A Method for Improving the Nutritional Value of Food Proteins: Covalent Attachment of Amino Acids

Puigserver, Antoine; Sen, Lourminia C.; Clifford, Andrew J.; Feeney, Robert E.; Whitaker, John R.

doi:10.1007/978-1-4684-3366-1_29

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“…In the latter case, about 6&70% of the lysyl residues were acylated, leading to polymethionine chain lengths of 8-10 residues. It is also interesting to note that, in contrast to the active ester method, which requires protection of the amino acid prior to ita covalent attachment to proteins, the N-carboxyanhydride method avoids treating the modified proteins to remove protecting groups, except for lysine, aspartic acid, and glutamic acid (Hirschmann et al, 1971;Bamford and Block, 1972;Puigserver et al, 1978). This has already been observed with other casein derivatives (Puigserver et el., 1978).…”

Section: Polymerization Of L-methionine On Casein Aminomentioning

confidence: 87%

“…Chemical methods already available for covalently attaching amino acids to proteins include those used to modify carboxyl and amino groups. When the eamino group of lysyl residues was modified by use of N-hydroxysuccinimide esters (Puigserver et al, 1978(Puigserver et al, ,1979b or N-carboxyanhydrides of limiting amino acids (Bjarnason-Baumann et al, 1977), isopeptide bonds only are formed. group activation, has recently been used to covalently link methionine, tryptophan, or lysine to soy protein isolates and wheat gluten (Li-Chan et al, 1979;Voutsinas and Nakai, 1979).…”

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confidence: 99%

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Covalent attachment of poly(L-methionine) to food proteins for nutritional and functional improvement

Gaertner¹,

Puigserver²

1984

J. Agric. Food Chem.

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468.Sarwar, G.; Christensen, D. A.; Finlayson, A. J.; Friedman, M.; Hackler, L. R.; Mackenzie, S. L.; Pellett, P. L.; Tkachuk. R. J . Food. Sci. 1983, 48, 526. 22, 437. Schmidtborn, H.; Spindler, M. Feedstuffs 1982,54 (42), 43. Schmidtborn, H.; Spindler, M. Kochseder, J.; Preining, F. Schram, E.; Dustin, J. P.; Moore, S.; Bigwood, E.Methionine, the first limiting essential amino acid of many plant proteins, has been covalently attached to casein and @-lactoglobulin by using the N-carboxyanhydride method. Introduction of as much amino acid as 30% of protein weight led to the formation of polymethionine chains linked to the lysyl residues through isopeptide bonds. Under polymerization conditions at pH 6.5, attachment efficiency was close to 80% and about 40% of the lysyl residues were acylated. In contrast, successive addition of reagent at pH 10.2 reduced the efficiency to 25-30% while all the t-amino groups were modified. Important changes in solubility properties were observed with polymethionylcasein and to a lesser extent with methionylcasein. "In vitro" digestion studies, performed with bovine a-chymotrypsin and trypsin at pH 8.2 and 38 "C, resulted in a significant decrease of hydrolysis of casein derivatives that was correlated with chain length and distribution of methionine polymers as well as conformational changes as indicated by fluorescence studies. Polymerization of amino acids onto food proteins may be a valuable procedure for improving their nutritional and functional properties.

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Section: Polymerization Of L-methionine On Casein Aminomentioning

confidence: 87%

mentioning

confidence: 99%

Covalent attachment of poly(L-methionine) to food proteins for nutritional and functional improvement

Gaertner¹,

Puigserver²

1984

J. Agric. Food Chem.

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“…As mentioned above, the bioavailability of methionine covalently linked to casein was found to be as high as that of the free amino acid (Puigserver et al 1978;1979a). These results clearly indicated that the isopeptide bond &-N-methionyllysine was efficiently cleaved in viva The organ location of the enzymatic activity responsible for hydrolyzing this isopeptide bond was determined (Puigserver et al 1979b).…”

Section: In Vitro Digestion Of Chemically Acyiated Proteinsmentioning

confidence: 65%

“…A number of studies have shown that the chemical modification of proteins can usefully decrease the rumen fermentation of feed proteins (Clark 1975). The covalent attachment of methionine or its N-acetylated form, as well as polymethionine to feed proteins could be of practical value, since this amino acid is thought to be the most limiting one for use with dairy cattle (Puigserver et al 1978;Gaertner and Puigserver 1984).…”

Section: Bioavailability Of Chemically Acylated Proteinsmentioning

confidence: 99%

Acylation of Food Proteins and Hydrolysis by Digestive Enzymes: A Review

Ferjancic-Biagini¹,

Giardina²,

Puigserver³

1998

J Food Biochemistry

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The acylation of proteins involves the covalent attachment of acyl groups such as fatty acids and amino acids to both α‐ and ε‐amino groups of the polypeptide chain. Chemical methods are currently used to covalently attach amino acids to casein via isopeptide bonds. By modifying food proteins with acylation, it is possible to increase the nutritional value of the protein, judging from growth tests on rats. Enzymatic methods via transglutaminase and human placental factor XIII for preparing protein derivatives have also been tested. In vitro hydrolysis studies using intestinal homogenates have indicated that the intestinal mucosal hydrolases efficiently cleave acylated proteins as well as ε‐peptide bonds. Hog intestinal aminopeptidase N, as well as N‐acylpeptide hydrolase and acylase I have been found to be responsible for the biological utilization of N‐acylated food proteins.

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“…On appelle modification chimique la substitution ou l'addition de groupements aux essentiels tels que la lysine (Puigserver et al, 1979), les produits obtenues à l'aide de ces méthodes ont la réputation de posséder une faible qualité nutritionnelle et leur utilisation se heurte à la législation (Chettel & Lorient, 1982). Vuillemard et al protéines par liaison covalente, hydrophobe ou ionique.…”

Section: Modifications Chimiquesunclassified

Les ingrédients à base de protéines laitières : obtention, propriétés et utilisations

Vuillemard

Gauthier

Paquin

1989

Lait

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, Résumé -Les propriétés fonctionnelles des protéines laitières sont étroitement dépendantes de leurs propriétés physico-chimiques (poids moléculaire, nature et distribution des acides aminés, charge nette), de leur environnement (pH, température, force ionique, concentration) et du procédé qui leur a été appliqué (chauffage, pompage, séchage, modifications physiques, chimiques ou enzymatiques).En raison de leur nature amphiphile, les caséines possèdent à l'état natif de bonnes propriétés de tension de surface, ce qui en fait de bons agents émulsifiants et moussants. Les propriétés les plus remarquables des protéines du lactosérum à l'état natif sont leur solubilité au point isoélectrique et leur capacité de former un gel suite à un traitement de chaleur.La poudre de lait écrémé et la poudre de lactosérum sont les sources traditionnelles de protéines laitières utilisées comme ingrédients alimentaires. En raison d'une teneur élevée en lactose et en minéraux, d'une faible teneur en protéines et de propriétés fonctionnelles déficientes, la poudre de lactosérum est relativement peu utilisée comme ingrédient alimentaire. Différents traitements physiques (précipitation thermique, acide ou par les polyélectrolytes, ultrafiltration, osmose inverse, chromatographie), chimiques (acétylation, succinylation, estérification, phosphorylation) ou enzymatiques permettent de concentrer eVou de séparer les protéines du lait et de modifier leurs propriétés fonctionnelles.Il est ainsi possible de créer une gamme d'ingrédients possédant des propriétés fonctionnelles bien spécifiques. Ces ingrédients peuvent remplacer d'autres types d'ingrédients alimentaires,' comme les oeufs ou les protéines de soja, ou les compléter d'un point de vue fonctionnel et nutritionnel.Les récents travaux sur les propriétés d'ordre physiologique et thérapeutique de certaines séquences des caséines laissent entrevoir de nouveaux développements au niveau de la séparation et des propriétés des peptides de protéines laitières ainsi que de nouvelles utilisations dans les domaines médical, parapharmaceutique et en cosmétologie.protéines laitières -propriétés physico-chimiques -propriétés fonctionnelles -concen· tration -séparatlcn-e-modification -ingrédients (Dijkstra, 1988), sa croissance a été constante durant les 25 dernières années pour une production annuelle de l'ordre de 450 millions de tonnes, soit environ 13 millions de tonnes de protéines dont 18% se retrouvent sous forme de poudre (Tinbergen, 1988). La pression de la législation au niveau de l'élimination de la charge polluante du lactosérum, la concurrence d'autres ingrédients alimentaires (protéines de soja) et le besoin de l'industrie alimentaire en ingrédients alimentaires possédant des propriétés fonctionnelles très spécifiques sont autant de raisons qui ont conduit à modifier les propriétés fonctionnelles des ingrédients laitiers existants ou en produire de nouveaux.Cette revue, dont le but est de faire le point sur les différents types de dérivés de protéines laitières existants et leur utili...

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A Method for Improving the Nutritional Value of Food Proteins: Covalent Attachment of Amino Acids

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Covalent attachment of poly(L-methionine) to food proteins for nutritional and functional improvement

Covalent attachment of poly(L-methionine) to food proteins for nutritional and functional improvement

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