Laccase

Yaropolov, A. I.; Skorobogat'ko, O. V.; Vartanov, S.S.; Varfolomeyev, S.D.

doi:10.1007/bf02783061

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“…[15][16][17] As lacases são usadas em diversas aplicações industriais, incluindo biorremediação, clarificação de vinho, análise de drogas, produção de etanol e construção de biossensores. 18,19 Vários biossensores contendo lacase imobilizada têm sido desenvolvidos para a determinação de compostos fenólicos. [20][21][22][23][24] A rutina, Figura 1, é um derivado de flavona e como resultado da atividade farmacológica é empregada em fármacos de efeito antiinflamatório, antitumor, antialérgico, antiviral, entre outras propriedades.…”

Section: Introductionunclassified

Imobilização da lacase em micropartículas de quitosana obtidas por spray drying e usadas na construção de biossensores

Oliveira¹,

Fatibello‐Filho²,

Fernandes³

et al. 2009

Quím. Nova

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Recebido em 28/5/08; aceito em 17/12/08; publicado na web em 11/5/09 IMMOBILIZATION OF LACCASE IN MICROPARTICLES OF CHITOSAN OBTAINED BY SPRAY DRYING AND USED IN THE BIOSENSORS CONSTRUCTION.Biosensors based on laccase immobilized on microparticles of chitosan crosslinked with tripolyphosphate (biosensor I) and glyoxal (biosensor II) obtained by spray drying for the determinations of rutin in pharmaceutical formulations were developed. Under optimized operational conditions (pH 4.0, frequency of 30 Hz, pulse amplitude of 40 mV and scan increment of 2.0 mV) two analytical curves were obtained for both biosensors showing a detection limit of 6.2x10 -8 mol L -1 for biosensor (I) and 2.0x10 -8 mol L -1 for biosensor (II). The recovery of rutin from pharmaceutical sample ranged from 90.7 to 105.0% and the lifetime of these biosensors were 4 months (at least 400 determinations).Keywords: spray dryer; microparticles; biosensor. INTRODUÇÃOA técnica de spray drying tem sido utilizada em diversos segmentos industriais devido à rápida e eficiente secagem de alimentos, produtos farmacêuticos, entre outras substâncias. 1 Além do processo de desidratação é amplamente usada para microencapsulação de produtos farmacêuticos aplicados em sistemas de liberação controlada de drogas. 1-3 Na indústria alimentícia, a microencapsulação é empregada principalmente para melhorar a estabilidade dos alimentos, aumentando o tempo de armazenamento e mantendo o valor nutritivo. 1-4 A técnica oferece diversas vantagens, tais como baixo custo de operação, alta qualidade das micropartículas produzidas, capacidade de processar diversas matérias-prima, produção de micropartículas com elevada área superficial, processo de etapa única e apresenta flexibilidade na formulação do material empregado. [1][2][3][4][5] Entre as principais desvantagens pode ser citada a limitação na escolha do encapsulante que, preferencialmente, deve apresentar baixa viscosidade em altas concentrações. Os fatores de formulação e os parâmetros selecionados no equipamento determinam as propriedades das micropartículas produzidas. 1-5 Entre os polímeros mais usados na produção de micropartículas por spray drying podem ser citados quitosana, quitina, dextrana, albumina, colágeno, celulose e derivados, amido e derivados, pectina, alginato, cloreto de polivinila e polimetilacrilato. 4-6 O processo por spray drying consiste na nebulização de materiais no estado fluido (solução, emulsão ou pasta) dentro de uma câmara submetida a uma corrente controlada de ar quente. O contato das gotículas produzidas com o ar quente promove a evaporação do solvente, obtendo-se o material em pó. 1 Enzimas imobilizadas têm sido amplamente empregadas em indústrias químicas, farmacêuticas e alimentícias, por favorecerem principalmente a reutilização e aumentarem a estabilidade, diminuindo assim os custos do processo. Suportes como microesferas poliméricas são alternativas favoráveis para imobilização de enzimas, pois apresentam facilidade na obtenção, são produzidas com uma grande variedade de composiçõ...

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Section: Introductionunclassified

Imobilização da lacase em micropartículas de quitosana obtidas por spray drying e usadas na construção de biossensores

Oliveira¹,

Fatibello‐Filho²,

Fernandes³

et al. 2009

Quím. Nova

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“…Laccase (EC 1.10.3.2), catalyses the oxidation of various aromatic compounds (di-and polyphenols, aminophenols and diamines) by reducing molecular oxygen to water through an oxidoreductive multicopper system. 21 These oxidases are involved in biotransformation and bioremediation processes, they can be also used in molecular genetics, 22 genetic expression, 23 genetic transcription 24 and cloning. 25 Consequently, laccases from white-rot fungi such as Pleurotus ostreatus are good candidates for further investigation, as they have potential in biosensor applications.…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Determination of catecholamines in pharmaceutical formulations using a biosensor modified with a crude extract of fungi laccase (Pleurotus ostreatus)

Leite¹,

Fatibello‐Filho²,

Barbosa-Dekker³

2003

J. Braz. Chem. Soc.

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Um biossensor de pasta de carbono modificado com extrato bruto enzimático do fungo Pleurotus ostreatus como fonte de lacase é proposto para a determinação de catecolaminas em formulações farmacêuticas. Essa enzima catalisa a oxidação de adrenalina ou dopamina nas quinonas correspondentes e a corrente obtida na redução eletroquímica de cada um dos produtos é relacionada a concentração dessas catecolaminas em solução da amostra. O efeito da concentração de lacase de 0,29 a 1,8 U/mg de pasta de carbono, do pH de 3,0 a 8,0, da velocidade de varredura de 10 a 40 mV s -1 e amplitudes de pulso de potencial de 10 a 60 mV sobre a resposta voltamétrica de pulso diferencial foi investigado. O desvio padrão relativo foi menor que 1,8% para solução de hidroquinona 2,8 x 10 -4 mol L -1 em pH 7 (n=10). Recuperações variando de 97,3 a 101% para adrenalina e de 95,8 a 102% para dopamina foram obtidas. As curvas analíticas foram lineares no intervalo de concentração de adrenalina de 6,0 x 10 -5 a 7,0 x 10 -4 mol L -1 e de 7,0 x 10 -5 a 4,0 x 10 -4 mol L -1 para dopamina, com limites de detecção de 7,9 x 10 -6 mol L -1 e 9,8 x 10 -6 mol L -1 , respectivamente. Esse biossensor foi empregado para a determinação de adrenalina e dopamina em formulações farmacêuticas. Os resultados obtidos com o biossensor para a determinação dessas catecolaminas em formulações farmacêuticas estão em concordância a um nível de confiança de 95% com o procedimento da Farmacopéia americana.A carbon paste biosensor modified with a crude enzymatic extract of the Pleurotus ostreatus fungi as a laccase source is proposed for catecholamine determination in pharmaceutical formulations. This enzyme catalyzes the oxidation of adrenaline or dopamine in the corresponding quinones and the current obtained in the electrochemical reduction of each of the products is related to the concentration of these catecholamines in the sample solution. The effect of the laccase concentration from 0.29 to 1.8 U/mg of carbon paste, pH from 3.0 to 8.0, scan rate from 10 to 40 mV s -1 and potential pulse amplitude from 10 to 60 mV on the differential pulse voltammetric response was investigated. The relative standard deviation was smaller than 1.8% for a 2.8 x 10 -4 mol L -1 hydroquinone solution at pH 7.0 (n=10). Recoveries varied from 97.3 to 101% for adrenaline and from 95.8 to 102% for dopamine. The analytical curves were rectilinear in the adrenaline concentration range from 6.0 x 10 -5 to 7.0 x 10 -4 mol L -1 and 7.0 x 10 -5 to 4.0 x 10 -4 mol L -1 for dopamine, with detection limits of 7.9 x 10 -6 mol L -1 and 9.8 x 10 -6 mol L -1 , respectively. This biosensor was used for adrenaline and dopamine determinations in pharmaceutical formulations. The results obtained using the proposed biosensor are in close agreement with those obtained using an American Pharmacopoeia procedure at a 95% confidence level. Keywords: laccase, Pleurotus ostreatus, catecholamines, biosensor IntroductionCatecholamines play an important role in the central nervous system as neurotransmitters. They als...

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“…The distribution of laccase molecular internal amino acids is composed of about 500 amino acid single polypeptide [13], including all kinds of acid or alkalized amino acid side chains. There are many alkalized amino groups or acid carboxyl groups.…”

Section: The Effect Of Direct Current Electric Field On Water Containmentioning

confidence: 99%

Effect of Direct-Current Electric Field on Enzymatic Activity and the Concentration of Laccase

et al. 2015

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This work investigates the effect of directcurrent electric field on the extracellular enzymatic activity, concentration and other experimental parameters of laccase from Trametes versicolor. The results showed that laccase could significantly contribute to the change of pH at the end of graphite electrode. In addition, it increased the electrical conductivity of the water. In the experiment, the optimum pH and catalytic pH range for laccase activity were 3.0 and pH 2.5-4.0. The application of 6 V direct current showed significant effects on the laccase enzyme activity. The activity of laccase was enhanced in the anodic region, but at the same time was strongly inhibited at the cathode. The electric charge characteristics of laccase were changed when exposed to electric field, and some laccases molecules moved to the anode, which produced a slight migration phenomenon. This study is the basis of combination of laccase and electrical technology, at the same time, providing a new direction of enhancing laccase activity. Compared to immobilization, using electric field is simple, no chemical additives, and great potential.

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Laccase

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Imobilização da lacase em micropartículas de quitosana obtidas por spray drying e usadas na construção de biossensores

Imobilização da lacase em micropartículas de quitosana obtidas por spray drying e usadas na construção de biossensores

Determination of catecholamines in pharmaceutical formulations using a biosensor modified with a crude extract of fungi laccase (Pleurotus ostreatus)

Effect of Direct-Current Electric Field on Enzymatic Activity and the Concentration of Laccase

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