Electrofocusing and two-dimensional electrophoresis of bovine caseins

Trieu‐Cuot, Patrick; Gripon, J.C.

doi:10.1017/s0022029900021725

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“…Sorne bands with lower molecular masses were present in fraction 4 issued from ion exchange chromatography, possibly resulting from a degradation. The determination of the molecular masses of strongly hydrophilic or hydrophobie proteins results sometimes in under-or overestimated values (Trieu-Cuot and Gripon, 1981;Creamer and Richardson, 1984). Bovine caseins contain strongly hydrophilic (such as the N-terminal domain of~-casein, as weIl as 8-12, 56-63, 129-199 residues of a s2 -casein) and hydrophobie…”

Section: R-e-l-e-e-l-n-v-p-g-e-i-v-e-s-l-s-s-s-e-e-s-i-t-r-e-q-e-e-l-mentioning

confidence: 99%

Characterization of caseins from Mongolian yak, khainak, and bactrian camel

Ochirkhuyag

Chobert²,

Dalgalarrondo³

et al. 1997

Lait

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Summary -The composition of acid-precipitated caseins from ruminant Mongolian domestic animaIs was analyzed and a comparative study between camel (Camelus bactrianus) and dromedary (Camelus dromedarius) was realized. Acid-precipitated whole caseins were analyzed for ami no acid composition, separated by anion exchange chromatography and identified by alkaline urea-PAGE. Elution profiles and electrophoretic mobilities of the main components of yak and khainak caseins were nearly identical to their cow counterparts. However, the main part of a:;l-casein of yak was eluted in lower molarity in NaCI. Characterization by PAGE, ami no acid composition and N-terminal sequence of individual caseins from camel (Camelus bactrianus) indicated that milk of this ruminant contains dominantly a S1 -' a S2 -' and~-casein and small amounts of x-casein as is the case for the milk of dromedary (Camelus dromedarius).caseins / yak / khainak / camel Résumé -Caractérisation des caséines de ruminants de Mongolie: yak, khainak et chameau bactrien, La composition en acides aminés des caséines totales de deux ruminants de Mongolie (yak, khainak) a été déterminée. Les différentes caséines ont été séparées par chromatographie sur échangeur d'ions et analysées par électrophorèse en milieu urée et à pH alcalin. Les caséines des deux espèces étudiées ont un comportement voisin, proche de celui des caséines de vache. La seule différence notable réside dans le fait que chez le yak, la caséine a SI est éluée à une molarité inférieure à celle utilisée lors de la séparation des caséines de vache et de khainak. Une étude comparative a été réalisée entre le chameau (Camelus bactrianus) et le dromadaire (Camelus dromedarius). Ces deux espèces renferment principalement les caséines aS l' a S2 et B, dont la séquence N-terminale a été déterminée. La caséine K n'est que faiblement représentée.caséines / yak / khainak / camélidés

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Section: R-e-l-e-e-l-n-v-p-g-e-i-v-e-s-l-s-s-s-e-e-s-i-t-r-e-q-e-e-l-mentioning

confidence: 99%

Characterization of caseins from Mongolian yak, khainak, and bactrian camel

Ochirkhuyag

Chobert²,

Dalgalarrondo³

et al. 1997

Lait

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“…Porcine Hydrolysis of a-lactalbumin by gastric proteinases~as performed at 37 oC with an È/S ratio of1 /2{500 (w/w) and stopped by adjusting the pH Vil to '9.0 with NH 4 0H. Hydrolysis of the protein was verified by SD&-gradient polyacrylamide gel electrophoresis (SDs-GPGE) (Trieu-Cuot and Gripon, 1981). The kinetics of disappearance of the protein were checked on a FPLC system (Pharmacia, Uppsala, Sweden) by anion exchange chromatography on a Mono Q column (Pharmacia, Uppsala, Sweden).…”

Section: Gastric Proteinasesmentioning

confidence: 99%

Hydrolysis of α-lactalbumin by chymosin and pepsin. Effect of conformation and pH

Miranda

Haze

Scanff

et al. 1989

Lait

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Summary -The correlation between change of conformation of a-Iactalbumin and its degradation by gastric enzymes was verified. With citrate buffer (0.1 M), the modification of a-Iactalbumin conformation occurred when the pH value was below pH 4.0. This conformational change was influenced by buffer composition and ionic strength. However, the presence of EDTA in the butter did not modify the pH value at which the change of conformation of the protein occurred. Concomitantly, hydrolysis of a-Iactalbumin by bovine and porcine pepsins A and rennet was observed at pH values corresponding to the change in conformation of the protein. However, with chymosin, under the same pH and ionie strength conditions there was no significant hydrolysis of a-Iactalbumin.

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“…En milieu non dissociant (PAGE-native), la méthode de Hillier (1976) Sanogo et al (1990) en utilisant un gel (T : 5%; C : 3%) contenant de l'urée 7 mol.l-1 et des Pharmalytes (LKB) 2,4% (vlv) couvrant chacun une zone de pH : 2,5-5, 4-6 et 3-10. L'électrophorèse bidimensionnelle couplant la FIE et la PAGE-SOS a été conduite selon la technique préconisée par Trieu-Cuot et Gripon (1981). La révélation des protéines est réalisée avec le Bleu de Coomassie R250 (Serva Fine Biochemicals), 0,1% (plv) en solution dans un mélange de méthanol (50%, vlv) et d'acide trichloracétique (TCA 12%, plv).…”

Section: Méthodes éLectrophorétiquesunclassified

Isolement et caractérisation de la fraction hydrophobe des protéose-peptones des laits bovin, ovin et caprin

Mati

Girardet

Xenakis

et al. 1991

Lait

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(Reçu le 9 octobre 1990; accepté le 15 décembre 1990) Résumé -Le protocole d'isolement des protéose-peptones, largement utilisé jusque là pour le lait de vache, a été adapté et appliqué aux laits de brebis et de chèvre. Les fractions de ces protéines contenant le composant-s sont isolées par chromatographie d'interactions hydrophobes. Les rendements d'extraction sont améliorés par optimisation .de ce protocole. Le comportement physicochimique des fractions protéiques (protéose-peptones totales et leurs fractions hydrophobes) est étudié, L'électrophorèse en gel de polyacrylamide en milieu non dissociant (PAGE native) montre une plus faible mobilité du composant-3 des laits ovin et caprin par rapport à leur homologue du lait bovin. En milieu dissociant, en présence de dodécylsulfate de sodium et du 2-mercaptoéthanol (PAGE-SDS), les profils électrophorétiques des fractions hydrophobes ont en commun 2 bandes principales correspondant à des glycoprotéines de 18 000 et 28 000 Da. Ces polypeptides sont impliqués dans les agrégats de hauts poids moléculaires mis en évidence par chromatographie de perméation sur gel (colonnes de Séphacryl S200 et Superose 12). L'électrophorèse bidimensionnelle a montré une bonne similitude entre les fractions protéiques des laits des 3 espèces, concernant leurs points isoélectriques et leurs poids moléculaires. La composition chimique (acides aminés, glucides, phosphore) a montré également des analogies entre les fractions protéose-peptones des laits provenant des espèces laitières étudiées.

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Electrofocusing and two-dimensional electrophoresis of bovine caseins

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Characterization of caseins from Mongolian yak, khainak, and bactrian camel

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Hydrolysis of α-lactalbumin by chymosin and pepsin. Effect of conformation and pH

Isolement et caractérisation de la fraction hydrophobe des protéose-peptones des laits bovin, ovin et caprin

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