Cardiovascular diseases associated with thrombosis are one of the main causes of death all around the world. Urokinase, streptokinase, and tissue plasminogen activator are the major thrombolytic agents used to treat thrombosis. However, the fact that these agents have several side effects and high prices has driven the search for safer and more economically viable compounds for the treatment of cardiovascular diseases. Thus, the aim of this study was to evaluate the potential of fungi isolated from industrial effluents to produce fibrino(geno)lytic enzymes. The selection of the protease-producing strains showed that only the BF20 strain was able to produce proteolytic halos in milk agar. This strain identified as belonging to the genus Penicillium was cultivated in submerged fermentation. Different media composition were tested to evaluate proteolytic activity, and the results showed that the medium containing 0.1% yeast extract and 1% skim milk, pH 5.0, present higher azocaseinolytic activity (0.24 U mL-1 min.-1). This sample also showed the ability to degrade fibrinogen and fibrin after 15 and 120 min. of incubation, respectively. These results indicate that the BF20 strain has a thrombolytic potential, effectively degrading fibrinogen and fibrin, having great application in the health area.

RESUMOLipases de origem microbiana apresentam diversas aplicações biotecnológicas e podem ser usadas na biorremediação de ambientes poluídos com resíduos lipídicos. Neste trabalho foi avaliada a produção de lipase por três microrganismos isolados de efluente de matadouro avícola. Os resultados demonstraram que apenas as cepas do isolado BF06, classificadas como bactérias pertencentes ao gênero pseudomonas, apresentaram produção de lipase no meio de cultivo. A maior produção foi observada após 24 h de cultivo com uma atividade catalítica de 35 U.mL -1 , em meio contendo óleo de oliva como fonte de carbono. Estes resultados sugerem que BF06 tem grande potencial para o tratamento de resíduos industriais e novos ensaios estão em andamento visando a otimização da produção de lipase por esta bactéria.Palavras-chave: lipase, Pseudomonas, biorremediação. INTRODUÇÃOAs lipases microbianas constituem um importante grupo de enzimas, devido à versatilidade de suas propriedades e à fácil produção em massa. São amplamente diversificadas em suas propriedades enzimáticas e especificidade do substrato, o que as torna muito atrativas para a aplicação industrial 1 . As lipases (EC 3.1.1.3) são carboxilesterases que catalisam a hidrólise e a síntese de triacilgliceróis, e são amplamente utilizadas na indústria química, farmacêutica, alimentícia, dentre outras 2 . O uso das lipases no tratamento de resíduos industriais tem se destacado, uma vez que, em comparação com os métodos físico-químicos tradicionais, é um tratamento de baixo custo e menos prejudicial ao meio ambiente. Esta ferramenta biotecnológica utiliza microrganismos inteiros, ou enzimas isoladas para degradar contaminantes em compostos não tóxicos ou com toxicidade reduzida 3 . Desta forma, isolar e selecionar novas linhagens produtoras de lipase é de grande importância com o objetivo de minimizar os impactos ambientais causados pelos tratamentos convencionais. Sendo assim, este trabalho teve como objetivo avaliar a produção de lipase por micro-organismos isolados de efluente de matadouro avícola visando sua utilização no tratamento de resíduos industriais. MATERIAL E MÉTODOS -Microrganismo:Os microrganismos denominados BF06, BF09 e BF10 foram isolados a partir de efluente de abatedouro avícola. Para o isolamento utilizou-se o Meio Mínimo sólido (NaNO 3

No abstract

Este estudo teve como objetivo avaliar a produção de lipases por uma nova cepa de Pseudomonas sp. utilizando meio de fermentação contendo subprodutos de industrialização de carne de frango e óleo de soja. Os resultados indicaram que a gordura de frango e a goma de soja induziram 48,3 U/mL e 93,3 U/ml de atividade lipásica, respectivamente. No entanto, a produção de lipase mais elevada foi obtida quando a goma de lecitina bruta foi utilizada, induzindo 272,6 U/ml de atividade após 24 horas. A caracterização bioquímica parcial da enzima mostrou que as condições de reação ótimas foram de pH 9,0 e 35°C. A enzima foi estável nas temperaturas entre 25 a 75°C e pH de 6 a 9. A enzima mostrou boa estabilidade em solventes orgânicos tais como acetonitrila, hexano, etanol e isopropanol. Este estudo indicou que os subprodutos testados são promissores para a produção de lipase e podem contribuir para a redução dos custos de produção enzimática em larga escala, aumentar o valor desses subprodutos e reduzir potenciais impactos ambientais causados por sua acumulação na natureza.