Genetic Polymorphism in Caseins of Cow's Milk. III. Isolation and Properties of αs1-Caseins A, B, and C

Thompson, M.P.; Pepper, Leonard

doi:10.3168/jds.s0022-0302(64)88733-6

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“…Crude a,1-casein and ,B-casein were prepared from acid casein by chemical fractionation and purified by chromatography on DEAE-cellulose (Whatman DE 11) in 3.3Murea-0.01 M-imidazole buffer, pH 7.0 (Thompson & Kiddy, 1964;Thompson & Pepper, 1964;Thompson, 1966). Crude ,-casein was chromatographed in the presence of 2-mereaptoethanol.…”

Section: Methodsmentioning

confidence: 99%

Studies on the interactions between purified bovine caseins and alkaline-earth-metal ions

Dickson

Perkins

1971

Biochemical Journal

120

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1. Alkaline-earth-metal cations at low concentrations form soluble complexes with bovine caseins. The relative order of binding capacities is: Mg(2+)>Ca(2+)>Ba(2+)>Sr(2+). 2. The cations interact with both free ionized carboxyl groups of aspartic acid and glutamic acid and with monoester phosphate groups covalently bound to serine and threonine; at low concentrations of the cations interactions are predominantly with the phosphate groups. 3. The order of binding capacities for purified components of the casein complex is: alpha(s1)-casein>beta-casein>kappa-casein.

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Section: Methodsmentioning

confidence: 99%

Studies on the interactions between purified bovine caseins and alkaline-earth-metal ions

Dickson

Perkins

1971

Biochemical Journal

120

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“…Pour permettre l'interprétation des électrophorégrammes de la figure 1, le fractionnement des composants du mélange des caséines a sl et a s2 a été effectué, sur colonne de DEAE-cellulose, à partir de caséines de type I, III et V, préalablement traitées par la technique de T HOMPSON & K IDDY (1964) pour éliminer la caséine (3.…”

Section: Identification Des Caséines As L Et A!2unclassified

Polymorphisme des caséines α_s1 et α_s2 de la chèvre (Capra hircus)

Boulanger¹,

Grosclaude²,

Mahé³

1984

Genet. Sel. Evol.

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Une analyse biochimique et génétique du complexe des « caséines a s » de la chèvre a été effectuée à l'aide d'échantillons de lait individuels provenant d'animaux des races Alpine chamoisée et Saanen, et de sujets croisés, dérivés pour la plupart de ces deux races, élevés dans trois grands troupeaux (Brouessy, Bourges et Moissac). Contrairement à ce qui paraissait acquis depuis le travail de R ICHARDS O N & C REAMER (1975), le lait de chèvre contient de la caséine a si ; on y retrouve donc les quatre mêmes espèces de caséine que dans le lait de vache (a.,[, a,2, ! (i et x). Les caséines a s1 et a 82 , dont les fractions sont en partie superposées après électrophorèse en gel d'amidon à pH 8,6, sont par contre bien séparées après électrophorèse en gel d'amidon à pH 3. L'électrophorèse en gel acide permet de mettre en évidence des différences nettes et répétables dans la teneur des laits individuels en caséine a 81 , celle-ci paraissant même manquer dans certains échantillons, dits de « type nul ». Des essais de dosage par la technique enzymatique de R IBADEAU-D UMAS (1968) indiquent toutefois que la caséine a si existe dans ces échantillons où elle représente de l'ordre de 8 p. 100 de la caséine totale (Mole/Mole) contre 25 p. 100 environ dans les échantillons à teneur « élevée N. La proportion des chèvres produisant un lait à faible teneur en caséine a sl , types nuls compris, est de 27, 33 et 47 p. 100 respectivement, dans les trois troupeaux étudiés. Un polymorphisme dont l'étude est compliquée par l'existence des variations quantitatives est par ailleurs décelable aux deux conditions de pH. Le locus a 81-Cn contrôlerait le variant a s1-CnA, deux formes au moins du variant a s1-CnB différant par leur taux de synthèse, et le variant a s1-CnC. Les fréquences du variant a 81-CnA (0,08 à 0,10) et de l'ensemble de type «, l-CnB (0,89-0,90) sont très voisines dans les trois troupeaux ; le variant a s t-CnC, plus rare, n'a été trouvé que chez des animaux de race Saanen (0,03 dans le troupeau de race pure de Brouessy). Un polymorphisme de la caséine a, 2 est décelable dans les deux conditions de pH. Il est contrôlé par deux allèles du locus a s2-Cn, a s2-Cn" et a, 2-Cn', dont les fréquences sont très voisines dans les trois troupeaux (0,85 à 0,87 pour a s2-Cn"). Des données limitées suggèrent que les loci a st-Cn et as2-Cn sont liés chez la chèvre, comme chez la vache. Mots clés : Chèvre, caséines a Sl , caséine a s2 , polymorphisme, type nul, liaison génétique. (1) Ce travail reprend et développe les résultats d'une thèse de 3 1 cycle

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“…The protein used in all of the dialysis and precipitation experiments described was at a concentration of 5 mg/ml, although variations in concentration were made to check that binding was not dependent on protein concentration. Protein concentrations were measured by absorbance, using the extinction value of Thompson & Kiddy (1964).…”

Section: Protein and Calcium Ionsmentioning

confidence: 99%

Binding of calcium ions to bovine α_sl-casein and precipitability of the protein–calcium ion complexes

Dalgleish

Parker

1980

Journal of Dairy Research

105

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Binding isotherms for the calcium ion-a sl -casein system have been measured, as functions of ionic strength, temperature, and pH, and the isotherms have been analysed in terms of binding constants modified by substitution effects. The results demonstrate that the strength of binding is increased with increasing temperature and decreased by increasing ionic strength or decreasing pH, all of which may be explained semi-quantitatively. Parallel studies on the precipitability of the a sl -casein-Ca 2+ complexes showed that there is considerable variation in the extent of calcium binding required to initiate precipitation of the protein, and in the calcium concentration necessary to achieve the required extent of ligand binding.

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Genetic Polymorphism in Caseins of Cow's Milk. III. Isolation and Properties of αs1-Caseins A, B, and C

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Studies on the interactions between purified bovine caseins and alkaline-earth-metal ions

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Polymorphisme des caséines α_s1 et α_s2 de la chèvre (Capra hircus)

Binding of calcium ions to bovine α_sl-casein and precipitability of the protein–calcium ion complexes

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