Sulfhydryl group/disulfide bond interchange reactions during heat-induced gelation of whey protein isolate

Perfil de textura e capacidade de retenção de água de géis ácidos de concentrado protéico de soro de leite

“…Grande parte dos trabalhos publicados sobre gelatinização das proteínas de CPS enfocou faixa de pH abaixo do ponto isoelétrico das proteínas do soro [7,16,22,23] ou acima [14,20,21,22,23]. Neste trabalho, foi escolhida à faixa correspondente ao pH das principais proteínas do CPS (4,0 e 5,2) para verificar seu comportamento quando aplicado na produção de alimentos ácidos, tais como iogurtes.…”

“…Nas interações do pH com tempo (Figura 1 B) e com temperatura (não publicada) observa-se formação de platô, indicando que a firmeza dos géis contendo 10% de proteína (ponto central) não tenderá a ultrapassar 160g entre as faixas de pH 4,9 a 5,2, tempo de 24 a 27 minutos e temperatura de 85 a 89°C. No estudo de SHIMADA e CHEFTEL [23] a firmeza dos géis (em pH 7,5) aumentaram proporcionalmente ao tempo de aquecimento, atingindo platô após 30 minutos. Outros autores relataram platô na força dos géis de CPS após 20 minutos a 90°C (4% proteína e pH 7,0) e mesma tendência a 80°C após 40 minutos [2].…”

“…Por outro lado, pH acima de 4,6 levou à diminuição da elasticidade (Figura 1C). Embora a elasticidade dos géis seja fortemente relacionada com a formação de pontes S-S intermoleculares [23], interações hidrofóbicas e eletrostáticas predominam na rede dos géis obtidos na faixa isoelétrica de pH [22], pois, nesses valores de pH os grupos SH são relativamente inertes, não contribuindo para manutenção da estrutura do gel [14]. SHIMADA e CHEFTEL [22] obtiveram pequena variação de elasticidade em géis de CPS (pH 7,5) com o aumento da concentração de proteína (de 8 para 10%) e da temperatura de desnaturação (75 a 135°C).…”

Application Potential of Food Protein Modification

“…Hence, the presence of these groups has substantial impact on the aggregation and gelation behavior of a wide variety of proteins which has been confirmed by many researchers (Arntfield et al, 1991;Broersen et al, 2006;Graña-Montes et al, 2011;Hayakawa & Nakai, 1985;Hoffmann & van Mil, 1997;Margoshes, 1990;Mine, 1992;Sawyer, 1968;Shimada & Cheftel, 1989). A variety of modifications can be performed targeting sulfhydryl groups, which are part of the cysteine residues.…”

Design of whey protein nanostructures for incorporation and release of nutraceutical compounds in food

“…However, the contribution of different types of bonds to the protein aggregation process is not yet fully understood (de la Fuente et al, 2002;Nicolai et al, 2011). It is generally accepted that a large proportion of high-molecular-mass whey protein aggregates are formed by intermolecular sulphydryl/disulphide exchange reactions, leading to formation of intermolecular disulphide covalent bonds (Sawyer, 1968;Shimada and Cheftel, 1989;Hoffmann and van Mil, 1997;Foegeding and Davis, 2011). However, non-covalent interactions such as ionic, electrostatic, van der Waals and hydrophobic are also involved in aggregation phenomena, playing an important role in the propagation step (Foegeding and Davis, 2011;Nicolai et al, 2011).…”