1988
DOI: 10.3168/jds.s0022-0302(88)79709-x
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Study of a Hydrophobic Protein Fraction Isolated from Milk Proteose-Peptone

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“…L'extraction quantitative par ce type de chromatographie montre que la fraction hydrophobe repré-sente environ 25% des protéose-peptones totales éluées (Pâquet et al, 1985). Son image électrophorétique en milieu non dissociant est homogène; l'électro-phorèse en présence de SDS et de 2-mercaptoéthanol fait apparaître 2 bandes principales de masses moléculaires 17 000 et 7 000 D, dont la plus grosse est une glycoprotéine (Pâquet et al, 1988) (Fig. 4).…”
Section: Le Composantunclassified
“…L'extraction quantitative par ce type de chromatographie montre que la fraction hydrophobe repré-sente environ 25% des protéose-peptones totales éluées (Pâquet et al, 1985). Son image électrophorétique en milieu non dissociant est homogène; l'électro-phorèse en présence de SDS et de 2-mercaptoéthanol fait apparaître 2 bandes principales de masses moléculaires 17 000 et 7 000 D, dont la plus grosse est une glycoprotéine (Pâquet et al, 1988) (Fig. 4).…”
Section: Le Composantunclassified
“…Dans l'ensemble, les teneurs en acides aminés des PPT et des FHPP du lait de vache concordent avec celles rapportées par de nombreux auteurs, notamment Ng et al (1970), Kanno et al (1975), Kester et Brunner (1982) et Pâquet et al (1988). Pour les fractions de laits de brebis et de chèvre, l'absence d'aminogramme dans les travaux rapportés dans ce domaine ne permet pas la comparaison avec nos résultats.…”
Section: Analyses Chimiquesunclassified
“…En effet, E dépend du pH (égal à 6,80 et constant dans notre étude) et de la composition relative en protéines, reflétée par le rapport~LG/aLA. Ce rapport, déterminé par densitométrie à partir d'un profil électrophorétique en gel de polyacrylamide non dénaturant (Pâquet et al, 1988), a une valeur constante de 2,20 (± 0,02) pour tous les lactosérums étudiés.…”
Section: Détermination De La Teneur En Protéinesunclassified