekularer Wechselwirkungen eine zunehmende Bedeutung erlangt. Insbesondere die Oberflächen-Plasmonen-Resonanz-(Surface Plasmon Resonance, SPR) [1] und die Resonanzspiegel-Technik (Resonant Mirror, RM) [1] werden häufig in Biosensoren eingesetzt. Dies lässt sich unter anderem an den weit mehr als eintausend Veröffentlichungen erkennen, die sich mit der Anwendung von SPR-oder RM-Biosensoren bei der Analyse von Wechselwirkungen zwischen Biomolekülen beschäftigt haben.Als optische Methoden verwenden sowohl die RM-als auch die SPR-Technik evaneszierende Wellen, [1] um primär den Brechungsindex einer (wässrigen) Lösung in der Nähe der Sensoroberfläche zu bestimmen. Daher sind beide Verfahren zunächst unspezifisch, durch die optische Detektion aber sehr empfindlich. Spezifität erlangen die Sensoren durch die Modifizierung der in der Lösung befindlichen Oberfläche, z. B. durch die Immobilisierung eines Proteins. Als Trägeroberflächen werden dabei dünnste Schichten von Gold, anderen Edelmetallen oder glasähnlichen Materialien verwendet. Wird nun ein Bindungspartner zu der Lösung über der Sensoroberfläche gegeben, reichert sich dieser durch die Komplexbildung an der Oberfläche an. Die dadurch hervorgerufene ¾nderung des Brechungsindexes der Lösung über der Sensoroberfläche korreliert mit der Massenzu-oder -abnahme des Sensors während der Komplexreaktion (Abbildung 1).Die Experimente lassen sich in kurzer Zeit (wenige Minuten) und mit sehr kleinen Probenmengen durchführen, was sie für das Wirkstoffscreening interessant macht. Für die Untersuchung von biologischen Fragestellungen sind die erhaltenen Signalverläufe aber wesentlich wertvoller, da sich aus ihnen prinzipiell die Gleichgewichtskonstante sowie die Zeitkonstanten (Assoziations-(On-rate) oder Dissoziationsgeschwindigkeit (Off-rate)) der Komplexreaktion bestimmen lassen. Aufgrund der optischen Detektion gelingen so Ein-Abbildung 1. Schematische Darstellung der Signalabhängigkeit von der Beschaffenheit der Oberfläche während eines Resonanzspiegel-oder Oberflächen-Plasmonen-Resonanz-Experiments. A) Basislinie nach der Vorbereitung der Sensoroberfläche z. B. durch Immobilisierung eines Proteins. B) Während der Zugabe eines Bindungspartners zur Lösung beginnt die Komplexbildung. Dieser Vorgang ändert den Brechungsindex an der Sensoroberfläche und das Messsignal steigt an. C) Wird das Experiment bis zur Einstellung des Gleichgewichts durchgeführt, so erhält man ein Plateau. D) Nach dem Entfernen des Bindungspartners aus der Lösung, dissoziiert der Komplex und das Messsignal fällt ab. E), F) Abbruch des Experiments und Regeneration der Oberfläche ohne Deaktivierung des Proteins führen zurück zur Basislinie. Die Assoziations-und die Dissoziationsgeschwindigkeit der Komplexbildung lassen sich aus den ansteigenden bzw. abfallenden Abschnitten der Kurve durch mathematische Verfahren ermitteln. blicke in die zeitliche Abfolge der Komplexbildung ohne jegliche Markierung der Moleküle. Die erhaltenen kinetischen u...

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Real-Time Analysis of Immunogen Complex Reaction Kinetics Using Surface Plasmon Resonance

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Characterisation of mucosal and systemic immune responses in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) using surface plasmon resonance

Characterisation of mucosal and systemic immune responses in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) using surface plasmon resonance

Recent Trends in the Application of Evanescent Wave Biosensors

Neue Trends bei der Verwendung von Biosensoren auf der Basis evaneszierender Wellen

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