Обобщена и систематизирована информация о структуре сигнальной системы макроглобулинов, состоящей из самих белков семейства макроглобулинов (альфа-2-макроглобулин, ассоциированный с беременностью альфа-2-гликопротеин, ассоциированный с беременностью протеин плазмы А), их рецепторов (LRP, grp78), лигандов (протеиназы, цитокины, гормоны, липиды и пр.), трансформационных и транскрибционных факторов, влияющих на синтез данной группы белков, а также представления о свойствах белков семейства макроглобулинов, механизмах их реализации и роли белков семейства в различных физиологических и патологических процессах.Ключевые слова: макроглобулин, межклеточные взаимодействия, эндоцитоз, сигнальный рецептор, белок связанный с рецептором липопротеинов низкой плотности (LRP), трансмембранный перенос.ВВЕДЕНИЕ. Сигнальные системы позволяют осуществлять взаимодействия клеток в многоклеточных организмах путем каскада химических реакций с вовлечением широкого круга эффекторных молекул. Одной из важнейших сигнальных систем животного мира, включая человека, является сигнальная система макроглобулинов (ССМ), которая состоит из:-индукторов генов макроглобулинов; -собственно макроглобулинов; -факторов, изменяющих конформационное строение макроглобулинов; -молекул, образующих комплексы с макроглобулинами; -мембранных рецепторов макроглобулинов. СТРУКТУРА И СОСТАВ БЕЛКОВ СЕМЕЙСТВА МАКРОГЛОБУЛИНОВ.Ген основного представителя семейства макроглобулинов -a 2 -макроглобулина (МГ) имеет размер около 40 kb и состоит из 36 экзонов, кодирующих биосинтез субъединицы белка с относительной молекулярной массой около 180 кДа [1]. Субъединица МГ состоит из 12 доменов, часть из которых образуeт рецептор-связывающий домен, составляющий 42% её объёма. В a-геликальной 400 * -адресат для переписки

We have conducted a series of experiments, for specification of mechanisms which proteins of the macroglobulin family deliver regulatory substances inside of a cells. We have shown that all members of the family are not only compete for binding to proteinases, but also can interact with each other. We have confirmed that only a complex of alpha-2-macroglobulin (α2-MG) with proteinase is capable to react with the major endocytic receptor (low-density lipoprotein receptor-related protein, LRP). For the first time we have demonstrated, that interaction of α2-MG firstly with proteinase, and then with LRP provokes a progressive conformational consolidation of the multicomplex, which is accompanied by a paradoxical increase of the electrophoretic mobility in comparison with native α2-MG. We suggest that such stepwise conformational consolidation, together with earlier demonstrated charge neutralization (versus pI of internal environments) after interaction firstly with proteinase, and then with LRP, components of is the key moment of the mechanism of transmembrane transfer. Taking into account, that α2-MG transfers a broad spectrum of protein regulators, and interacts not only with LRP, but also with a signal receptor (grp78), and also can regulate (under certain conditions) both own synthesis, and synthesis of LRP and its blocker (receptor - associated protein, RAP), we suggest that this main member of the macroglobulin family plays a leading role in the regulation of intercellular interactions and in the transmission of signal inside of a cell.