Die Konstitution des normalen adulten Humanhämoglobins

Abstract

Hämoglobine bestehen aus zwei Komponenten: dem eisenhaltigen Häm lind Protein (Globin). Das Mol.-Gew. wurde in der Ultrazentrifuge zu 66-68000 ermittelt 1 . Auf dieses Mol.-Gew. bezogen, besteht die Partikel aus vier Fe-Atomen, vier Porphyrinringen und vier Peptidketten, von denen je zwei identisch vorliegen 2 . Die vier Harne sind für alle Ketten identisch. Die Konstitution dieses Anteils wurde von Hans Fischer ermittelt.Im folgenden wird über die vollständige chemische Struktur des Proteins der Hauptkomponente des normalen adulten Humanhämoglobins berichtet. Unsere früheren Arbeiten handelten über die Spaltung des Globins mit Trypsin 3 , Trennung der Spaltprodukte 4 , über eine Partialformel der a-5 und ß-Kette 6 sowie über die Lage der Sequenzlücken 7 .Zur vollständigen Strukturaufklärung mußten wir noch die Sequenzanalyse des sog. a-und /?-Cores sowie des Peptides HT all (62-90 der -Kette) ergänzen:Das -Core (bearbeitet von G. H.) wurde durch Reduktion der SH-bzw. der evtl. vorhandenen S-S-Gruppen nach Swan 8 bzw. Neurath 8 oder durch Reduktion und Carboxymethylierung mit Jodacetamid nach Anfinsen 9 vorbehandelt, der so modifizierte Kettenanteil anschließend chymotryptisch bzw. peptisch hydrolysiert und die über Dowex 1X2 10 isolierten Spaltprodukte der Sequenzanalyse unterworfen.Das ß-CoTe (bearbeitet von N. H.) wurde nach Oxydation der beiden SH-Gruppen mit Perameisensäure 11 mit Pepsin gespalten; die Bruchstücke wurden ebenfalls mittels Dowex 1X2 isoliert.

The Amino Acid Sequences of the α- and β-Globin Chains of Hemoglobin from the Aldabra Giant Tortoises, Geochelone gigantea

“…In this context, adult mammals (Braunitzer et al, 1961;Leclercq et al, 1981) and birds (Rücknagel et al, 1984;Oberthür et al, 1983;Oberthür et al, 1986) have been reported to have one kind of β-globin, but adult frogs (Knöchel et al, 1983;Patient et al, 1983) contained two subtypes of β-globin chains. Due to an inconsistency in the number of subtypes of adult β-type globin-chains among amphibians, reptiles, birds and mammals, reinvestigations are needed, especially, in regards to the evolution of Tetrapoda (Benton, 1990;Hardison, 1998).…”

“…giantea α-1 and α-2 (Shishikura and Takami, 2001), R. americanus (Oberthür et al, 1983), G. gullus (Knöchel et al, 1982), H. sapiens (Braunitzer et al, 1961). Embryonic α-like globins: H. sapiens ζ (Aschauer et al, 1981), G. gullus π' (Chapman et al, 1980;.…”

The Primary Structure of Hemoglobin D from the Aldabra Giant Tortoise, Geochelone gigantea

“…Embryonic α-like globins: H. sapiens ζ (Aschauer et al, 1981), G. gullus π' (Chapman et al, 1980;. H. sapiens β-globin (Braunitzer et al, 1961).…”

Spectral, Conformational and Chemical Properties of Opossum Methemoglobin

“…Spin-label-reactive groups in opossum hemoglobin are assigned on the basis of spin-label ESR spectra analyses, which show sensitivity to changes in the spin state and coordination state of heme, which reflects proximity to heme iron. Amino acid residuelocations are taken from the sequence dala of BrdUnitzer et al [25] for human and Stenzel et a].…”