СОДЕРЖАНИЕ Т-2 И НТ-2 ТОКСИНОВ, АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ В КИШЕЧНИКЕ И ГЕМАТОЛОГИЧЕСКИЙ СТАТУС ЦЫПЛЯТ-БРОЙЛЕРОВ (Gallus gallus L.) ПРИ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОМ Т-2 ТОКСИКОЗЕ

Abstract

В настоящее время описано более 400 микотоксинов. Все они обладают канцерогенными, мутагенными, тератогенными, эмбриотоксическими, аллергенными и иммуносупрессивными свойствами, подавляют клеточный и гуморальный иммунитет. В кормах птицы часто встречаются Т-2 токсин и НТ-2 токсин, которые относятся к наиболее опасным трихотеценовым микотоксинам и вызывают гастроэнтериты, некроз кожи и слизистой оболочки ротовой полости, нарушение деятельности центральной нервной системы. Содержание Т-2 токсина в комбикормах для птиц регламентировано (ПДК = 100 мкг/кг, СанПиН 2.3.2.1078-01). Поражению органов под действием микотоксинов предшествуют функциональные нарушения, которые влияют на гематологический статус и ферментативные функции в пищеварительном канале. При исследовании этих функций наиболее точные результаты дают эксперименты in vivo на фистульных животных. В настоящей работе мы использовали этот подход в сочетании с анализом микотоксинов в лиофилизированных образцах химуса и помета методом высокоэффективной жидкостной хромато-масс-спектрометрии (ВЭЖХ-МС/МС) и показали, что при скармливании контаминированного Т-2 токсином комбикорма в кишечнике птицы обнаруживается Т-2 токсин в его метаболит -НТ-2 токсин, причем последний интенсивно всасывается в кровь и, видимо, переходит в ткани, поскольку его количество значительно снижается в помете по сравнению с дуоденумом. Целью работы было определение содержания Т-2 и НТ-2 токсинов в химусе и помете, активности пищеварительных ферментов и морфо-биохимических показателей крови цыплят-бройлеров кросса Смена 8 при экспериментальном Т-2 токсикозе. Птице в течение 2 нед скармливали корм, контаминированный Т-2 токсином в количестве от 100 мкг/кг (1ПДК) до 400 мкг/кг (4ПДК). Анализ химуса и помета показал, что в кишечнике цыплят-бройлеров Т-2 токсин трансформируется в метаболит -НТ-2 токсин. При этом последний имел тенденцию к интенсивному всасыванию в кровь. Потребление корма, содержащего Т-2 в количествах 100, 200 и 400 мкг/кг, привело к увеличению протеолитической активности дуоденального химуса на 46,3-96,6 % (p < 0,05), активности липазы -на 16,8-25,5 % (p < 0,05), амилазы -на 99,7 % (при 4ПДК по Т-2 токсину). Активность щелочной фосфатазы снижалась на 23,8-27,9 % (p < 0,05). При этом в помете протеолитическая активность увеличивалась на 76,0-169,1 % (p < 0,05), активность липазы снижалась на 23,2 %(p < 0,05) (4ПДК по Т-2 токсину), амилазы -на 55,1-57,2 % (p < 0,05). Биохимические исследования крови бройлеров показали снижение активности трипсина на 12,2-22,2 % (p < 0,05), увеличение активности щелочной фосфатазы (от 52,4 % увеличения до 5-кратного). В результате фосфатазно-протеазный индекс увеличился в среднем с 31 до 92. В крови цыплят, получавших с кормом Т-2 токсин в дозе 0,4 мг/кг (4ПДК), содержание общего белка снизилось на 13,2 % (p < 0,05), глюкозы -на 13,5 % (p < 0,05), триглицеридов -в 4 раза. Вместе с тем наблюдалось снижение числа лейкоцитов в крови на 15,8-16,6 %. В лейкоцитарной формуле наблюдалась тенденция увеличения лимфоцитов в опытных группах, получавших корм...

Активность Трипсина В Молоке Коров Повышается При Маститах Одновременно С Экспрессией Генов Воспаления

“…Трипсин влияет на метаболизм и, как мы полагаем, способен быть маркером в диагностике воспалительных процессов в организме животных и человека (18). Ранее мы выявили изменения активности трипсина при экспериментальном токсикозе кур (19) и в зависимости от рационов (20). Несмотря на то, что транскриптомные ответы клеток молочной железы крупного рогатого скота на патогены, вызывающие мастит, были изучены (8), до сих пор неизвестна связь таких признаков мастита, как число соматических клеток в молоке и уровень экспрессии генов иммунитета, ассоциированных с воспалением молочной железы.…”

“…В представленной работе нами впервые выявлена активность трипсина в молоке здоровых коров и отмечено ее значительное повышение при мастите, что указывает на связь трипсина с воспалительной реакцией в молочной железе. Ранее мы изучили роль трипсина при экспериментальном токсикозе кур (19) и изменении рационов (20). В специальной литературе отмечается множественность локализации (80) и функций трипсина (84,85), в том числе как элемента сигнальной системы (17).…”

ЭФФЕКТИВНОСТЬ КОМПЛЕКСНОГО ПРЕПАРАТА ДЛЯ КОРРЕКЦИИ ПИЩЕВАРЕНИЯ У ЦЫПЛЯТ-БРОЙЛЕРОВ (Gallus gallus L.) ПРИ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОМ МИКОТОКСИКОЗЕ

“…Амилазу в дуоденальном содержимом и помете определяли по Smith-Roy в модификации для высокой активности фермента (19), активность протеаз -по гидролизу казеина, очищенного по Гаммерстену (колориметрический контроль при λ = 450 нм), липазу, щелочную фосфатазу, содержание кальция и фосфора -на полуавтоматическом биохимическом анализаторе SINNOWA BS-3000P («SINNOWA Medical Science & Technology Co., Ltd», КНР) с набором ветеринарных диагностических реагентов («ДИ-АКОН-ВЕТ», Россия). Биохимические исследования крови выполняли на полуавтоматическом биохимическом анализаторе Sinnowa BS-3000P («SIN-NOWA Medical Science & Technology Co., Ltd.», КНР) с набором для определения общего белка, щелочной фосфатазы, глюкозы, холестерина, триглицеридов, липазы («ДИАКОН-ВЕТ», Россия).…”