Based on the notions of supramolecular nonenzymatic interaction of amyloid with known fluorescent probes (thioflavin T and Congo red) a search for the substances, which may be perspective as fluorescent probes selective to amyloid in the line of 4-N-aryl-3,5-dioxo-1-formyl-10-oxa-4-azatricyclo[5.2.11.7.02.6]dec-8-ene derivatives has been undertaken.Dry crystals of the chosen substances having the structure of the molecular rotor similar to thioflavin T emitted light in the visible range of 421.0-435.5 nm, when excited by ultraviolet. Dissolution of the substances in 96° ethanol extinguishes fluorescence. wateralcohol solutions of these substances (0.75%; water:ethanol 96°=1:1, pH>7) also did not emitted the light (beyond the sensitivity of photomultiplier FEU-39). Treating with alcohol solutions of the tested preparations the depersonalized deparaffinated, preliminarily stained with hematoxylin, human kidney sections with clinically and histologically proved kidney amyloidosis was not accompanied by a marked fluorescence. Staining of the sections of the same kidney with water-alcohol alkalized solution of these preparations after imbedding into the non-fluorescent transparent medium was accompanied by luminescence of all kidney structures in the visible range at a wavelength of 534 nm with a more intensive luminescence of amyloid deposits than cellular structures.Conclusion. The result obtained opens good perspectives of using the tested substances as novel fluorophores for detecting amyloid.

Subcutaneous daily injection (with neglect of aseptics) of 0.5 ml solution of soybean cream substitute (10% volume in distilled water) during 30 days caused systemic amyloidosis in 30-day-old mice. All the known methods for induction of systemic amyloidosis are based on the use of old animals, as senile tissue bradytrophy allows effective simulation of amyloidosis.

The Comparative Analysis of Various Amyloid Models Considered natural and experimental amyloidosis models in the existing theories context and known amyloidogenesis mechanisms. Available clinical and experimental observations indicate that the opinion of a fatal incurable amyloidosis wrong.It is shown that there is a significant amount of experimental easily replicable amyloidosis models, which may be used for practicing the treatment methods of this pathology. We offer an amyloidosis models classification: natural (animal models with generic amyloidosis), cell clones, artificial (infectious, protein, etc.) ВведениеПроблема амилоидоза в связи со старением человече-ской популяции и увеличением числа больных, имеющих хронические воспалительные заболевания, а также числа больных с различными наследственными формами ами-лоидоза становится все более актуальной. Так, некоторые авторы приводят данные о том, что амилоидоз сердца обнаруживают у 2,3% умерших в возрасте до 50 лет, в воз-растной группе 50-70 лет его выявляют у 30%, в группе 70-90 лет -уже у 41%, а у лиц, умерших в возрасте старше 90 лет, амилоидоз обнаруживали в 71-90% случаев [1]. Более того, в настоящее время доказано, что патогенез ряда заболеваний, которые ранее никак не связывали с амилоидогенезом, также реализуется через локальное отложение этого белка в тканях. Например, установлено, что причина первичной открытоугольной формы глау-комы -это отложение β-амилоида и τ-белка не только в ганглионарных волокнах сетчатки и аксонах зрительного нерва, но и в проводящих путях зрительного анализато-ра вплоть до коры головного мозга [2]. С накоплением амилоидного белка связан патогенез таких заболеваний, как боковой амиотрофический склероз, миозит с вклю-чениями [3,4], деменция с тельцами Леви [5], синдромы Альцгеймера [6] и Дауна [7] и еще около 30 различных но-зологических форм [8]. В том числе установлено, что пан-креатический гормон амилин (антагонист инсулина) при образовании в избыточных количествах переходит в со-стояние амилоидного белка и откладывается в виде амило-идных депозитов в инсулярных островках, участвуя таким образом в патогенезе сахарного диабета 2-го типа [9]. Ис-ходя из вышеизложенного, медицинская проблема ами-лоидогенеза выходит далеко за границы учета только из-вестных форм наследственного и вторичного амилоидоза.