Le P. camemberti et le P. roquejorti constituent respectivement la moisissure superficielle dominante des fromages de type camembert et la moisissure interne des fromages à pâte persillée. Ces deux espèces appartiennent à la section des asymmetrica qui comporte cinq sous-sections dont les lanata (P. camemberti) et les velutina (P. roque-[orti). Toutes les souches ne possèdent pas les mêmes caractéristiques et diverses formes peuvent être reconnues parmi les souches de chacune des deux espèces. Les comportements physiologiques de P. camemberti et de P. roquejorti sont assez différents; la vitesse de croissance du premier est faible, celle du deuxième est plus rapide. La sensibilité au sel du P. camemberti est très faible, le P. roqueforti est stimulé par des faibles teneurs en sel. La capacité des deux espèces à consommer l'acide lactique et les lactates aboutit à la désacidification des pâtes fromagères et entraîne des répercussions majeures en fromagerie.
P. camembertiet P. roquejorti possèdent des systèmes protéolytiques présentant entre eux de très grandes analogies et synthétisent tous deux une aspartyl protéase et une métalloprotéase, et des exopeptidases (aminopeptidases et carboxypeptidases). Le niveau de production des diverses enzymes protéolytiques de P, camemberti étudié sur un assez grand nombre de souches varie relativement peu d'une souche à l'autre. L'action in vitro des enzymes protéolytiques sur les caséines met en évidence une analogie d'action entre les enzymes de P. camemberti ct P, roquejorti. Cette analogie est plus marquée pour les aspartyl protéases que pour les métalloprotéases. La protéolyse est qualitativement assez proche dans les camemberts et les fromages à pâte persillée et reflète bien l'homologie observée au niveau des systèmes protéolytiques des deux moisissures. Toutefois l'hydrolyse est plus poussée dans les pâtes persillées.P. roquejorti produit deux lipases, l'une ayant un optimum d'action à pH 6,5 (lipase acide), l'autre à pH 8,0-8,3. P. camemberti ne produit qu'une seule lipase de pH optimal d'action alcalin. Les lipases alcalines des deux espèces possèdent des caractéristiques d'action assez semblables, toutes deux sont plus actives sur la tributyrine que sur les autres triglycérides homogènes et leurs activités relatives sur trioléine sont proches de 20 % de l'activité sur tributyrine. Elles se différencient par leur action sur la tricapryline et la tricaprine avec des vitesses d'hydrolyse relatives de 91 et 62 % pour la lipase de P. roquejorti et de 65 et 27 % pour celle de P. camemberti. Le pH est un facteur important de production de l'une ou l'autre lipase de P. roquejorti, il en va de même pour la lipase alcaline de P. camemberti.L'activité lipasique dans les
Summary
Biochemical activities 0/ Penicillium used in cheese makingPenicillium camemberti and P. roquejorti represent respectively the main superficial mold of camembert type cheese and the internal mold of blue veined cheese. These species belong to the asymmetrica section which is divided into five sub-sect...