Comparative study on characteristics and in vitro fibril formation ability of acid and pepsin soluble collagen from the skin of catla ( Catla catla ) and rohu ( Labeo rohita )

Technical note on the isolation and characterization of collagen from fish waste material

“…Fish skin collagens are extracted at low temperature (*4°C). The low-temperature extraction process of fish skin collagens were well reported by several researchers (Liu et al 2012;Pal et al 2015). However, authors reported the extraction of collagen at 25-45°C.…”

“…Collagen is a major structural fibrous protein that contributes in the connective tissue and also has the various industrial applications (Pal et al 2015). Due to the outbreak of the prions disease in the bovine and porcine collagen, most of the research focused on the extraction of the collagen from the alternative sources (fish, marine and seafood sources) Suresh 2016a, b, 2017).…”

Optimización de la Extracción del Colágeno Soluble en Ácido de Subproductos de Tilapia Roja (Oreochromis spp) mediante un Diseño de Superficie de Respuesta

“…(Ikoma et al, 2003) los cuales están directamente relacionados con el contenido de colágeno y su estabilidad, porque son esenciales para la formación de enlaces hidrogeno intermoleculares (El et al, 2015;Huang et al,2016). La menor solubilización del colágeno en escamas y espinas se puede deber a la presencia de enlaces cruzados entre cadenas de colágeno (enlaces covalentes) formados a través de la reacción de condensación de aldehído con lisina e hidroxilisina en la región de telopéptido (Pal et al, 2015). Esto podría resolverse utilizando enzimas como la pepsina, ya que esta tiene la capacidad de dividir esas regiones telopéptidas exponiendo el resto de la hélice al medio ácido sin dañar la integridad de la triple hélice (Pal et al, 2015).…”

“…Se realiza con hidróxido de sodio (NaOH), el cual es un agente irritante y al entrar en contacto con las proteínas de los tejidos vivos produce su rompimiento por efectos de hidrólisis (Liu et al, 2015). Luego de la hidrólisis los aminoácidos y péptidos más pequeños se liberan al medio acuoso, pero al ser una base fuerte podría así mismo hidrolizar la molécula de colágeno a pesar de ser una molécula fibrosa y resistente, por esta razón no se recomienda usar altas temperaturas o altas concentraciones de NaOH (Serrano, 2011;Pal et al, 2015). Se usó un reactor de vidrio con camisa de circulación de agua para regular la temperatura y un sistema con agitación constante de 450 rpm y en proporción muestra/solución de 1:10 (w/v) para cada región anatómica estudiada, durante 12 horas continúas.…”

“…Se usó un reactor de vidrio con camisa de circulación de agua para regular la temperatura y un sistema con agitación constante de 450 rpm y en proporción muestra/solución de 1:10 (w/v) para cada región anatómica estudiada, durante 12 horas continúas. Posteriormente las matrices se lavaron con agua destilada hasta obtener pH neutro en el agua de lavado (Pal et al, 2015).…”