An isolation procedure for the 12 S rapeseed globulin is described which includes precipitation by dialysis, purification using gel chromatography on Sephadex G-200, and ion-exchange chromatography on DEAE-Sephadex A-50. The isolated globulin represents a neutral protein with an isoelectric point at pH 7.25--determined by isoelectric focusing--and a relation of the acidic to basic amino acid residues (epsilon Glu, Asp--Amide ammonia: epsilon Arg, Lys, His) of 1.0. As in other storage globulins high contents of glutamic (19%) and aspartic (10%) acid and a low content of sulphur containing amino acids are characteristic for the amino acid composition. Amongst the basic amino acids arginine has the highest percentage (7%). Opposite to results of other authors the sugar content of the globulin is low (0.5%). From the amino acid composition an average hydrophobicity according to Bigelow was calculated which amounts to be 1041 cal/res. (4.36 kJ/res.).

Es wird die Isolierung des sedimentationsanalytisch und gelchromatographisch einheitlichen 11‐S‐Globulins aus Sonnenblumensamen aus 10% Natriumchlorid enthaltenden Extrakten mit Hilfe einer Fällung mit Wasser und nachfolgender wiederholter Chromatographie des albuminfreien Rohglobulins an Sephadex G‐200 beschrieben. Mit der gleichen Verfahrensweise gelingt die Isolierung einer in geringen Mengen anwesenden 7‐S‐Komponente. Die Sedimentationskonstante s20,w des 11‐S‐Globulins beträgt 11,8 S. In Lösungen niedriger Ionenstärke (I ≤ 0,3) dissoziiert das Protein in eine 7‐S‐Komponente. Bei der Gelelektrophorese in Aluminiumlactat‐Puffer vom pH 3,1 erscheint das 11‐S‐Globulin ebenfalls mit der 7‐S‐Komponente als Dissoziationsprodukt vergesellschaftet. Letztere ist elektrophoretisch mit der gelchromatographisch isolierten 7‐S‐Komponente identisch. Die Aminosäurenzusammensetzung des 11‐S‐Globulins ist durch einen hohen Gehalt an Glutamin‐ und Asparaginsäure, Arginin, Leucin, Phenylalanin, Valin und Isoleucin gekennzeichnet. Die biologische Wertigkeit nach Oser beträgt 73. Lysin und die schwefelhaltigen Aminosäuren sind limitierend.

Aus Extrakten von Raps‐ und Sonneblumensamen mit Hilfe der Ammoniumsulfat‐ oder Tannin‐Fällung isolierte Albumine stellen elektrophoretisch und chromatographisch heterogene Proteinfraktionen dar. Die mittles Gelchromatographie an Sephadex G‐75 und Ionenaustauschchromatographie an CM‐Sephadex isolierten Fraktionen sind sedimentationsanalytisch und gelchromatographisch einheitlich, bestehen jedoch aus jeweils zwei sehr ähnlichen, elektrophoretisch nachweisbaren Hauptkomponenten. Die sedimentationsanalytisch bestimmten Molekulargewichte betragen 16000 für die Komponente SA‐IIIa der Hauptfraktion SA‐III der Sonnenblumen‐albumine und 14800 für die Albuminhauptfraktion RA‐III aus Rapssamen. Die entsprechenden partiellen spezifischen Volumina betragen 0,728 bzw. 0,727. Gelchromatographisch wurden 14600 bzw. 14900 als Molekulargewichte für SA‐IIIa bzw. RA‐III bestimmt. Aus der Aminosäurenzusammensetzung ergaben sich Werte von 15000 bzw. 14000 für die Sonnenblumen‐ bzw. Rapsalbumin‐Hauptfraktionen. Die Aminosäurenzusammensetzung der Hauptfraktion SA‐III und RA‐III und RA‐III zeichnet sich durch relativ hohe Cystein‐(SA‐III 7,3%, RA‐III 6,9%) und Lysin‐Werte (SA‐III 5,9%, RA‐III 9,0%) aus. Beide Albuminfraktionen unterscheiden sich im Gehalt an Asparaginsäure, Prolin, basischen und aromatischen Aminosäuren. Ihr Stickstoff‐Protein‐Umrechnungsfaktor beträgt 5,7, die biologische Wertigkeit nach Oser 54 für SA‐III und 69 für RA‐III. Überwiegende Absorption (>90%) an CM‐Sephadex und kathodische Wanderung bei der Elektrophorese in alkalischen Puffersystemen weisen den basischen Charakter beider Albuminfraktionen aus. Aus Elektrofokussierung und freier Elektrophorese ergaben sich isoelektrische Punkte über pH 10,0. Aus dem Circulardichroismus im Wellenlängenbereich zwischen 200 und 240 nm wurde für die RA‐III‐Fraktion in wäßrigen und salzhaltigen Lösungen ein Gehalt von 40 bis 46% α‐Helix‐, II–16% β‐Struktur und 41–43% ungeordneten Anteilen errechnet.

The reaction of dialdehyde starch with casein and field-bean globulin leads to a blocking of the protein amino groups and to a decrease of free lysine, arginine and histidine. Maximum values are reached at high protein concentrations and great molar reagent excess. At best 80-93% of the amino groups or of the available lysine may be blocked in this way. For 1% casein and I and 5% globulin solutions, the pH optimum of the reaction lies at approximately 8; for 5% casein solutions, it is shifted towards the neutral to weakly acidic range. The value for the proportion of unblocked lysine is higher (approximately 5%) when determined by amino-acid analysis after acid total hydrolysis than when measured by means of the colorimetric method according to Carpenter (20%). The difference is designed as reversibly blocked lysine proportion. There is a linear correlation between the proportion of blocked lysine and the relative nutritional value as determined by means of the test organism Tetrahymena pyriformis. Dependently on protein concentration and reagent excess, gel chromatographically detectable cross-linking products of higher molecular weight are formed by the reaction of dialdehyde starch with casein. In 5% protein solutions, such products with molecular weights of less than or equal to 900 000 are the sole detectable components.

Compared with defatted sunflower seeds, in sunflower seed globulin isolates the content of lysine and sulphur containing amino acids is decreased, the content of phenylalanine is increased. The content of the whole essential amino acids of sunflower seed globulin isolate in relation to casein is decreased. The value of the enzymatic invitro available amino acids of sunflower seed globulin is comparable with casein. The digestibility is good, the biological value is in relation to defatted sunflower seed lower. Apart from the lower content of sulphur-containing amino acids the amino acid composition of spun sunflower seed globulin/casein (I:I) fibers corresponds with the calculated value; in relation to sunflower seed globulin isolate the content of lysine and the whole essential amino acids of the spun protein fibers is increased. The enzymatic in-vitro-hydrolysis results altogether in a comparable availability of the amino acids between spun protein fibers and sunflower seed globulin isolates. The digestibility and the biological value of spun protein fibers corresponds with that of casein.