Resumo: Os extratos de plantas do gênero Dalbergia demonstram uma ampla gama de atividades biológicas, incluindo analgésica, antidiabética, anti-inflamatória e antimicrobiana. Neste trabalho, o estudo químico dos extratos das folhas e galhos de Dalbergia miscolobium levou ao isolamento e identificação de cinco isoflavonoides: prunetina, di-O-metildaidzeína, 8-O-metilretusina, duartina e sativan por meio de dados de ressonância magnética nuclear. A atividade de inibição enzimática desses Isoflavonoides foi avaliada na catepsina V na concentração de 100 µM. Duartin e sativan mostraram uma atividade notável contra a catepsina V, exibindo valores de inibição de 89% e 88%, respectivamente. Além disso, foram realizadas simulações de docking molecular para predizer o modo de ligação dos isoflavonoides a essa proteína e os resultados mostraram que a duartina está muito bem ligada à catepsina V e estabilizada por duas ligações de hidrogênio. Os isoflavanonoides duartina e sativan mostraram uma importante porcentagem de inibição da catepsina V, que pode ser considerada como alvo na investigação dos inibidores da catepsina V e estudos químicos adicionais de espécies de Dalbergia podem proporcionar novos isoflavonoides inibidores da catepsina V. Plant extracts from Dalbergia genus have demonstrated a wide range of biological activities including, analgesic, antidiabetic, anti-inflammatory, and antimicrobial. In this work, the chemical study of the extracts from the leaves and branches of Dalbergia miscolobium led to the isolation and identification of five isoflavonoids: prunetin, di-O-methyldaidzein, 8-O-methylretusin, duartin and sativan employing nuclear magnetic resonance data. The inhibition activity of these isoflavonoids was screened against cathepsin V at a concentration of 100 µM. Duartin and sativan showed remarkable activity against cathepsin V displaying 89% and 88% inhibition values, respectively. Also, docking simulations to predict the binding mode of isoflavonoids into this protein were performed and results showed that the duartin is nicely bound to the cathepsin V and stabilized by two hydrogen bonds. The isoflavans duartin and sativan showed a significant inhibition percentage of cathepsin V, which can be considered as targets into cathepsin V inhibitors investigation and further chemical study of Dalbergia species may afford novels isoflavonoids cathepsin inhibitors.