Schnelle Photoisomerisierung eines Rhodopsinmodells – eine Ab-initio-Moleküldynamikstudie

Abstract

Professor Paul von Rague Schleyer zum 70. Geburtstag gewidmetDie protonierte Schiff-Base (PSB) von 11-cis-Retinal ist der Chromophor von Rhodopsin, dem Photorezeptor in der Retina des Wirbeltierauges (Schema 1). Die photochemische Isomerisierung in die all-trans-Form löst eine Serie von enzymatischen Reaktionen aus, die sogenannte Sehkaskade, die schlieûlich zur Erregung des Sehnervs führt. [1] Zentral für das Verständnis dieses Vorgangs auf molekularer Ebene ist die Geometrie des Retinalchromophors, die sich von der 11cis-12-s-trans-Konformation ableitet [2] und als Folge sterischer Wechselwirkungen verdrillt wirde. Hinweise hierfür kommen von der Resonanz-Raman- [3] sowie direkter von der Circulardichroismus(CD)-Spektroskopie: [4] Nach der Bindung durch das Protein weist das optisch inaktive 11-cis-Retinal deutliche positive CD-Banden auf, die mit den Absorptionsmaxima des Chromophors im UV/Vis-Bereich bei 500 und 340 nm korrelieren. Mit unterschiedlichen Festkörper-NMR-Methoden ist es gelungen, die Torsionswinkel des Chromophors [5] und die Abstände zwischen ausgewählten isotopenmarkierten Atompositionen zu bestimmen. [6] Daraus wurden Winkel von ca. 428 zwischen den Ebenen C7-C8-C9-C10 und C13-C14-C15 abgeleitet.Die sterische Wechselwirkung mit dem Protein und die daraus resultierende Verformung des Chromophors werden allgemein für die extreme Kinetik und Effizienz der Photoreaktion des Rhodopsins verantwortlich gemacht, die das erste Photoprodukt nach nur 200 fs liefert: [7] Die Entfernung der Methylgruppe an C13 führt nach spektroskopischen Befunden zu einer Einebnung des Chromophors; gleichzeitig geht die Quantenausbeute erheblich zurück: von 0.65 auf 0.47 oder sogar noch weniger. [8,9] Führt man die Methylgruppe an