Some microorganisms perform anaerobic mineral respiration by reducing metal ions to metal nanoparticles, using peptide aggregates as medium for electron transfer (ET). Such a reaction type is investigated here with model peptides and silver as the metal. Surprisingly, Ag+ ions bound by peptides with histidine as the Ag+‐binding amino acid and tyrosine as photoinducible electron donor cannot be reduced to Ag nanoparticles (AgNPs) under ET conditions because the peptide prevents the aggregation of Ag atoms to form AgNPs. Only in the presence of chloride ions, which generate AgCl microcrystals in the peptide matrix, does the synthesis of AgNPs occur. The reaction starts with the formation of 100 nm Ag@AgCl/peptide nanocomposites which are cleaved into 15 nm AgNPs. This defined transformation from large nanoparticles into small ones is in contrast to the usually observed Ostwald ripening processes and can be followed in detail by studying time‐resolved UV/Vis spectra which exhibit an isosbestic point.

The reduction of Ag ions to Ag atoms is a highly endergonic reaction step, only the aggregation to Ag clusters leads to an exergonic process. These elementary chemical reactions play a decisive role if Ag nanoparticles (AgNPs) are generated by electron transfer (ET) reactions to Ag ions. We studied the formation of AgNPs in peptides by photoinduced ET, and in c-cytochromes by ET from their Fe /hemes. Our earlier photoinduced experiments in peptides had demonstrated that histidine prevents AgNP formation. We have now observed that AgNPs can be easily synthesized with less-efficient Ag -binding amino acids, and the rate increases in the order lysine

Nature uses peptide aggregates as soft materials for electron transfer over long distances. These reactions occur in a multistep hopping reaction with various functional groups as relay stations that are located in the side chain and in the backbone of the peptides.

Einige Mikroorganismen zeigen anaerobe mineralische Respiration, bei der sie Metallionen zu Metallnanopartikeln reduzieren. Hierbei werden Peptide als Medium für den Elektronentransfer (ET) verwendet. Diese Reaktionsklasse wird anhand eines Modellpeptids und Silber als Metall diskutiert. Erstaunlicherweise können Silberionen, die von Peptiden mit Histidin als silberbindender Aminosäure und Tyrosin als photoinduziertem Elektronendonor gebunden sind, nicht unter ET‐Bedingungen zu Ag‐Nanopartikeln (AgNPs) reduziert werden, weil das Peptid die Aggregation von Ag‐Atomen zu AgNPs verhindert. Nur in Gegenwart von Chloridionen, die zur Bildung von AgCl‐Mikrokristallen führen, entstehen AgNPs. Diese Reaktion beginnt mit der Bildung von 100 nm großen Ag@AgCl‐Peptid‐Nanokompositen, die dann in 15 nm große AgNPs aufgebrochen werden. Diese kontrollierte Umwandlung von großen in kleinere Nanopartikeln kann detailliert in zeitaufgelösten UV/Vis‐Spektren untersucht werden.

Die Reduktion von Ag+‐Ionen zu Ag0‐Atomen ist ein stark endergonischer Schritt, und erst die Aggregation zu Agn‐Clustern führt zu einem exergonischen Prozess. Diese elementaren Reaktionen spielen eine entscheidende Rolle, wenn Ag‐Nanopartikel (AgNPs) durch Elektronentransfer(ET)‐Reaktionen aus Ag+‐Ionen erzeugt werden. Wir haben sowohl die Bildung von AgNPs durch photoinduzierten ET in Peptiden, als auch durch ET in c‐Cytochromen über deren Fe2+‐Häme untersucht. Unsere früheren photoinduzierten ET‐Experimente in Peptiden hatten gezeigt, dass Histidin die Bildung von AgNPs hemmt. Nun konnten wir zeigen, dass AgNPs gebildet werden können, wenn Aminosäuren verwendet werden, die Ag+‐Ionen schwächer binden als Histidin, und zwar mit steigender Bildungsrate von Lysin<Asparagin<Aspartat≤Serin. Die Fähigkeit der Fe2+‐Häme, Ag+‐Ionen zu AgNPs zu reduzieren, wurde sowohl mit einer enzymatischen Reaktion als auch in vivo mit lebenden Bakterien des Typs Geobacter sulfurreducens (Gs) untersucht.