STUDIES ON THE STATE OF INSULIN IN BLOOD:“FREE” INSULIN AND INSULIN COMPLEXES IN HUMAN SERA AND THEIR<i>IN VITRO</i>BIOLOGICAL PROPERTIES<sup>1</sup>

Antoniades, Harry N.; Beigelman, Paul M.; Tranquada, Robert B.; Gundersen, Kare

doi:10.1210/endo-69-1-46

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“…Based on these findings, Antoniades and colleagues concluded that the major portion of insulin in serum was in a complex form which they termed "bound" insulin (32,33). Although "bound" insulin has been found to simulate the action of insulin in several biological systems, immunological and physicochemical data have failed to corroborate a structural relationship to insulin (34)(35)(36)(37).…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

The nature of human serum insulin-like activity (ILA): characterization of ILA in serum and serum fractions obtained by acid-ethanol extraction and adsorption chromatography

Poffenbarger¹,

Ensinck²,

Hepp³

et al. 1968

J. Clin. Invest.

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AB STRACT Studies were undertaken in an attempt to clarify the apparent heterogeneous nature of human serum insulin-like activity. Methods of preparative zone electrophoresis on Pevikon, acid-ethanol extraction of trichloroacetic acid serum protein precipitates, adsorption chromatography on DEAE-cellulose and Dowex 50, gel filtration chromatography, and insulin antiserum immunoreactivity were used. The results establish the presence of a substance in serum with in vitro biological properties similar to insuln but with different physicochemical properties. The major portion of serum ILA measured by bioassay techniques can be attributed to the effects of this substance. Whereas the in vitro biological effects of this substance on muscle and adipose cells were similar to those of crystalline insulin, the substance is distinguished from insulin by: (1) the failure of insulin antiserum to inhibit its in vitro biological effect; (2) a slower electrophoretic mobility (in the gamma-beta globulin zone); and (3) a larger molecular weight, between 40,000 and 50,-000 in these studies. It is similar to insulin since both are soluble in acid-ethanol. The results furThis work was presented in part as an abstract at the 26th Annual Meeting of The American Diabetes Association.

show abstract

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

The nature of human serum insulin-like activity (ILA): characterization of ILA in serum and serum fractions obtained by acid-ethanol extraction and adsorption chromatography

Poffenbarger¹,

Ensinck²,

Hepp³

et al. 1968

J. Clin. Invest.

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show abstract

“…Unter den zahlreichen Faktoren, die für einen erhöhten Insulinbedarf ver antwortlich gemacht werden (1,3,5,6,20,23,24,30,32), kommt den Insulin antikörpern, die vornehmlich nach Langzeitbehandlung von Diabetikern auftreten, eine besondere Bedeutung zu (7,8,12,17,27,29,31). Sie zeichnen sich durch ein höheres spezifisches Bindungsvermögen für Insulin (8,14,17) gegen über normalen .Serumproteinen aus und konnten auf Grund ihres besonderen elektrophoretischen Verhaltens und ihrer Sedimentationseigenschaften bei Ana lyse in der Ultrazentrifuge charakterisiert werden (2, 4, 9-11, 16, 23, 36).…”

Section: Introductionunclassified

Das Vorkommen von Insulinantikörpern und die Beeinflussung dieser Insulineiweißbindung durch Sulfonylharnstoff und Glycodiazin

Scheiffarth¹,

Weist²,

Warnatz³

et al. 1967

Pharmacology

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“…3,5, 6. 7,8,9,10, ll,12) infatti distinguono nel siero di sangue due forme di insulina, l'una libera, l'aItra coml)lessa con caratteristiche fisicochireiche, biologiche e immunologiche differenti. Per quanto riguarda le caratteristiche fisico-chimiche, l'insulina libera non è assorbita dalla resina (Dowex 50 W), ha una mobilitä elettroforetica sovrapponibile a quella delle alfa-l-globuline ed il suo peso molecolare è basso.…”

unclassified

Valori e limiti della determinazione dell'insulinemia nel soggetto normale e nel diabetico

1964

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La scoperta dell'insulina e la possibilitä della sua utilizzazione per normalizzare il livello glicemico nel diabete mellito spontaneo e sperimentale, portarono alla postulazione del]a dottrina etio-patogenetica da carenza ormonale della malattia diabetica.Studi ulteriori, basati su osservazioni cliniche e sperimentali, indussero ad ämmettere una patogenesi piü complessa e forse non univoca della malattia.Un tentativo per chiarire i complessi meccanismi patogenetici della sindrome diabetica è legato alla possibilitä di studiare la concentrazione e l'attivitä dell'insulina ematica nel normale e nel diabetico.Questo studio impone una sceha del metodo di dosaggio della insulina plasmatica fra metodi diversi, nessuno dei quali, purtroppo, offre sicure garanzie poichè tutti basati su valutazioni indirette dell'attivitä insulinica.Prima di descrivere i metodi di dosaggio dell'insulina e di discuterne i risultati crediamo opportuno accennare brevemente alle attuali conoscenze sulla struttura e sul meccanismo d'azione della insulina. STRUTTURA DELL' INSULINAI primi studi relativi alla struttura chimica dell'insulina stabilirono che questa era una proteina semplice nella cui catena polipeptidica non figuravano il triptofano e la metionina. Inoltre la presenza di molti gruppi alfa-amino liberi presenti nella catena terminale, documentavano ton sufficiente certezza che la catena polipeptidica insulinica era corta (31). JENSEN e coll. (75) praticando l'idrolisi acida dell'insulina, trattata con fenilisocianato, dimostrarono che la fenilalanina costituiva uno degli aminoacidi terminali.A SANGeR (150) dobbiamo i maggiori dettagli sulla struttura chimica dell'insulina, che allo stato attuale viene considerata una proteina composta da due cätene polipeptidiche asimmetriche di cui: la catena A contiene 21 aminoacidi con un gruppo aminico iniziale fornito dalla glicina ed un gruppo carbossilico finale fornito dall'asparagina; la catena B che è rappresentata da 30 aminoacidi con il gruppo aminico iniziale fornito dalla fenilalanina e quello carbossilico finale dal-I'alanina.La presenza di molecole di cistina, quattro nella catena A e due nella catena B, permise di stabilire che le due catene della insulina sono unite insieme da due Data di arrivo in Redazione 16-8-1964. Acta Diab. Latina 1, 2, 1964. 115 legami disulfurici e precisamente nei punti A7-B7 e A20-B19 e che nella catena A esiste un altro ponte disulfurico A6-All.Pertanto la struttura chimica dell'insulina di bue, come risulta dalle ricerche di SANCER (150), può essere schematizzata nel modo riportato dal grafico n. 1.Studi tendenti a precisare la potenza biologica dell'insulina sulla base della presenza di alcuni aminoacidi, hanno stabilito che l'aminoacido terminale (l'alanina) della catena B non è necessario per la piena attivitä biologica, mentre l'aminoacido terminale della catena A (l'asparagina) è probabilmente essenziale. Anche la rimozione del gruppo A1-A5 porta ad una perdita di attivitä che non si registra dopo la rimozione del gruppo B1-B6. La molecola in...

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