Estimation of the secondary structure and conformation of bovine lens crystallins by infrared spectroscopy: quantitative analysis and resolution by Fourier self-deconvolution and curve fit

Lamba, Om P.; Borchman, Douglas; Sinha, S.K.; Shah, Jyotsna; Renugopalakrishnan, V.; Yappert, Marta C.

doi:10.1016/0167-4838(93)90172-n

Cited by 38 publications

(28 citation statements)

References 58 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…There are many examples of how overlapped infrared spectra can be enhanced and greatly improve their information content. One of them is estimation of protein secondary structure and conformations by the analysis of the resolution-enhanced amide I profile by FSD [78]. Thus the FSD-IR was used to extract individual components from a composite band of N-H and C=O groups.…”

mentioning

confidence: 99%

Conformational Preferences of 2-Acylpyrroles in Light of FT-IR and DFT Studies

Dubis

2014

J Phys Chem Biophys

View full text Add to dashboard Cite

2-carboxylic acids [3] and corresponding esters [4]. Pyrrole-2-carboxylates are also useful substrates for the preparation of more complex pyrrole containing systems [5] such as ketorolac, a drug with anti-inflammatory and analgesic properties [6]. It is noted that the 2-acylpyrrole motif is widespread in nature. There are many examples of 2-acylpyrrole based molecules (Figure 1) with various biological activities [7,8]. Representative examples are pyoluteorin and pyrrolomycin D, secondary metabolites produced by marine Conformational Preferences of 2-Acylpyrroles in Light of FT-IR and DFT StudiesAlina T Dubis* Institute of Chemistry, University of Białystok, Hurtowa 1, Poland AbstractConformations of alpha-substituted pyrroles have been effectively studied using spectroscopic methods assisted by theoretical calculations developed in the recent decade. The question of how to effectively study the conformation of 2-acylpyrrole no longer remains unanswered. The detailed spectroscopic studies conducted in the last decade and interpreted on the basis of theoretical calculations provide a satisfactory answer to that question. Based on the Density Functional Theory (DFT) calculations of conformational properties of 2-acylpyrroles, for which two stable rotameric forms were predicted, syn and anti-conformers have been studied either by experimental or theoretical methods. The family of 2-acylpyrroles have both a proton donor N-H group and a proton acceptor C=O group. This structure favors the formation of doubly hydrogen-bonded cyclic dimers connected by two N-H...O=C bonds. The tendency to form cyclic dimers stabilizes the syn-conformation. Due to these properties 2-acylpyrroles can be used as structural models for the conformational analysis of peptides.This review summarizes recent investigations of conformations of 2-acylpyrroles, with a particular emphasis on the hydrogen bonds forming within these systems. The influence of 2-substitution on different aspects of stability of these molecular systems and the usefulness of infrared spectroscopy supported by theoretical calculations in H-bonds and conformational studies are discussed. Among the molecular properties hydrogen bond energy, structural characteristics such as C=O bond length of dimers and unique spectral features of 2-acylpyrroles that can be used to predict and investigate the conformation and structure of proteins are considered.Graphical abstract. The potential energy diagram of 2-acylpyrroles as a function of the dihedral angle pyrrole ringcarbonyl group of bond rotation. Most stable conformer syn converts to conformer anti via the transition state TS1; less stable conformer anti converts to conformer syn via the transition state TS2. conformational research and can greatly support experimental work with quite good accuracy. Among the most useful parameters are geometrical parameters, relative conformational energies, barriers to internal rotation and vibrational frequencies for each conformer. Journal of Physical Chemistry & BiophysicsEnergy differ...

show abstract

mentioning

confidence: 99%

Conformational Preferences of 2-Acylpyrroles in Light of FT-IR and DFT Studies

Dubis

2014

J Phys Chem Biophys

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…Dentre essas técnicas o FTIR vêm apresentando grandes avanços 2,3,4 pois além de ser uma técnica rápida, permite que a amostra seja analisada em vários ambientes como solução aquosa 3,4,5 , sólido amorfo 6 ou cristalino 3 , filmes 3,6,7,8 , membranas 3,4,5,9 , pastilhas de KBr 10 , além dos espectrômetros de FTIR serem mais facilmente encontrados do que os de Raman e Dicroísmo Circular.…”

Section: Introductionunclassified

“…Como todos esses sinais podem estar presen-E-mail:lucimara@cnpdia.embrapa.br; E-mail:rubens@cnpdia.embrapa.br; E-mail:colnago@cnpdia.embrapa.br tes numa única proteína, a banda de amida I é uma banda altamente complexa, onde esses componentes não são observados individualmente 5 . Assim o processo de quantificação das ESP a partir de espectros de FTIR envolve o uso de métodos matemáticos como os de aumento de resolução e reconhecimento de padrões [3][4][5]6,8 . Desses métodos os de aumento de resolução são os mais usados 4 e serão analisados neste trabalho.…”

Section: Introductionunclassified

“…Dessa forma, técnicas como dicroísmo circular (CD) e as espectroscopias Raman e Infravermelho com transformada de Fourier (FTIR) têm sido utilizadas para quantificar os tipos de estruturas secundárias de proteínas (ESP) presentes nas amostras sem, contudo, determinar as suas localizações [3][4][5] . As principais vantagens dessas técnicas são a rapidez na realização das medidas, o fato de não haver restrições quanto ao peso molecular da proteína em estudo e a não necessidade de cristais.Dentre essas técnicas o FTIR vêm apresentando grandes avanços 2,3,4 pois além de ser uma técnica rápida, permite que a amostra seja analisada em vários ambientes como solução aquosa 3,4,5 , sólido amorfo 6 ou cristalino 3 , filmes 3,6,7,8 , membranas 3,4,5,9 , pastilhas de KBr 10 , além dos espectrômetros de FTIR serem mais facilmente encontrados do que os de Raman e Dicroísmo Circular.A maioria das informações de FTIR sobre as estruturas secundárias das proteínas (α-hélice, folhas β, voltas β e irregulares) é obtida da análise da banda de amida I, que ocorre na região de 1700-1600 cm -1 . Esta banda é devida principalmente ao estiramento da ligação C=O da ligação peptídica e é sensí-vel às diferentes conformações das ESP.…”

unclassified

See 1 more Smart Citation

Estudo de métodos de aumento de resolução de espectros de FTIR para análise de estruturas secundárias de proteínas

Forato¹,

Filho²,

Colnago³

1998

Quím. Nova

View full text Add to dashboard Cite

FTIR. The FTIR spectroscopy has been used to quantify the secondary structures of proteins, using amide I band (1600 -1700 cm -1 ). The resolution enhancement methods have been used to resolve the individual components of this band that correlate to the secondary structure. In this paper we discuss the methods of derivative, Fourier deconvolution and fitting with simulated spectra. The results shows that they have serious problems and can be used only as a qualitative or semiquatitative method.Keywords: methods of resolution enhancement; FTIR; protein. ARTIGO I. INTRODUÇÃOAs técnicas utilizadas para a determinação das estruturas tridimensionais de proteínas em alta resolução são a cristalografia de raios X e a Ressonância Magnética Nuclear (RMN) 1 . A técnica de raios X exige monocristais de alta qualidade, o que não é trivial de obter, principalmente no caso de proteínas de membranas [1][2][3][4][5] . Já a RMN se restringe a proteínas de baixo peso molecular 3 . Dessa forma, técnicas como dicroísmo circular (CD) e as espectroscopias Raman e Infravermelho com transformada de Fourier (FTIR) têm sido utilizadas para quantificar os tipos de estruturas secundárias de proteínas (ESP) presentes nas amostras sem, contudo, determinar as suas localizações [3][4][5] . As principais vantagens dessas técnicas são a rapidez na realização das medidas, o fato de não haver restrições quanto ao peso molecular da proteína em estudo e a não necessidade de cristais.Dentre essas técnicas o FTIR vêm apresentando grandes avanços 2,3,4 pois além de ser uma técnica rápida, permite que a amostra seja analisada em vários ambientes como solução aquosa 3,4,5 , sólido amorfo 6 ou cristalino 3 , filmes 3,6,7,8 , membranas 3,4,5,9 , pastilhas de KBr 10 , além dos espectrômetros de FTIR serem mais facilmente encontrados do que os de Raman e Dicroísmo Circular.A maioria das informações de FTIR sobre as estruturas secundárias das proteínas (α-hélice, folhas β, voltas β e irregulares) é obtida da análise da banda de amida I, que ocorre na região de 1700-1600 cm -1 . Esta banda é devida principalmente ao estiramento da ligação C=O da ligação peptídica e é sensí-vel às diferentes conformações das ESP.A atribuição dos picos da banda de amida I às diferentes estruturas secundárias é encontrada na literatura 11 . Para α-hélices em solução aquosa a absorção ocorre em 1656 cm -1 ; para as folhas β em 1624, 1627, 1632, 1638 e 1642 cm -1 , voltas β em 1666, 1672, 1680, 1688 cm -1 e as irregulares em 1650 cm -1 . Como todos esses sinais podem estar presen-E-mail:lucimara@cnpdia.embrapa.br; E-mail:rubens@cnpdia.embrapa.br; E-mail:colnago@cnpdia.embrapa.br tes numa única proteína, a banda de amida I é uma banda altamente complexa, onde esses componentes não são observados individualmente 5 . Assim o processo de quantificação das ESP a partir de espectros de FTIR envolve o uso de métodos matemáticos como os de aumento de resolução e reconhecimento de padrões [3][4][5]6,8 . Desses métodos os de aumento de resolução são os mais usados 4 e serão analisados neste ...

show abstract

“…35 The Raman and infrared spectroscopy studies of the lens proteins have shown that the predominant protein conformation found in the normal mammalian lenses is the b-pleated sheets. 36,37 Frederikse et al, 38 using amyloidophilic stains of Congo red and thioflavine, revealed that the b-sheet arrays of mammalian crystalline lenses own an amyloid-like supramolecular order in interior fiber cells. In this study, as a positive control, histologic sections of the brain tissue from an individual previously diagnosed with AD also were stained.…”

Section: The Crystalline Lensmentioning

confidence: 99%