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Malate dehydrogenase from the thermoacidophilic archaebacterium Thermoplasma acidophilum is purified 50-fold to electrophoretic homogeneity. The purified enzyme crystallizes readily. Native malate dehydrogenase shows a relative molecular mass of 144 000. It is a tetramer of identical subunits with a relative molecular mass of 36 600. Malate dehydrogenase from Thermoplasma uses both NADH and NADPH as coenzyme to reduce oxaloacetate. The enzyme shows A-side (pro-) stereospecificity for both coenzymes. The pH optimum for the reduction of oxaloacetate in the presence of NADH is found to be at pH 8.1. At pH 7.4 the K m value for oxaloacetate is found to be 5.6 while for NADH a value of 11.7 is found. The homogeneous enzyme shows a turnover number of k c « = 108s-1 . Reinigung und Eigenschaften der Malat-Dehydrogenase des thermoacidophilen Archaebakteriums Thermoplasma acidophilumZusammenfassung: Die Malat-Dehydrogenase des thermoacidophilen Archaebakteriums Thermoplasma acidophilum wurde SOfach bis zur elektrophoretischen Einheitlichkeit gereinigt und kristallisiert. Das native Enzym besitzt eine relative molare Masse von 144000. Die MalatDehydrogenase aus Thermoplasma ist tetramer und besitzt identische Untereinheiten mit einer relativen molaren Masse von 36 600. Das Enzym akzeptiert sowohl NADH als auch NADPH und überträgt den Wasserstoff auf die -Seite (pro-/?) beider Coenzyme. Das pH-Optimum für die Reduktion von Oxalacetat mit NADH als Coenzym wurde zu pH 8.1 bestimmt. Bei pH 7.4 beträgt der K m -Wert für Oxalacetate 5.6 und für NADH 11.7 . Die homogene Enzympräpa-ration besitzt eine Wechselzahl von k^ = 108 s" *.

The stereoselective transfer of hydrogen from NADH to oxaloacetate catalysed by malate dehydrogenases (EC 1.1.1.37) from the thermoacidophilic archaebacteria Sulfolobus acidocaldarius and Thermoplasma acidophilum was studied by the p.m.r. method described by Zhou & Wong [(1981) J. Biochem. Biophys. Methods 4, 329-338]. Both enzymes are A-side (pro-R) stereospecific for NADH.

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