Cerebral amyloid deposits restricted to the white matter and associated with intracerebral lymphoma were biochemically identified. The patient died at 58 years of age after 37 years of illness with progressive neurological symptoms clinically indicative of multiple sclerosis. Pathomorphologically, spongiform alteration and demyelinization of the white matter in the vicinity of the amyloid deposits was detected and systemic amyloidosis excluded. Immunohistochemically, the amyloid was found to be of immunoglobulin -light chain origin. To establish the nature of this amyloid, its fibrils were extracted and the amyloid fibril proteins isolated by size exclusion chromatography. Immunochemically, the purified amyloid fibril proteins were shown to be of immunoglobulin -light chain origin. This finding was substantiated chemically. Since the N-terminal amino acid was blocked, tryptic peptides were isolated by reversed phase HPLC. The amino-acid sequence of two major peptides revealed homology with the variable region of the immunoglobulinlight chain. This report defines a novel local -amyloid disease restricted to the white matter of the brain. Auf das Gehirnmark beschränkte Amyloidablagerungen vom Immunglobulin-~Leichtketten-Typ mit einem Syndrom ähnlich einer Multiplen SkleroseZusammenfassung: Amyloidablagerungen, die auf das Mark des Großhirns beschränkt und mit einem intrazerebralen Lymphom assoziiert waren, wurden biochemisch identifiziert. Der Patient starb mit 58 Jahren nach 37jähriger Krankheit mit einer progressiven neurologischen Symptomatik, die klinisch an eine Multiple Sklerose erinnerte. Eine generalisierte Amyloidose wurde ausgeschlossen. Die Amyloidablagerungen wurden immunhistochemisch an Formalin-fixierten Gewebeschnitten als vom Immunglobulin-X-Leichtkette-Ursprung erkannt. Zur unzweideutigen Identifizierung der chemischen Natur des Amyloid wurden zunächst die Amyloidfibrillen extrahiert und danach die Amyloidfibrillenproteine durch Gelfiltration isoliert; diese zeigten immunchemisch ebenfalls -Leichtkettennatur. Diese Befunde wurden durch chemische Analyse bewiesen. Da die N-terminale Aminosäure unreaktiv war, wurden tryptische Peptide über RP-HPLC isoliert. Die Aminosäurese-quenzanalyse zweier Peptide zeigt Homologie mit dem variablen Abschnitt einer Immunglobulin--Leichtkette. Diese Befunde definieren ein neues Krankheitsbild, das von lokalen, auf das Gehirnmark beschränkte -Amyloidablagerungen verursacht wird.