Le double-jeu de la protéine TIP47

Pauloin, Alain; Ollivier-Bousquet, Michèle; Chanat, Éric

doi:10.1051/medsci/200420111020

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“…Pauloin et al have suggested that TIP47/perilipin-3 may be a so-called moonlighting protein, 25, a steadily increasing group of proteins that apparently perform multiple, disparate functions. 26 Supporting this moonlighting character of TIP47/perilipin-3 is the difference in intracellular localization as compared with those PAT family proteins involved solely in lipid biogenesis.…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Solution structure studies of monomeric human TIP47/perilipin‐3 reveal a highly extended conformation

et al. 2012

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Tail-interacting protein of 47 kDa (TIP47) has two putative functions: lipid biogenesis and mannose 6-phosphate receptor recycling. Progress in understanding the molecular details of these two functions has been hampered by the lack of structural data on TIP47, with a crystal structure of the C-terminal domain of the mouse homologue constituting the only structural data in the literature so far. Our studies have first provided a strategy to obtain pure monodisperse preparations of the full-length TIP47/perilipin-3 protein, as well as a series of N-terminal truncation mutants with no exogenous sequences. These constructs have then enabled us to obtain the first structural characterization of the full-length protein in solution. Our work demonstrates that the N-terminal region of TIP47/perilipin-3, in contrast to the largely helical C-terminal region, is predominantly β-structure with turns and bends. Moreover, we show that full-length TIP47/perilipin-3 adopts an extended conformation in solution, with considerable spatial separation of the N- and C-termini that would likely translate into a separation of functional domains.

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Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Solution structure studies of monomeric human TIP47/perilipin‐3 reveal a highly extended conformation

et al. 2012

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“…La périlipine appartient à une large famille de protéines associées aux gouttelettes. Longtemps désignée sous le nom PAT -qui désignait les trois principaux membres de cette famille : la périlipine, l'adipophiline (ou ADRP, adipose differentiation-related protein) et Tip47 (tail interacting protein of 47 kDa) [8] -, cette famille a été récemment rebaptisée PLIN, pour périlipine [9]. Chacune de ces protéines a des caractéristiques qui lui sont propres, comme leur distribution tissulaire, mais aussi et surtout leur rôle dans la régulation du contenu des gouttelettes lipidiques [10].…”

Section: Structure Et Composition Des Gouttelettes Lipidiquesunclassified

La gouttelette lipidique

Roingeard

2013

Med Sci (Paris)

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> Les gouttelettes lipidiques sont des réserves de lipides neutres qui existent dans pratiquement tous les types cellulaires. Jusqu'à récemment, elles ont été classées dans la même catégorie que les granules de glycogène, c'est-à-dire considérées comme de simples sites inertes de stockage de l'énergie. Il est maintenant admis que les gouttelettes lipidiques interagissent de façon dynamique avec différents organites, en y délivrant notamment des lipides permettant l'expansion de leur membrane. La plupart des mécanismes de biogenèse, de croissance et de mouvements intracellulaires des gouttelettes lipidiques restent cependant très mal connus. Des données récentes suggèrent que celles-ci resteraient fonctionnellement associées à la membrane du réticulum endoplasmique et représenteraient un domaine spécialisé de ce réticulum plutôt que des organites indépendants. Quoi qu'il en soit, ces structures cellulaires se révèlent avoir des fonctions importantes dont la perturbation peut conduire à des pathologies comme les lipodystrophies ou les maladies neurodégénératives. < de régulation sans rapport avec le métabolisme lipidique : par exemple, elles peuvent servir de réservoirs temporaires pour des protéines qui s'accumulent à leur surface, dans le but d'empêcher l'interaction de ces protéines avec d'autres constituants cellulaires [3]. C'est le cas de l'apolipoprotéine B-100 dans l'hépatocyte. De façon plus étonnante, les histones s'accumulent à la surface des gouttelettes lipidiques dans les cellules de drosophile, avant de s'incorporer rapidement dans les noyaux des cellules en division. Des études récentes ont montré que la régula-tion du renouvellement des gouttelettes lipidiques pouvait se faire par la voie de l'autophagie, à l'instar d'autres organites. Cette autophagie sélective des gouttelettes lipidiques a été appelée lipophagie [4]. Malgré cela, les ouvrages de biologie cellulaire ne consacrent qu'une toute petite place aux gouttelettes lipidiques. Il en est ainsi de la cinquième édition du Molecular biology of the cell qui, même si elle leur attribue enfin un vrai statut d'organites, ne leur consacre tout au plus qu'une vingtaine de lignes [5]. On peut certainement expliquer cette discrétion par notre relative ignorance des mécanismes impliqués dans la formation et la dynamique des gouttelettes lipidiques. L'objectif de cette revue est de présenter les derniers résultats obtenus dans ce domaine, et de discuter les relations étroites que les gouttelettes lipidiques entretiennent avec un autre organite, le réticulum endoplasmique. Structure et composition des gouttelettes lipidiquesSurtout connues pour leur rôle dans le stockage des lipides dans les adipocytes, les gouttelettes lipidiques sont présentes dans presque toutes les cellules eucaryotes, y compris les levures. Contrairement à des organites vésiculaires qui sont délimités par une bicouche de phospholipides, elles ne sont entourées que d'une monocouche de phospholipides qui délimite un contenu très hydrophobe et regroupe essentiellement des triglycérides...

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“…L'adipophiline et la TIP 47 sont aussi des protéines cytosoliques. Elles appartiennent à la famille des protéines PAT, pour Périlipine-Adipophiline-TIP 47, toutes connues pour s'associer aux gouttelettes lipidiques (pour revue voir Londos et al, 2005 ;Pauloin et al, 2004). Il existe cependant un pool cytosolique de TIP 47 non associé aux gouttelettes lipidiques.…”

Section: Les Protéines Impliquées Dans La Biogenèse Du Globule Grasunclassified

Organisation nucléaire et expression des gènes des protéines du lait

Chanat¹,

Aujean²,

Bâlteanu³

et al. 2006

J. Soc. Biol.

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Milk protein gene expression varies during the pregnancy/lactation cycle under the influence of lactogenic hormones which induce the activation of several transcription factors. Beyond this activation modifying the binding properties of these factors to their consensus sequences, their interactions with DNA is regulated by variations of the chromatin structure. In the nuclei of the mammary epithelial cell, the three dimensional organisation of the chromatin loops, located between matrix attachment regions, is now being studied. The main milk components are organised in supramolecular structures. Milk fat globules are made of a triglyceride core enwrapped by a tripartite membrane originating from various intracellular compartments. The caseins, the main milk proteins, form aggregates: the casein micelles. Their gradual aggregation in the secretory pathway is initiated as soon as from the endoplasmic reticulum. The mesostructures of the milk fat globule and of the casein micelle remain to be elucidated. Our goal is to make some progress into the understanding of the molecular and cellular mechanisms involved in the formation of these milk products.

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Le double-jeu de la protéine TIP47

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Solution structure studies of monomeric human TIP47/perilipin‐3 reveal a highly extended conformation

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La gouttelette lipidique

Organisation nucléaire et expression des gènes des protéines du lait

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