Electrophoretic and Immunochemical Demonstration of the Existence of Four Human Pepsinogens*

Abstract

In previous work from this laboratory, extracts of noncancerous human gastric mucosa were studied by immunochemical and electrophoretic means ( 1 ). Gastric mucosal extracts obtained by homogenization at pH 8 were subjected to electrophoresis in agar at pH 8.2. Zones of proteolytic activity at pH 2 were developed directly on the agar by the technique of Uriel (2). Four electrophoretically distinct zones showing proteolytic activity maximal at or near pH 2.0 were found in each of 45 stomachs studied. Thirty-six stomachs were from patients with duodenal ulcer, seven from patients with gastric ulcer, and in two cases, were normal stomachs obtained at autopsy from patients dying of heart disease less than 24 hours before autopsy. These constituents were designated proteases (P) I, II, III, and IV in order of decreasing electrophoretic mobility.Immunoelectrophoretic studies of-gastric mucosal extracts, using antiserum to mucosal extracts, showed three of the proteolytic constituents, P II, III, and IV, to be antigenic and to differ immunochemically from one another (1). These antigens were found in all noncancerous stomachs studied. Preliminary studies of the noninvolved gastric mucosa of 10 patients with gastric carcinoma suggested that the proteolytic constituents were diminished or absent (3). It was thus of considerable interest to define more fully the nature of these gastric mucosal components.The activation of pepsinogen involves the splitting off of basic peptides, resulting in an increased electrophoretic mobility for pepsin.

Isolierung von Komponenten menschlicher Magenschleimhaut-Pepsinogene und -Cathepsine mit präparativer Polyacrylamidgelelektrophorese zur Herstellung spezifischer Immunseren

“…Aufgrund ihrer immunogenen und antigenen Eigenschaften konnten wir diese Proteasen in drei immunchemisch unterscheidbare Gruppen einordnen (3). Die beiden ersten Gruppen mit der größten elektrophoretischen Mobilität erwiesen sich als Pepsinogene (4). Die dritte, langsam wandernde Proteasengruppe unterschied sich von den Pepsinogenen durch ihre besondere Stabilität im neutralen und alkalischen Milieu nach vorhergehender Säureaktivierung (4).…”

“…Die beiden ersten Gruppen mit der größten elektrophoretischen Mobilität erwiesen sich als Pepsinogene (4). Die dritte, langsam wandernde Proteasengruppe unterschied sich von den Pepsinogenen durch ihre besondere Stabilität im neutralen und alkalischen Milieu nach vorhergehender Säureaktivierung (4). Von HirscfaMarie wurde in zähl-reichen Untersuchungen innerhalb des gleichen methodischen Bezugsystems bewiesen, daß es sich bei diesen Pepsinogenen um Proenzyme der im Magensaft nachweisbaren Pepsine handelt (5,6).…”

Electrophoretic Analysis of Acid Proteolytic Zymogens in Mucosa Surrounding Gastric Ulcer

“…gastric ulcer; zonal gastritis; acid proteolytic zymogens; pepsinogen; agar gel electrophoresis Electrophoretic heterogeneity and cellular localization of acid proteolytic zymo gens produced in gastric mucosa have been studied extensively (Kushner et al 1964;Samloff 1969Samloff , 1971Samloff and Liebman 1973). However, details still remain un known as to whether the distribution of acid proteolytic zymogens in gastric mucosa is related to any changes in certain clinical entities which involve histological 3hanges of gastric mucosa.…”

Elektrophoretische und immuno-elektrophoretische Analyse menschlichen Magenschleimes

“…Pepsinogene und Pep sine [11], zwei Vitamin B 12 Binder [12], Carboxylesterasen, Milch säuredehydrogenasen, saure Phosphatasen, Plasmaeiweiße und wei tere noch nicht identifizierte spezifische Antigene [13]. Diese Magen schleim hautbestandteile waren in der neoplastischen Magenschleim haut quantitativ verändert [15].…”

“…Bisherige Untersuchungen des in vivo gewonnenen Magensaftes ergaben, daß ein Teil der sekretierten Schleim hautsub stanzen und Plasm aproteine in denaturierter Form [7] bzw. im Falle der Proteasen in der aktiven Pepsinform vorliegen [11]. Da der Ma genschleim, der sich vom Magensaft durch sein neutrales bzw.…”