Three Redox States of Nitrosyl: NO⁺, NO^., and NO⁻/HNO Interconvert Reversibly on the Same Pentacyanoferrate(II) Platform

Abstract

[FeII(CN)5(HNO)]3−, ein Produkt der Zwei‐Elektronen‐Reduktion von Nitroprussid (siehe Schema), wurde spektroskopisch charakterisiert. Der Komplex ist in wässriger Lösung bei pH 6 stabil und zersetzt sich nur langsam zu [Fe(CN)6]4− und N2O. Bei steigendem pH‐Wert wird er unter Oxidation von NO− zu [FeII(CN)5(NO)]3− deprotoniert. [FeII(CN)5(HNO)]3− ist der erste Nichthäm‐Eisennitroxylkomplex mit reversibler Redoxaktivität unter physiologischen Bedingungen.

Coordination Chemistry of Nitric Oxide and Biological Signaling

“…Figure 15 describes the two-step titration of aqueous nitroprusside with dithionite at pH 10. [106] Just after the addition of the first drops of dithionite, a red color develops which immediately disappears upon stirring, giving a yellow-orange absorption band centered at 345 nm that grows steadily up to the completion of the first-equivalent reduction. This is indicative of formation of the one-electron reduced product [Fe(CN) 5 (NO)] 3in the first step, [86,87] although seemingly not in a direct way, see below section 6.3.…”

Water-Soluble Nitroxyl Porphyrin Complexes FeIITPPSHNO and FeIITPPSNO– Obtained from Isolated FeIITPPSNO•

“…Fe This pKa value of 9.7 for Fe II TPPSHNO resulted much higher than the previously estimated value of 2.6 from electrochemical experiments using Fe II TPPSNO • generated in situ from the ferric porphyrin and excess nitrite. 37 It is also considerably lower than the revised value reported for free HNO (11.7) 39 , and two units higher than the pKa proposed for the pentacyano complex, [Fe(CN)5(HNO)] 3-(7.7), 26 in aqueous solution. The presented result, however, is in excellent agreement with the value reported for [Ru(Me3 [9]aneN3)(bpy)(NO)] +1 , which displayed a pKa of 9.8 36 , and falls within the 8-10 range for the pKa value for Fe II OEP(HNO) estimated by FTIR spectroscopy.…”

“…On the other hand, a very stable water-soluble (although nonheme) {FeNO} 8 complex could be obtained upon twoelectron reduction of [Fe(CN) 5 (NO)] 2− and characterized spectroscopically, in both its protonated and nonprotonated form. 27 The pK a for [Fe(CN) 5 (HNO)] 3− was estimated via 1 H NMR to be about 7.7, giving the first experimental value for bound HNO. The special stability reported for this complex led us to consider that other factors, such as hydrogen bonds, could stabilize the Fe-HNO moiety.…”

A reatividade e as propriedades dos ligantes NO e H2O em tetraaminas de rutênio. Reações com glutationa e cisteina

“…[22] Mais recentemente, investigações tem se voltado para identificação e o estudo destas espécies como intermediários in situ durante a redução química ou eletroquímica de M-NO + . [23][24][25] Este interesse se justifica pelo fato de HNO ser considerado como um provável intermediário no metabolismo responsável pela formação do NO in vivo em um possível aduto Fe(HNO)-heme proteína. [11,26] Este é o caso do trans- [Ru(NH 3 ) 4 (P(OEt) 3 )(NO)] 3+ que foi estudado experimental e teoricamente (DFT) quanto a sua capacidade de gerar HNO após redução em meio aquoso.…”

“…Por meio de cálculos de DFT este estudos relataram que o ligante 1 HNO neste complexo deve apresentar um pK a igual a 9,9. Outra publicação [25], agora envolvendo o complexo [Fe(NO)(CN) 5 ] 2estimou um valor experimental de 7.7 para o pK a do 1 HNO quando coordenado ao ferro em [Fe(CN) 5 ( 1 HNO)] 3-, um valor significativamente inferior ao reportado para 1 HNO livre (11,4) e ao estimado para o íon trans-[Ru(NH 3 ) 4 (P(OEt) 3 )(HNO)] 2+ (9,9). Ainda mais recentemente, foi descrito [23] [11] Esquema 1 -Ciclo bioquímico do nitrogênio.…”