Association of Globular β-Actin with Intracellular Lipid Droplets in Rat Adrenocortical Cells and Adipocytes

Fong, Tsorng Harn; Wu, Ching-Hsiang; Liao, E-Wen; Chang, Chiu-Yun; Pai, Man Hui; Chiou, Ruei-Jen; Lee, Ai-Wei

doi:10.1006/bbrc.2001.6080

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“…Although the cells could differentiate into osteocytes after the removal of CYD, we observed a significant decrease in the differentiation potential which could be attributed to the decrease in OSTEOCALCIN levels during CYD treatment. Previous studies have shown that beta-actin attaches itself to the surface of fat droplets indicating a possible role for beta-actin in lipid metabolism [22]. In addition, steroid responding cells which include adipocytes seem to maintain a higher level of monomeric actin which facilitates cholesterol transport [23,24].…”

Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

Inhibition of actin polymerization decreases osteogeneic differentiation of mesenchymal stem cells through p38 MAPK pathway

et al. 2013

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BackgroundMesenchymal Stem Cells (MSC) are important candidates for therapeutic applications due to their ex vivo proliferation and differentiation capacity. MSC differentiation is controlled by both intrinsic and extrinsic factors and actin cytoskeleton plays a major role in the event. In the current study, we tried to understand the initial molecular mechanisms and pathways that regulate the differentiation of MSC into osteocytes or adipocytes.ResultsWe observed that actin modification was important during differentiation and differentially regulated during adipogenesis and osteogenesis. Initial disruption of actin polymerization reduced further differentiation of MSC into osteocytes and osteogenic differentiation was accompanied by increase in ERK1/2 and p38 MAPK phosphorylation. However, only p38 MAPK phosphorylation was down regulated upon inhibition of actin polymerization which as accompanied by decreased CD49E expression.ConclusionTaken together, our results show that actin modification is a pre-requisite for MSC differentiation into osteocytes and adipocytes and osteogenic differentiation is regulated through p38 MAPK phosphorylation. Thus by modifying their cytoskeleton the differentiation potential of MSC could be controlled which might have important implications for tissue repair and regeneration.

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Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

Inhibition of actin polymerization decreases osteogeneic differentiation of mesenchymal stem cells through p38 MAPK pathway

et al. 2013

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“…The present studies and others have identified candidate cytoskeletal proteins associated with neutral lipid droplets in various cell types 17-18, 36-37 . Previous studies have described microtubule-dependent fusion of triacylglyceride droplets as a mechanism of droplet growth in adipocytes and cell-free systems 41-42 .…”

Section: Discussionmentioning

confidence: 53%

“…We identified a striking number of cytoskeletal proteins in our analysis (Table I). Many of these proteins have been identified as candidate droplet proteins in other cell types by other groups 17-18, 36-37 . Additionally, figure 1 indicates that actin protein, detected by Western Blot, is enriched in the purified lipid droplet fraction compared to the whole cell homogenate (WCH), cell pellet and the cytosolic fraction.…”

Section: Resultsmentioning

confidence: 99%

Cytoskeleton disruption in J774 macrophages: Consequences for lipid droplet formation and cholesterol flux

Weibel

Joshi

Jerome

et al. 2012

Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biolog

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Macrophages store excess unesterified cholesterol (free, FC) in the form of cholesteryl ester (CE) in cytoplasmic lipid droplets. The hydrolysis of droplet-CE in peripheral foam cells is critical to HDL-promoted reverse cholesterol transport because it represents the first step in cellular cholesterol clearance, as only FC is effluxed from cells to HDL. Cytoplasmic lipid droplets move within the cell utilizing the cytoskeletal network, but, little is known about the influence of the cytoskeleton on lipid droplet formation. To understand this role we employed cytochalasin D (cyt.D) to promote actin depolymerization in J774 macrophages. Incubating J774 with acetylated LDL creates foam cells having a 4-fold increase in cellular cholesterol content (30-40% cholesterol present as cholesteryl ester (CE)) in cytoplasmic droplets. Lipid droplets formed in the presence of cyt.D are smaller in diameter. CE-deposition and -hydrolysis are decreased when cells are cholesterol-enriched in the presence of cyt.D or latrunculin A, another cytoskeleton disrupting agent. However, when lipid droplets formed in the presence of cyt.D are isolated and incubated with an exogenous CE hydrolase, the CE is more rapidly metabolized compared to droplets from control cells. This is apparently due to the smaller size and altered lipid composition of the droplets formed in the presence of cyt.D. Cytoskeletal proteins found on CE droplets influence droplet lipid composition and maturation in model foam cells. In J774 macrophages, cytoskeletal proteins are apparently involved in facilitating the interaction of lipid droplets and a cytosolic neutral CE hydrolase and may play a role in foam cell formation.

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“…Qu'en est-il des autres structures du cytosquelette, les câbles d'actine, les filaments intermédiaires et les protéines contractiles? Si la présence de β-actine à la périphérie des gouttelettes lipidiques de cellules de la médullosurrénale et d'adipocytes de rat [31], de vimentine, de gelsoline et de géphyrine dans les globules lipidiques du lait a été montré [25], nous connaissons mal le rôle de ces protéines dans le transport intracellulaire des gouttelettes lipidiques et des globules lipidiques. Quoi qu'il en soit, ces données laissent supposer que l'adipophiline, et/ou TIP47, sont en interaction avec un (des) moteur(s) moléculaire(s) porté(s) par la vésicule contenant le récepteur du M6P ou par les gouttelettes lipidiques pour contrôler leur transport sur le réseau cytosquelettique.…”

Section: Tip47 Serait-elle Un Régulateur Commun De Transport ?unclassified

Le double-jeu de la protéine TIP47

Pauloin¹,

Ollivier-Bousquet²,

Chanat³

2004

Med Sci (Paris)

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Destinées aux lysosomes, les hydrolases nouvellement synthétisées dans le réticulum endoplasmique sont transportées vers l'appareil de Golgi. Elles y acquièrent une modification post-traductionnelle spécifique : l'ajout de résidus terminaux mannose 6-phosphate (M6P) sur un groupement oligosaccharidique [1]. Parvenues au réseau trans-golgien, ces enzymes sont reconnues spécifiquement par des protéines transmembranaires appelées récepteurs du M6P [2]. Deux récep-teurs ont été décrits, un récepteur court (45 kDa), appelé récepteur dépendant des cations (CD) -les cations divalents étant nécessaires à la liaison du ligand sur son récepteur -et un récepteur long (300kDa), appelé récepteur indépendant des cations (CI) [3]. Les deux types de récepteurs du M6P transportent leurs ligands du réseau trans-golgien vers les compartiments prélysoso-miaux (endosomes tardifs) où ils les libè-rent en réponse au pH acide local. Ils sont ensuite redirigés vers le réseau trans-golgien pour un nouveau cycle de transport (Figure 1). Si les mécanismes de reconnaissance moléculaire qui gouvernent le ciblage et le transport des enzymes lysosomiales à la sortie du réseau trans-golgien commencent à être relativement bien connus, ceux qui sont impliqués dans le retour du récepteur du M6P vers ce compartiment restaient à mettre en évidence. Une bonne partie du voile a été levé par le groupe de S.Pfeffer qui a découvert une protéine spécifiquement responsable de cette fonction, TIP47 (tail-interacting protein of 47 kDa) [4]. Curieusement, la séquence de TIP47 est 100% similaire à celle de la PP17b (placental protein 17 th ), une version longue de la protéine PP17a, une protéine cytosolique placentaire de 38 kDa isolée dès 1983 mais dont le rôle physiologique reste toujours à découvrir [5,6]. Deux autres variants protéiques ont aussi été mis en évidence: PP17c, un dimère (61kDa) de PP17a, et PP17d (74 kDa) [5,6] (Tableau I). Par ailleurs, TIP47 présente une forte homologie avec l'adipophiline et les périlipines, protéines associées aux gouttelettes lipidiques (Figure 2). Une action bivalente de TIP47 sur le transport des vésicules contenant le récepteur du M6P d'une part, et celui des gouttelettes lipidiques d'autre part, est discutée dans cet article.> Un chaînon manquant dans la compréhension des mécanismes de transport des récepteurs du mannose 6-phosphate vient d'être récemment découvert à la suite de l'identification de la protéine TIP47. Cette protéine, en association avec Rab9-GTP, assure le retour de ces récepteurs des endosomes tardifs vers le réseau trans-golgien. Curieusement, la même protéine, baptisée PP17b, avait été décrite comme une protéine placentaire il y a vingt ans et, plus récemment, comme un marqueur d'évolution du cancer du col de l'utérus. Non seulement la séquence de la PP17b/TIP47 présente une forte homologie avec celles de l'adipophiline et des périlipines, protéines connues pour participer au trafic intracellulaire des gouttelettes lipidiques, mais la PP17b/TIP47 est aussi associée à ces dernières. Comment cette pr...

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Association of Globular β-Actin with Intracellular Lipid Droplets in Rat Adrenocortical Cells and Adipocytes

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Inhibition of actin polymerization decreases osteogeneic differentiation of mesenchymal stem cells through p38 MAPK pathway

Inhibition of actin polymerization decreases osteogeneic differentiation of mesenchymal stem cells through p38 MAPK pathway

Cytoskeleton disruption in J774 macrophages: Consequences for lipid droplet formation and cholesterol flux

Le double-jeu de la protéine TIP47

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