Zum aktiven Na⁺, K⁺‐Transport durch die Membran tierischer Zellen

Abstract

Der Transport von N a + aus der Zelle und von K + in die Zelle entgegen einem Konzentrationsgradienten wird durch eine (Na' +-K+)-aktivierte ATPase katalysiert. Wie die Kationen die Zellmembran durchdringen, ist bisher ungeklart. Beim Studium der ATP-Hydrolyse durch das Enzym fand sich eine Na+-abhangige Phosphorylierung des Enzymproteins : zusatzlich scheint sich seine Konformation zu andern. Bei der K+-abhangigen Hydrolyse des enzyrngebundenen Phosphats wird wahrscheinlich die Energie fir den Transport der Kationen entgegen ihrem Konzentrationsgradienten frei. Durch Umkehr des Kationen-Konzentrationsgradienten kann das Enzym A T P aus anorganischem Phosphat und ADP synthetisieren. Das Herzglykosid Strophanthin hemmt die Na+-Pumpe spezijisch, indem es das Enzym in einer Konformation festhalt.

On the cation sensibility of the vitamin B12‐dependent methionine synthetase (5‐methyltetrahydrofolate‐homocysteine‐ methyltransferase from Escherichia coli

“…The activity of many enzymes is known to be modified by various alkali and alkaline earth cations (see [1][2][3][4][5] ). Though these ions only are able to exert relatively weak coordinative forces, the complex formation apparently enables them to keep enzyme proteins in specific biologically active conformations.…”