β-lactoglobulin conformation influences its interaction with caffeine

Rosa, Lívia Neves Santa; Rezende, Jaqueline de Paula; Coelho, Yara Luíza; Mendes, Tiago Antônio Oliveira; Silva, Luís Henrique Mendes da; Pires, Ana Clarissa dos Santos

doi:10.1016/j.fbio.2021.101418

Cited by 12 publications

(1 citation statement)

References 33 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Order By: Relevance

“…This technique allows us to obtain information on the thermodynamic parameters of the interaction between the analyte and the region of the protein in which the fluorophore is located. When the interaction between these molecules occurs, the fluorescence intensity of the protein may be suppressed in a process called fluorescence quenching (Santa Rosa et al, 2021). Some studies have evaluated the interactions between TA and different proteins 𝑚𝑜𝑙𝐾) reveal that TA can bind to LF mainly through hydrophobic interaction.…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Termodinâmica e cinética de interação intermolecular entre proteínas e compostos fenólicos

Freitas¹

View full text Add to dashboard Cite

Os compostos fenólicos, como o ácido tânico (AT), Naringina (NR) e Naringenina (NG) são potenciais ingredientes funcionais devido aos seus efeitos nutracêuticos, mas limitações dificultam suas aplicações na indústria. Uma alternativa interessante para minimizar essas dificuldades é complexação destes compostos com proteínas (alfa- amilase (α-am), alfa-lactoalbumina (α-La) e Lisozima (Lys)). Essas moléculas são consideradas excelentes moléculas transportadoras, visto que podem apresentar alto valor nutricional, boas propriedades sensoriais, baixa toxicidade e capacidade de interagirem com compostos hidrofóbicos. A interação de compostos fenólicos com proteínas pode ser afetada por diferentes fatores (flexibilidade estrutural das moléculas, abundância de grupos hidroxila dos compostos fenólicos e quantos sítios de interação a proteína terá para determinado ligante). O estudo da termodinâmica e cinético de formação de complexos permite obter informações sobre a dinâmica do processo de interação e seus interferentes. Portanto, neste trabalho foi apresentado no capítulo 1 o estudo termodinâmico dos complexos α-LA-AT, α-am-AT e Lis-AT, nas temperaturas de 293,15 a 313,15 K, utilizando a espectroscopia de fluorescência. A estequiometria complexa (n) é aproximadamente 1:1 para Lys-AT e 1:2 para α-am-AT e α-La-AT, enquanto a constante de ligação (K b ) é da ordem de 10 5 M -1 para todas proteínas. O aumento da temperatura diminui os valores de K b dos complexos α-am- AT e Lys-AT e aumenta os valores de K b do complexo α-La-AT. A formação do complexo é conduzida entalpicamente e entropicamente para o α-am–AT e Lys–AT, respectivamente, e conduzida entropicamente para a ligação α-La-AT. Essas informações confirmam o quão importante é o estudo termodinâmica da interação de um composto fenólico com as diferentes proteínas, visto que foi possível perceber que o AT interage por diferentes mecanismos com proteínas distintas. Por fim, no capítulo 2 foi apresentado um artigo científico que expõe o efeito da hidrofobicidade nas interações da α-LA com NR e NG, através do estudo termodinâmico e cinético, por meio da ressonância plasmônica de superfície e também foram realizadas análises utilizando a técnica de docking molecular. Os resultados demonstraram que a constante de taxa de associação entre α-La e NR foi aproximadamente três vezes maior do que entre α-La e NG, e a constante de taxa de dissociação foi menor para α-La–NG do que para α-La–NR em todas as temperaturas avaliadas. A análise termodinâmica revelou que o mecanismo de formação de α-La–NG foi predominantemente entrópico devido ao processo de dessolvatação para acessar sítios hidrofóbicos. Entretanto, a presença do grupo glicosídeo em NR promoveu interações hidrofílicas. O melhor modelo de ligação produzido por docking molecular sugeriu que ambas as moléculas se ligam à mesma cavidade proteica. Palavras-chave: Compostos bioativos. Espectroscopia de Fluorescências. Ressonância Plasmônica de Superfície. Complexos Moleculares.

show abstract

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%