Strukturanpassung eines Proteins an Metallbelastung: NMR‐Struktur eines marinen Schnecken‐Metallothioneins mit einer zusätzlichen Domäne

Abstract

Die dreidimensionale Struktur des Metallothioneins (MT) der Großen Strandschnecke( Littorina littorea), LlMT, im Komplex mit Cd 2+ -Ionen wurdeN MR-spektroskopisch aufgeklärt. Das LlMT ist imstande,n eun Zn 2+ -o der neun Cd 2+ -Ionen zu binden. Sequenz-Alignments mit MTs anderer Gastropoden lassen darauf schließen, dass das Protein wahrscheinlich aus drei Domänen aufgebaut ist. Das Protein ist in drei Einzeldomänen unterteilt, von denen jede eine gut definierte Faltung in Form eines Drei-Metall-Clusters annimmt.Die mittlere a2-und die C-terminale b-Domäne sind zueinander in einer definierten relativen Orientierung positioniert. Zwei Varianten des LlMT,m it einem längeren und einem kürzeren Linker,wurden ebenfalls untersucht;die spezifischen Kontakte zwischen den Domänen traten nur im Fall des Wildtyp-Linkers auf.E ine weitere Mutante,b ei der die einander sehr ähnlichen a1-und a2-Domänen miteinander vertauscht wurden,z eigte eine fast identischeS truktur zum Wildtyp-MT.Die Expression eines Drei-Domänen-MT kçnnte Littorina littorea einen evolutionären Vorteil bei der Bewältigung von Cd 2+ -Stress und widrigen Umweltbedingungen verleihen.