dingungen für eine Proteinsynthese in solchen Mem branen vorhanden sind.Die niedrigen spezifischen Aktivitäten der lös lichen Chloroplastenproteine im Vergleich zu denen lamellärer Fraktionen lassen vermuten, daß auch im Chloroplasten die Proteinsynthese strukturgebunden ist. Ob alle oder nur bestimmte Chloroplastenstrukturen die Voraussetzungen dafür auf weisen, konnte hier nicht eindeutig entschieden werden, besonders in Hinblick auf eine Beteiligung von Ribosomen bei der Polypeptidbindung wie in Tier-und Bakterien zellen. Unterdessen wurde das Vorkommen von RNS und Ribonucleoproteid-Partikeln 34, 50-52 in Chloroplasten mit chemischen oder physikalischen 50 G. B r a w e r m a n , Biochim. biophysica Acta [Amsterdam] 7 2,317 [1963]. 51 E. I. M ik u l s k a , M. S . O d in t s o v a u . N. M. S i s a k ia n , Biochimija 27, 1061 [1962].Methoden eindeutig nachgewiesen. Neuerdings konn ten diese Partikeln auch elektronenoptisch im Stroma-Anteil der Chloroplasten lokalisiert wer den °3. Isolierte Chloroplastenribosomen sind jedoch im Gegensatz zu isolierten ganzen Chloroplasten nicht in der Lage, radioaktive Aminosäuren in ihre Proteine einzubauen 13, wenn nicht Cofaktoren und Polynucleotide der Proteinbiosynthese vorhanden sind 52. H errn Professor Dr. K . M o t h e s möchte ich für die stetige Förderung der Arbeit herzlich danken. Für ge wissenhafte technische Hilfe danke ich FräuleinM . K l e i n . 52 A. A. App u . A. T. J a g e n d o r f , Biochim. biophysica Acta [Amsterdam] 76, 286 [1963]. 53 A. B . J a c o b s o n , H. S w if t u . L. B o g o r a d , J . Cell Biol. 17, 557 [1963]. Der Ribonucleinsäure-StofTwechsel in Erythrocyten I I I . M itt.: Ribonucleinsäure-Abbau in Rattenreticulocyten1Von H a
n s -G e o r g S c h w e i g e r * und E v a S c h w e i g e r unter technischer Mitarbeit von I n g e b oDuring a seven hours period of incubation in vitro rat reticulocytes lose about half of their RNA. This degradation, which proceeds at an especially high rate during incubation in isotonic phosphate buffer, is stimulated by glucose. The greater part of the RNA degradation is due to the ribosome fraction. Apparently the degra dation of the ribosomes to acid soluble products is preceded by a breakage to acid-insoluble slowly sedimenting compounds. The following acid-soluble products have been identificed: cytidine, uracil, 2',3'-GMP, uridine, 2',3'-CMP, adenine, 2',3'-UMP, cytosine and uric acid.
Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chem. 332, 27 [1963]. 2 Lit. s. H. G. S c h w e i g e r , Int. Rev. Cytology 13, 135 [1962]. 3 L. M. L o w e n s t e in , Int. Rev. Cytology 8, 135 [1959]. 4 M. A l b r e c h t , Acta Haematolog. 6, 83 [1951]. 5 C. M. P l u m , Acta Haematolog. 2, 317 [1949]. 6 A. N iz e t u . F. S . R o b s c h e it -R o b b i n s , Blood 5, 648 [1950]. 7 S . M. R a p o p o r t u . W. S t r a s s n e r , Folia haematol. [Leip zig] 76,322 [1959]. 8