La enfermedad de Creutzfeldt-Jakob es una encefalopatía espongiforme invariablemente mortal caracterizada por demencia rápidamente progresiva. Constituye un reto diagnóstico dada su rareza y sus manifestaciones neurológicas inespecíficas, las cuales se relacionan con la pérdida global de tejido nervioso secundaria a la acumulación tóxica de la proteína priónica en el cerebro. Su confirmación definitiva depende del análisis histopatológico de biopsias o autopsias y generalmente se realiza de forma post-mortem. No obstante, es de vital importancia la identificación temprana de los casos de este padecimiento para diferenciarlos de otras formas tratables de deterioro cognitivo agudo y prevenir su transmisión iatrogénica. Actualmente se emplean diversos marcadores electrofisiológicos, imagenológicos y moleculares para mejorar el diagnóstico pre-mortem de la enfermedad. Sin embargo, estas pruebas tienen baja sensibilidad. Dada la urgente necesidad de estudios que permitan la detección de priones in vivo, se han desarrollado técnicas moleculares que logran dicho propósito con alta sensibilidad y especificidad, constituyendo una nueva oportunidad para mejorar el diagnóstico y vigilancia de ésta y otras formas de encefalopatías espongiformes. El objetivo de la presente revisión narrativa es proveer una actualización de las nuevas herramientas moleculares para la detección de priones en muestras biológicas de pacientes con sospecha de encefalopatía espongiforme.

Hemos usado una variedad de marcadores inmunológicos combinados con el colorante rojo tiazina (RT), un marcador específico para diferenciar el estado fibrilar del no fibrilar del amiloide-β y tau en la enfermedad de Alzheimer. En este estudio hemos usado el RT como un marcador potencial de diagnóstico en la EA en tejido cerebral sin fijar en una impronta. En los experimentos control se incluia el uso de la tinción con el colorante tioflavina-S, tejido fijado y alguna doble tinción de este material con el RT. Se seleccionaron los marcadores para la proteína tau TaC-3 y 423. El analisis hecho indican que el RT mantiene una fuerte afinidad para las marañas neurofibrilares y placas neuríticas en corteza temporal de tejido sin fijar y congelado, este se descongelo previa la realización de la impronta. Esto indica que el TR es una herramienta potencial para un rápido diagnóstico posmortem de la neuropatología de la EA. La fijación no necesariamente es requerida para la inmunorreactividad de tau en los cortes histológicos.

Hemos usado una variedad de marcadores inmunológicos combinados con el colorante rojo tiazina (RT), un marcador específico para diferenciar el estado fibrilar del no fibrilar del amiloide-β y tau en la enfermedad de Alzheimer. En este estudio hemos usado el RT como un marcador potencial de diagnóstico en la EA en tejido cerebral sin fijar en una impronta. En los experimentos control se incluia el uso de la tinción con el colorante tioflavina-S, tejido fijado y alguna doble tinción de este material con el RT. Se seleccionaron los marcadores para la proteína tau TaC-3 y 423. El analisis hecho indican que el RT mantiene una fuerte afinidad para las marañas neurofibrilares y placas neuríticas en corteza temporal de tejido sin fijar y congelado, este se descongelo previa la realización de la impronta. Esto indica que el TR es una herramienta potencial para un rápido diagnóstico posmortem de la neuropatología de la EA. La fijación no necesariamente es requerida para la inmunorreactividad de tau en los cortes histológicos.

CommentaryThe cognitive decline in Alzheimer's disease (AD) is associated with the accumulation of neurofibrillary tangles (NFTs) [1] and neuritic plaques (NPs) [2,3]. The NFTs are formed by the accumulation of paired helical filaments (PHFs) in neuronal soma, consisting of tau protein. NPs contain extracellular amyloid-β peptide (Aβ) and dystrophic neurites (DNs) containing PHFs. The development of transgenic animals, has led to a better understanding of the abnormal processing of tau protein and amyloid-β. Oddo et al. in 2003 generated a triple transgenic mouse model (3xTg-AD), in which there is intracellular accumulation of tau protein and extracellular deposition of amyloid-β plaques [4]. The expression and aggregation of human tau protein in the 3xTg-AD mouse (aged between 3 and 28 months) were analyzed using a panel of antibodies directed against different epitopes of phosphorylated tau, amino (N-) and carboxy (C-) terminal domains, using double and triple immunostaining and confocal microscopy. Our results show there is over-expression of human tau protein in the 3xTg-AD mouse from three months of age in the *Corresponding author: José Luna-Muñoz, Brain Bank-LaNSE of CINVESTAV-IPN,

No abstract