(Reçu le 9 octobre 1990; accepté le 15 décembre 1990) Résumé -Le protocole d'isolement des protéose-peptones, largement utilisé jusque là pour le lait de vache, a été adapté et appliqué aux laits de brebis et de chèvre. Les fractions de ces protéines contenant le composant-s sont isolées par chromatographie d'interactions hydrophobes. Les rendements d'extraction sont améliorés par optimisation .de ce protocole. Le comportement physicochimique des fractions protéiques (protéose-peptones totales et leurs fractions hydrophobes) est étudié, L'électrophorèse en gel de polyacrylamide en milieu non dissociant (PAGE native) montre une plus faible mobilité du composant-3 des laits ovin et caprin par rapport à leur homologue du lait bovin. En milieu dissociant, en présence de dodécylsulfate de sodium et du 2-mercaptoéthanol (PAGE-SDS), les profils électrophorétiques des fractions hydrophobes ont en commun 2 bandes principales correspondant à des glycoprotéines de 18 000 et 28 000 Da. Ces polypeptides sont impliqués dans les agrégats de hauts poids moléculaires mis en évidence par chromatographie de perméation sur gel (colonnes de Séphacryl S200 et Superose 12). L'électrophorèse bidimensionnelle a montré une bonne similitude entre les fractions protéiques des laits des 3 espèces, concernant leurs points isoélectriques et leurs poids moléculaires. La composition chimique (acides aminés, glucides, phosphore) a montré également des analogies entre les fractions protéose-peptones des laits provenant des espèces laitières étudiées.