Electromagnetic Properties of Hemoproteins

Substrate Binding-Induced Changes in the EPR Spectra of the Ferrous Nitric Oxide Complexes of Neuronal Nitric Oxide Synthase

“…Previous spectroscopic studies on the NOS-NO complex have been limited to optical absorption, MCD, and resonance Raman studies. EPR spectroscopy of ferrous NO complexes of hemes and hemoproteins directly detects an unpaired electron spin residing on the heme-NO system, thus serving as a sensitive probe for the nature of the heme iron ligand trans to the bound NO and the ligand coordination geometry (Yonetani et al, 1972;Chien & Dickinson, 1977;Hori et al, 1981;Waleh et al, 1989). The major objective of this work was to detect effects of substrate binding upon the NOS heme center by EPR spectroscopy of its ferrous NO complex.…”

Résonance Paramagnétique Électronique Des Nitrosyl-Hémoprotéines : Application a l'ÉTUDE Des Interations Dans l'HÉMOGLOBINE

“…Comiiie dans le cas des hémoprotéines ferriques de spin fort et de spin faible, I'oxyde azotique lié à une hémoprotéine ferreuse a l'avantage très important d'être une sonde directe du complexe héminique, le site de réaction, à l'encontre des marqueurs de spin classique. Les spectres de RPE de plusieurs nitrosyl-hémoprotéines ont été récemment étudiés : l'hémoglobine et ses sous-unités (Koii [16], Chien [7], Shiga et al [22], Henry et Banerjee [13]), la myoglobine (Dickinson et Chien [IO]), le cytochrome c (Kon [18]), la peroxydase de raiefort, la cytochro~e-c-oxydase et la catalase (Yonetani et al [25]) et divers cytochromes (Cox et al [SI,, Dervartznian et Legall [9]). Dans de nombreux cas on a pu obtenir des renseignements structuraux précis en s'aidant des interprétations dérivées par Kon et Kataoka [17] de leur étude de coniplexes héniiniques modèles.…”

“…Le triplet, de 16 à 24 gauss d'écart est dû à l'interaction avec le noyau 14N (1= 1) d e N O ; le triplet, de 6,4 à 6,8 gauss d'écart peut être attribué à l'azote de la base, ligand du fer. Ceci permet parfois de faire des hypothèses sur le ligand protéique de I'hèine pour les hénioprotéines où il n'est pas connu : ainsi on a suggéré que ce ligand est un résidu d'histidine dans le cas de la peroxydase de raiefort [25] et dans celui du cylochrorne aa, [6]. Dans certains cas le triplet de triplets coaleze en un setil triplet dû ii NO.…”

Δομική Μελέτη Του Φωτοσυστήματος ΙΙ Των Ανωτέρων Φυτών Και Φασματοσκοπική Μελέτη Της Λύασης Του Υδροϋπεροξειδίου Των Λιπαρών Οξέων

“…Η Soret ταινία στο φάσµα UV-Vis του συµπλόκου ΗPO lyase (Fe III)-NO εµφανίζεται στα 430 nm σηµαντικά µετατοπισµένη, όπως και η Soret ταινία του συµπλόκου του P450 και της CPO µε ΝΟ[196].ΦΑΣΜΑΤΟΣΚΟΠΙΚΗ ΜΕΛΕΤΗ ΤΗΣ HPO LYASE ___________________________________________________________________________________ 114Αντίθετα σε ένζυµα όπως η HRP και η CcP η Soret ταινία του συµπλόκου Fe(III)-ΝΟ παρουσιάζεται στα 419 nm. Επιπλέον τόσο η α (571 nm) όσο και η β (541 nm) ταινία εµφανίζονται στο ίδιο µήκος κύµατος για τα σύµπλοκα του P450 και της HPO lyase µε ΝΟ[197].Το EPR φάσµα της ανηγµένης HPO lyase µε το ΝΟ εµφανίζει ροµβική συµµετρία µε τριπλή σχάση για το gz σήµα. Η τριπλή σχάση (hyperfine splitting) αποδίδεται στην αλληλεπίδραση του ηλεκτρονικού spin µε το πυρηνικό spin του αζώτου του ΝΟ[203,213].…”

“…Aντίθετα το EPR φάσµα, του συµπλόκου αυτού σε αιµοπρωτεΐνες που έχουν proximal ιστιδίνη (ΗRP, CcP, Mb) εµφανίζει εννιαπλή σχάση (superhyperfine splitting). H υπέρλεπτη αυτή δοµή αποδίδεται στην αλληλεπίδραση του ηλεκτρονικού spin του ασύζευκτου ηλεκτρονίου στο ΝΟ µε το πυρηνικό spin του αζώτου του ιµιδαζολίου[197]. Η έλλειψη superhyperfine splitting από το EPR φάσµα του συµπλόκου HPO lyase Fe(III)-NO µπορεί να οφείλεται στην ύπαρξη proximal ligand χωρίς πυρηνικό spin όπως το θείο.…”