The influence of sodium amytal on the processes of oxidative phosphorylation

Ilyin, V.S.; Titova, G. V.

doi:10.1007/bf00793834

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“…Anche dal san~-ue di conigli tenuti a digiuno 6 stata isolata una frazione lipoproteica capace di deprimere in vitro l'azione della esochinasi, inibizione che viene soppressa dall'aggiunta di insulina (74).…”

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Valori e limiti della determinazione dell'insulinemia nel soggetto normale e nel diabetico

1964

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La scoperta dell'insulina e la possibilitä della sua utilizzazione per normalizzare il livello glicemico nel diabete mellito spontaneo e sperimentale, portarono alla postulazione del]a dottrina etio-patogenetica da carenza ormonale della malattia diabetica.Studi ulteriori, basati su osservazioni cliniche e sperimentali, indussero ad ämmettere una patogenesi piü complessa e forse non univoca della malattia.Un tentativo per chiarire i complessi meccanismi patogenetici della sindrome diabetica è legato alla possibilitä di studiare la concentrazione e l'attivitä dell'insulina ematica nel normale e nel diabetico.Questo studio impone una sceha del metodo di dosaggio della insulina plasmatica fra metodi diversi, nessuno dei quali, purtroppo, offre sicure garanzie poichè tutti basati su valutazioni indirette dell'attivitä insulinica.Prima di descrivere i metodi di dosaggio dell'insulina e di discuterne i risultati crediamo opportuno accennare brevemente alle attuali conoscenze sulla struttura e sul meccanismo d'azione della insulina. STRUTTURA DELL' INSULINAI primi studi relativi alla struttura chimica dell'insulina stabilirono che questa era una proteina semplice nella cui catena polipeptidica non figuravano il triptofano e la metionina. Inoltre la presenza di molti gruppi alfa-amino liberi presenti nella catena terminale, documentavano ton sufficiente certezza che la catena polipeptidica insulinica era corta (31). JENSEN e coll. (75) praticando l'idrolisi acida dell'insulina, trattata con fenilisocianato, dimostrarono che la fenilalanina costituiva uno degli aminoacidi terminali.A SANGeR (150) dobbiamo i maggiori dettagli sulla struttura chimica dell'insulina, che allo stato attuale viene considerata una proteina composta da due cätene polipeptidiche asimmetriche di cui: la catena A contiene 21 aminoacidi con un gruppo aminico iniziale fornito dalla glicina ed un gruppo carbossilico finale fornito dall'asparagina; la catena B che è rappresentata da 30 aminoacidi con il gruppo aminico iniziale fornito dalla fenilalanina e quello carbossilico finale dal-I'alanina.La presenza di molecole di cistina, quattro nella catena A e due nella catena B, permise di stabilire che le due catene della insulina sono unite insieme da due Data di arrivo in Redazione 16-8-1964. Acta Diab. Latina 1, 2, 1964. 115 legami disulfurici e precisamente nei punti A7-B7 e A20-B19 e che nella catena A esiste un altro ponte disulfurico A6-All.Pertanto la struttura chimica dell'insulina di bue, come risulta dalle ricerche di SANCER (150), può essere schematizzata nel modo riportato dal grafico n. 1.Studi tendenti a precisare la potenza biologica dell'insulina sulla base della presenza di alcuni aminoacidi, hanno stabilito che l'aminoacido terminale (l'alanina) della catena B non è necessario per la piena attivitä biologica, mentre l'aminoacido terminale della catena A (l'asparagina) è probabilmente essenziale. Anche la rimozione del gruppo A1-A5 porta ad una perdita di attivitä che non si registra dopo la rimozione del gruppo B1-B6. La molecola in...

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“…interessante sottolineare la possibilit~ di separare dal pIasma del coniglio ad alimentazione normale una analoga frazione betalipoproteica, la quale non ~ capace di deprimere l'azione esochinasica: tuttavia l'aggiunta in vitro di cortisone al plasma o alla sua frazione lipoproteica determina una depressione della attivith esochinasica (74).…”

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