In commemoration of Professor Dr. Gabor SzaszSummary: 12 cases are described, which show high serum creatine kinase-BB levels, as well as atypical creatine kinase activity band located between normally migrating creatine kinase-MM and creatine kinase-MB. It is shown that the altered properties of the serum creatine kinase-BB, namely its molecular size, heat resistance, electrophoretic mobility, but not its immunological behavior, are caused by complexing with kappa-chains of immunoglobulins G or A. The complex occurring in vivo could also be produced in vitro by using purified patients' IgG and human creatine kinase-BB.The interaction of creatine kinase-BB with immunoglobulins possibly protects the enzyme against intravascular degradation in vivo, and may therefore account for the high creatine kinase-BB levels observed in these patients. Atypisches Isoenzymmuster von Kreatinkinase im Serum infolge Komplexbildung von Kreatinkinase-BB mit Immun· globulin G und AZusammenfassung: Es werden 12 Falle beschrieben, die eine erhöhte Kreatinkinase-BB-Aktivität im Serum als auch eine atypische Kreatinkinase-Bande zwischen Kreatinkinase-MM und Kreatinkinase-MB aufweisen. Es wird gezeigt, daß die veränderten Eigenschaften der Serum-Kreatinkinase-BB, nämlich Molekulargewicht, Hitzestabilität, elektrophoretische Mobilität, aber nicht das immunologische Verhalten, auf die Bindung des Enzyms an kappa-Ketten der Immunpglobuline G und A zurückzuführen sind. Der in vivo auftretende Komplex konnte auch in vitro reproduziert werden und zwar mit gereinigtem Patienten-IgG und humaner Kreatinkinase-BB.Die Bindung zwischen Kreatinkinase-BB und Immunoglobulinen schützt möglicherweise das Enzym in vivo gegen intraväsale Degradation und könnte somit die bei diesen Patienten auftretende erhöhte Kreatinkinase-BB-Aktivität hervorrufen.