Structural components of the arenavirus Pichinde

Abstract

Pichinde virions grown in monolayers of BHK-21 cells were found to contain three major species of virion proteins as described previously (Ramos et al., J. Virol. 10:661-667, 1972). Two of the proteins were glycosylated (G1, molecular weight = 64,000; G2, molecular weight = 38,000) and were present in similar proportions on the outer surface of the virions. A third protein (N, molecular weight = 66,000) was not glycosylated and, in association with the viral RNA species, was the major protein component of the viral nucleocapsids. An estimate of the approximate number of molecules of these three major proteins per virion was made. Minor amounts of other proteins were also routinely observed in Pichinde virus preparations. None of the three major protein species were phosphorylated to any significant extent, nor did they contain sulfated components. Two virion RNA species (L and S), but no 18S rRNA species, were detected in Pichinde virus preparations obtained from infected BHK-21 cells.

Isolation and partial characterization of a novel virus from different carp species suffering gill necrosis – ultrastructure and morphogenesis

“…In ultrathin sections of virus particles or virus infected cells, internal structural details concerning the arrangement of the nucleocapsid have been difficult to resolve. Only after negative staining, threadlike circular nucleocapsid strands could be observed after solubilization of the virion envelope by detergents (Vezza et al 1977;Compans 1993). Assembly, maturation and egress of arenaviruses occur by budding at the plasma membrane where the clubshaped surface projections of 6-10 nm in length are visible on the virus envelope (for review see Dubois-Dalcq, Holmes & Rentier 1984;Compans 1993;Southern 1996;King et al 2012).…”

Análisis molecular del gen de la proteína de la nucleocapside del virus Junín

“…En las microfotografías electrónicas el interior de los viriones aparece constituido por una materia amorfa constituida principalmente por citoplasma celular con gránulos electrondensos en cantidad variable, que son ribosomas. Su origen celular fue demostrado tanto por métodos genéticos como bioquímicos (Pedersen, 1970a(Pedersen, , 1970b(Pedersen, , 1970cCarter et al, 1973;Farber y Rawls, 1975;Anón et al, 1976;Vezza et al, 1977Vezza et al, , 1978. El rRNA es metilado y su incorporación en los viriones puede inhibirse por actinomicina D (Carter et al, 1973;Rawls et al, 1973).…”

“…Para el virus Junín suficientemente purificado, la densidad de flotación en CICs fue calculada en 1,20 g/ml (Romanowski, 1981 (Anón 1976) CsCl (Coto 1972 amido triazole PROTEINAS VIRALES Tres proteínas mayoritarias se detectaron en las preparaciones de Arenavirus (Ramos et al, 1972;Gard et al, 1977; Martínez Segovia y De Mitri, 1977;Vezza et al, 1977;Buchmeier et al, 1977Buchmeier et al, , 1978 Buchmeier y Oldstone, 1978aOldstone, , 1978bOldstone, , 1979Gangemi et al, 1978;Saleh et al, 1979;Compans et al, 1981;Grau et al, 1981;Harnish et al, 1981aHarnish et al, , 1981bKiley et al, 1981;Leung et al, 1981;Boersma et al, 1982;Dimmock et al, 1982;Bruns et al., 1983aBruns et al., , 1983bBruns et al., , 1986Clegg y Lloyd, 1983; Parekh y Buchmeier, 1986;, Young et al, 1981), a la cual se ha sumado una cuarta identificada en los virus Tacaribe y LCM, mediante anticuerpos generados contra el producto del gen clonado (Iapalucci et al, 1989;Salvato y Shimomaye, 1989).…”

“…Las gl icoproteínas producidas por procesamiento del precursor se hallan en cantidades equimolares en el virión y son proteínas de superficie, observables al microscopio electrónico como espículas de 10 nm en la membrana que se pierden luego del tratamiento con proteasas (Lascano y Berría, 1974;Vezza et al, 1977). Recientes estudios bioquímicos utilizando agentes químicos de entrecruzamiento han establecido un modelo estructural para las glicoproteínas del virus LCM que consiste en la formación de un tetrámero de Gl unido por puentes disulfuro como parte externa de las glicoproteínas y anclado en la membrana por G2 .…”

“…Las dos glicoproteínas pueden ser removidas del virión por tratamientos con enzimas proteolíticas y detergentes no iónicos Buchmeier y Oldstone, 1978;Romanowski, 1981). Respecto a la cadena de polisacáridos es poco lo que se conoce (Boersma et al, 1982, Scolaro et al, 1990, salvo que medidas de incorporación de azúcares marcados radiactivamente determinan un mayor grado de glicosilación de G1 (Ramos et al, 1972;Vezza et al, 1977;Buchmeier et al, 1978).…”