Cys/Gly-rich proteins with a putative single chitin-binding domain from oat (Avena sativa) seeds

Li, Shi-Sheng; Claeson, Per

doi:10.1016/s0031-9422(03)00116-x

Cited by 33 publications

(20 citation statements)

References 40 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Order By: Relevance

“…A novel hevein-like peptide Tk-AMP-H1 was isolated from T. kiharae seeds. Although hevein-like peptides were isolated from a number of plant species [5][6][7][8], from cereals only one such peptide was isolated, avesin A from oats [41]. However, it shows limited sequence similarity with Tk-AMP-H1.…”

Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

Wheat Antimicrobial Peptides

Одинцова

Egorov

2007

Peptidomics

View full text Add to dashboard Cite

2 Учреждение Российской академии наук Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, Москва, Россия Поступила в редакцию 11 ноября 2011 г. Принята к публикации 21 декабря 2011 г.Антимикробные пептиды (АМП) представляют собой низкомолекулярные защитные полипептиды, которые образуются в клетках всех живых организмов постоянно или в ответ на атаку патогена. Они являются важнейшими компонентами защитной системы как животных, так и растений. АМП различаются по структуре и механизмам действия. Большинство из них относится к цистеин-богатым пептидам, содержащим четное число остатков цистеина, образующих дисульфидные связи, что придает их молекулам структурную стабильность. На основе гомологии аминокислотных последовательностей и пространственной структуры выделяют несколько семейств АМП растений. Гены АМП растений могут быть использованы для повышения устойчивости сельскохозяйственных растений путем генетической трансформации, а также для разработки на их основе новых антибактериальных и антигрибковых лекарственных препаратов. В настоящем обзоре кратко изложены свойства и структура генов основных исследованных авторами семейств антимикробных пептидов пшеницы Triticum kiharae -глицин-богатых пептидов, дефензинов, гевеиноподобных пептидов, а также семейства 4-Cys пептидов.

show abstract

Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

Wheat Antimicrobial Peptides

Одинцова

Egorov

2007

Peptidomics

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…Avesin A peptide extracted from oat seeds has conserved domain containing a common structural motif of 37 amino acids with several cysteine and glycine residues and chitin binding domain. Avesin A showed mild antifungal activity on some selected fungal strains 96 . Hevein like peptide Wj AMP-1 was isolated from leaves of Wasabia japonica L…”

Section: Six Main Families Of Pampsmentioning

confidence: 99%

Untitled

2018

IJPSR

View full text Add to dashboard Cite

“…The hevein-like AMPs differ in the number of disulfide bonds. Most of them possess eight cysteine residues forming four disulfide bonds; for example, hevein homolog isolated from the seeds of Pharabitis nil L. and Avena sativa (Li and Claeson 2003). The other contains only six cysteine residues, as hevein-like proteins from Amaranthus caudatus seeds or Ginkgo biloba (Huang et al 2000).…”

Section: Detailed Description Of Main Families Of Plant Ampsmentioning

confidence: 99%

Plant antimicrobial peptides

et al. 2013

View full text Add to dashboard Cite

Plant antimicrobial peptides (AMPs) are a component of barrier defense system of plants. They have been isolated from roots, seeds, flowers, stems, and leaves of a wide variety of species and have activities towards phytopathogens, as well as against bacteria pathogenic to humans. Thus, plant AMPs are considered as promising antibiotic compounds with important biotechnological applications. Plant AMPs are grouped into several families and share general features such as positive charge, the presence of disulfide bonds (which stabilize the structure), and the mechanism of action targeting outer membrane structures.

show abstract

Cys/Gly-rich proteins with a putative single chitin-binding domain from oat (Avena sativa) seeds

Cited by 33 publications

References 40 publications

Wheat Antimicrobial Peptides

Wheat Antimicrobial Peptides

Untitled

Plant antimicrobial peptides

Contact Info

Product

Resources

About