The development of peptide-based imaging agents through screening of large peptide libraries is hindered by the additional requirement of a radionuclide−chelator complex that can negatively affect the binding properties of the peptide. Herein, we report N-terminal rhenium(I)tricarbonyl OBOC (one-bead, one-compound) peptide libraries for use in the direct screening of potential imaging agents. The rhenium(I) tricarbonyl is incorporated directly in the library as an imaging entity surrogate to account for the presence of a technetium-99m radionuclide chelate. The identification of unknown organometallic peptides on single beads is successfully accomplished through MALDI tandem mass spectrometry, preceded by a systematic investigation of the effects of a variety of N-terminal rhenium(I) tricarbonyl chelates on peptide fragmentation patterns.Résumé : Le développement d'agents d'imagerie peptidiques, en passant au crible de grandes bibliothèques de peptides, est freiné par la nécessité d'utiliser un complexe radionucléide−chélateur qui peut affecter négativement les propriétés de liaison du peptide. Nous traitons ici de bibliothèques de peptides élaborées à l'aide de la méthode OBOC (une bille, un composé) et comportant le rhénium(I)tricarbonyl N-terminal, utilisées dans la sélection directe d'agents d'imagerie potentiels. Le rhénium(I) tricarbonyl est directement inséré dans la bibliothèque comme substitut d'élément d'imagerie pour rendre compte de la présence d'un chélate radionucléide de technétium-99m. L'identification de peptides organométalliques inconnus sur des billes séparées est réalisée avec succès au moyen de la MALDI couplée à la spectrométrie de masse, précédée d'une étude systématique des effets de différents chélates de rhénium(I) tricarbonyl N-terminal sur les schémas de fragmentation peptidique. [Traduit par la Rédaction]