2009
DOI: 10.1093/jb/mvp150
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Characteristic amino acid distribution around segments unique to allergens

Abstract: Epitopes are located at the surface of allergens with which antibodies specifically bind. On the assumption that fragments unique to allergens have common, characteristic amino acid sequences, we compared the amino acid sequences of allergens with those of non-allergens. Segments around fragments unique to allergens showed wavelet-like distributions for several amino acids. Charged residues, alanine and glycine had positive peaks at the centre of the unique segments with small valleys on both sides, while arom… Show more

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“…The binding structure of pollen allergen and antibody is also added to Figure 6D . The epitope experimentally defined by structural analysis was in good agreement with the typical sandwich structure for allergen unique fragments by the computer [ 21 ]. Moreover, the fluctuation by B factor of the structural analysis of the allergen alone was largest at the allergen unique fragments [ 22 24 ].…”
Section: Background Mechanism Of Bio-system Formation By the Habitmentioning
confidence: 74%
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“…The binding structure of pollen allergen and antibody is also added to Figure 6D . The epitope experimentally defined by structural analysis was in good agreement with the typical sandwich structure for allergen unique fragments by the computer [ 21 ]. Moreover, the fluctuation by B factor of the structural analysis of the allergen alone was largest at the allergen unique fragments [ 22 24 ].…”
Section: Background Mechanism Of Bio-system Formation By the Habitmentioning
confidence: 74%
“…Among the studies we conducted in the past, the analysis that aimed at predicting epitopes of allergens gave groupings of amino acids deeply related to the segment flexibility [ 21 ]. In this analysis, a data set of about 500 amino acid sequences was prepared for each of allergen and non-allergen.…”
Section: Background Mechanism Of Bio-system Formation By the Habitmentioning
confidence: 99%
“…Los epitopes reactivos presentan una longitud de 5-7 aminoácidos, con aminoácidos polares críticos para la inmunoreactividad, que estructuralmente actuarían de "anclaje", flanqueados por aminoácidos hidrofóbicos que estabilizarían la interacción. Epitopes con características similares han sido descriptos para otros sistemas alergénicos (Asakawa et al, 2010). Además secuencias aminoacídicas de esta longitud serían suficientes para constituir epitopes lineales y conformacionales capaces de ser reconocidos por anticuerpos de reactividad cruzada (Silvanovich et al, 2006).…”
Section: Discussionunclassified
“…Del análisis de las secuencias aminoacídicas de los péptidos identificados surge que de los péptidos mapeados para αS1-caseína, dos de ellos se encuentran superpuestos o solapados 91YLGYLEQLLR100 y 97QLLRLKKYKVPQLE110, uno recuperado a partir de la proteólisis con tripsina y el otro a partir de la proteólisis con GluC, mientras que a partir de esta última digestión también se recuperó el péptido 19NLLRFFVAPFPE30, que conserva un motivo estructural común con los péptidos anteriores (marcado en rojo). Secuencias similares se han descripto en otros trabajos en los que se ha analizado cientos de péptidos alergénicos y no alergénicos, concluyendo que esta disposición de aminoácidos es característica en epitope alergénicos (Asakawa et al, 2010). Asimismo, distintos trabajos empleando sueros de pacientes alérgicos identifican a estos tres péptidos como epitopes inmunodominantes tanto IgG como IgE.…”
Section: Mapeo De Epitopes B De Las Caseínas Por Dot Blotsunclassified
“…Se seleccionaron tres regiones o tres "péptidos" con gran similitud con los epitopes presentes en caseínas bovinas y fueron analizadas por distintos métodos. (Asakawa et al 2010). Esto también explicaría el incremento de reactividad en algunos spots por la presencia de alanina.…”
Section: Discusion Y Conclusionesunclassified