The activity of the enzyme trypto-L-Serine binding was found to follow the pattern phan synthase from Escherichia coli was tested as of negative cooperativity both by kinetic and by a function of the concentration of L-serine which equilibrium methods. The enzyme kinetic data serves as a substrate in the indole to tryptophan support the view that a rapid equilibration model reaction as well as for the L -serine deaminase for the enzyme · substrates complex formation is activity.not strictly obeyed. Abhängigkeit der Aktivität der Tryptophan-Synthase von der Sennkonzentration: Cooperative EigenschaftenZusammenfassung: Die Abhängigkeit der Aktivi-negative Cooperativität sowohl in kinetischen Extät des Enzyms Tryptophan-Synthase von der perimenten als auch in Gleichgewichtsdialyse-L -Serin-Konzentration wurde untersucht; L -Serin Versuchen. ist Substrat für dieses Enzym sowohl in der Tryp-Aus den enzymkinetischen Daten läßt sich erkentophansynthese aus Indol als auch in der Serinnen, daß das Enzym nicht strikt einem "rapid Desaminieruilgfcreaktion. Die Serinbindung zeigt equilibration"-Modell folgt.