Thermal properties of defatted meal, concentrate, and protein isolate of baru nuts (Dipteryx alata Vog.)

Abstract

Baru (Dipteryx alata Vog.), a species of legume found in the Brazilian savannas, was investigated in this study for the composition of its flesh and seed. Thermal analyses, Thermogravimetry (TG), and Differential Scanning Calorimetry (DSC) were used to investigate the proteins in defatted meal, concentrate, and protein isolate. The protein concentrate was extracted at pH 10, followed by a precipitation at the isoelectric point to obtain the isolate that was spray dried. The thermogravimetric curves were obtained under a nitrogen atmosphere with a 100 mL/minutes flow. The initial, final and peak temperatures and mass loss were analyzed. Within the performed temperature ranges studied, the defatted meal and concentrate presented four steps of mass loss, while the isolate showed only two steps. The protein content of defatted meal from Baru nuts was higher than that of the isolate. On the other hand, there was a reduction in enthalpy, which suggests that the process applied to obtain the baru concentrate and isolate led to protein denaturation.

Effects of sequential enzymatic hydrolysis on structural, bioactive and functional properties of Phaseolus lunatus protein isolate

“…In this regard, LH thermal stability associated with the denaturation temperature of globular proteins suggests the existence of polypeptides with more compact tertiary conformation (Tang & Sun, 2011;Zhao et al, 2011). In the case of EH, lower enthalpy values are representative of a structure that is less ordered (hydrogen bonds breaking) and more susceptible to heat or enzymatic treatments Guimarães et al, 2012). Results obtained for the thermal properties evaluated were correlated with those obtained by electrophoretic profile assays.…”

Extração de óleo de amêndoas de baru via solventes alcoólicos: avaliação da composição do óleo, das alterações proteicas e estudo da recuperação do solvente

“…Vale ressaltar que não existem dados disponíveis na literatura sobre capacidades de absorção de água e de óleo para torta de amêndoas de baru desengorduradas com solventes alcoólicos. Entretanto, de acordo com Nunes et al (2016) e Guimarães et al (2012), para a torta de amêndoas de baru desengordurada com hexano, em um único estágio, são reportados os valores de 1,18 a 2,26 g água/g amostra para capacidade de absorção de água e de 1,56 a 2,00 g óleo/g amostra para capacidade de absorção de óleo, respectivamente.…”

“…Dentre o perfil protéico da amêndoa de baru desengordurada, a fração predominante é a globulina (52,88 -61,70 %), seguido de albumina (14,00 -14,09 %), gluteína (3,30 -9,63 %) e prolamina (0,50 -0,54 %) (CRUZ et al, 2011;GUIMARÃES et al, 2012).…”

“…Com relação à temperatura de desnaturação (T d ) O perfil proteico das amêndoas de baru desengordurada é composto predominantemente por globulinas (52,88 -61,70 %), seguido de albuminas (14,00 -14,09 %), gluteínas (3,30 -9,63 %) e prolaminas (0,50 -0,54 %) (CRUZ et al, 2011;GUIMARÃES et al, 2012). Dada a similaridade de composição entre as matériasprimas, amêndoas de baru e amendoim, pode-se inferir que as temperaturas de desnaturação da matéria-prima não processada e do material desengordurado de amêndoas de baru estão condizentes com as relatadas por Colombo et al (2010).…”

“…Com relação à entalpia de desnaturação, observa-se na Tabela 5.16, que não houve diferença estatisticamente significativa na entalpia total para os materiais desengordurados oriundos do processo de extração por solventes, variando de 10 a 17 J /g de proteína. Estes valores estão coerentes com os apresentados por Guimarães et al (2012) no qual, os autores determinaram a entalpia total por análise de calorimetria diferencial de varredura para amêndoas de baru desengorduradas com hexano (14,03 J / g de proteína) e para concentrados e isolados proteicos, obtendo os valores de 13,51 e 10,75 J /g de proteína, respectivamente. A interação entre proteína-água também está relacionada com a capacidade de absorção de água, com maior ou menor afinidade (CAVALCANTI et al 2009), ocasionando efeitos sobre a textura, a viscosidade, geleificação e emulsificação.…”