47. Jahrgang, S. 475-490 m Inbaltsverzeiddst Siehe Anzeigenteil S. X d 2 8 30. Juni19S4, Nr.26 Fortschritte der physiologischen Chemie seit 1929.I n h a 1 t : P r o t e i n a s e n (Pepsin, Lab, Trypsin, Protaminase, Kathepsin, Papain, Thrombin), P e p t i d a s e n (Dipeptidasen, Aminopolypeptidase, Dehydrodipeptidase, Polypeptidasen). Unter den am Eiweiijabbau beteiligten Enzymen handle') ; der Anspruch, das kristallisierte PepsineiweiB unterscheidet man bekanntlich die beiden groi3en Qrup-stelle das reine Enzym dar, wird somit weiterhin aufpen der Proteinasen, spezifisch fur die Spaltung der rechterhalten. Er ersoheint auch gestutzt durch das Vereigentlichen Proteine und ihrer hBhermolekularen Ab-halten bei der Denaturierung mittels bund y-Strahlen bauprodukte, und der Peptidasen, deren Wirkung man und mit ultraviolettem Licht, bei welcher Proteindenatunur gegenuber niedermolekularen Peptiden wahrnimmt; rierung und Aktivitatsverlust in allen Fallen parallel Untergruppen der letzteren bilden beispielsweise die gehena), Bemerkenswert erscheinen in diesem Zusammen-Aminopolypeptidasen, Carboxypolypeptidasen und Dipep-hang die Beobachtungen von Martins), nach welchen tidasen, wahrend man die Proteinasen je nach ihrer Wir-Bus menschlichem Magensaft sich ein euzymatisch inkungsweise in Pepsinasen, Tryptasen und Papainasen aktives kristallisiertes Gastro-globulin isolieren lafit, das unterteilt.beziiglich seiner Kristallform und der Lage des koelektrischen Punktes groi3e Khnlichkeit mit dem kristallisierten Pepsin zeigt, vielleicht also die enzymfreie Kompo-P r o t e i n a s e n.suche zur Reindarstellung von Pepsin und Trypsin be-Gegeniiber der Nort hropschen Auffassung von der sondere Forderung erfahren. Northropl) hat uber die EiweiiJnatur des Pepsins weisen Wallstdtter und Rohde-Darstellung von k r i s t a 11 i s i e r t e m , aktivem Pepsill wa$dl0) auf die Tatsache bin, daiJ e5 gelingt, auf anderem auch aus inaktiven, denaturierten PepsinprEiparaten be-Wege eiweiiJfreie Pepsinpr~parate darzuste]len; ein Tei] richtet; sie gelingt durch Einwirkung von Siiure auf die des Pepsins findet sich allerdings in der Magenschleimmit Alkali denaturierten Praparate. Pepsin selbst w i d haut in unlcslicher Form, vielleicht an Eiweifi gebunden, demnach als ein Protein beschrieben; )die Zusammenals Desmo-pepsin. ~~~h wird in der S&leimhaut das setzung der Praparate des kristallisierten Pepsins ist Vorkommen cines unwirksamen pro-pepsins, einer vordurch einen besonders niedrigen Gehalt an basischen stufe des E~~~~~, beschriebenll), dessen &tivierung Aminosauren ausgezeichnet2). Die Einheitlichkeit dieser durch Wasserstoffionen erfolgt, bei pH = 5 mit mefibarer, kristallisierten Enzymprlparate iSt indessen bwweifelt schon bei pH = 3 mit unmeiJbar groiJer Geschwindigkeit. worden; so laDt sich kristallisierbes Pepsin durch Adsorp-Andere Untersuchungen beschaftigen sich mit den tion mit Tonerde in Fraktionen Zerlegen, deren cine durch Produkten der peptischen Aufspaltung "on Eiwei& so eine besondere verfliissigende, deren andere durch...