Structurally closely related spider silks, namely, major ampullate silk (MaS) reeled at 0.5 and 10 cm/s, minor ampullate silk (MiS), and cocoon silk have been investigated by solid-state nuclear magnetic resonance (NMR). These silks exhibit different mechanical properties that are not well explained with current structural data. NMR spectra confirm that the secondary structures of these silks are similar, but that differing relaxation dynamics exist at the alanine, glycine, and glutamine residue level. MaS reeled rapidly is made of more mobile proteins in both the b-sheet and amorphous regions, suggesting that reeling speed alters molecular rearrangement during spinning, with the chain packing being less organized in the fastpull fiber. Alanine and glycine relaxation dynamics increases as MaS < MiS < cocoon silk, showing that the whole fiber displays distinctive protein dynamics, chain packing, and intermolecular interactions. Besides molecular orientation, silk extensibility is related to a more mobile structural organization.Résumé : Des soies d'araignée avec des structures similaires, soit la soie de la glande ampullacée majeure (MaS) filée à 0,5 et 10 cm/s, la soie de la glande ampullacée mineure (MiS) et la soie de cocon, ont été étudiées par spectroscopie résonance magnétique nucléaire (RMN) des solides. Ces soies possèdent des propriétés mécaniques différentes qui peuvent difficilement être expliquées par les données structurales connues. Les spectres RMN obtenus dans la présente étude confirment que les structures secondaires des protéines sont similaires dans ces différents types de soie, mais que leurs dynamiques de relaxation sont différentes au niveau des résidus alanine, glycine et glutamine. La MaS filée rapidement est constituée de protéi-nes plus mobiles à la fois dans les régions riches en feuillets b et dans les régions amorphes, ce qui suggère que la vitesse de filage influence le réarrangement moléculaire durant le filage, l'empilement des chaînes étant moins bien organisé dans la soie filée rapidement. La dynamique de relaxation des résidus alanine et glycine augmente dans l'ordre MaS < MiS < soie de cocon, suggérant que ces différentes fibres sont constituées de protéines ayant des dynamiques, des empilements de chaînes et des interactions intermoléculaires différentes. En plus de l'orientation moléculaire, l'extensibilité de la soie semble donc liée à une organisation structurale plus mobile.Mots-clés : protéines de soie, résonance magnétique nucléaire (RMN) des solides, structure, dynamique, vitesse de filage.