SummarySeven rapeseed varieties were characterized by investigation of the patterns of buffer soluble proteins using polyacrylamide gel electrophoresis and high-performance liquid chromatography (size-exclusion and cation-exchange chromatography). Most pronounced differences were found in proteins not belonging to 12 S and 2 S storage proteins having presumably metabolic functions. Quantitative variations dominate within the low molecular mass 2 S storage proteins.
ZusammenfassungVergleichende Untersuchung der Proteinmuster einiger Rapsvarietaten ( B . nupus L.) mit Hilfe von Polyacrylamid-Gelektrophorese und Hochleistungs-Flussigchromatographie 7 Rapsvarietaten wurden durch Untersuchung der pufferloslichen Proteinfraktionen mittels Polyacrylamid-Gelelektrophorese und Hochleistungs-Flussigchromatographie (Gelpermeations-und Kationenaustauschchromatographie) charakterisiert. Die deutlichsten Unterschiede zwischen den Varietaten traten in Proteinfraktionen auf, die weder zu den 12-S-noch zu den 2-S-Speicherproteinen gehoren, sondern moglichenveise biologisch aktive Fraktionen darstellen. Charakteristische quantitative Unterschiede wurden in der 2-S-Speicherprotein-Fraktion festgestellt.