Mung-bean Protein Hydrolysates Obtained with Alcalase Exhibit Angiotensin I-converting Enzyme Inhibitory Activity

Abstract

Mung-bean protein isolates were hydrolysed by two proteases alcalase and neutrase commercially available for food industry use, and the angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory activities of the enzymatic hydrolysates were measured at different hydrolysis times. The non-hydrolysed protein showed no inhibitory activity. Hydrolysates generated with neutrase displayed very low ACE inhibitory activity, while those obtained with alcalase exhibited high inhibitory activity. The highest ACE inhibitory activity with the IC 50 value of 0.64 mg protein/mL was found in the hydrolysate obtained with alcalase at 2 h of hydrolysis time. These results indicated that mung-bean protein is a good protein source of ACE inhibitory peptides when hydrolysed with the protease alcalase. The mung-bean protein hydrolysates prepared with alcalase might be utilised for physiologically functional foods with antihypertensive activity.

ACE-I inhibitory properties of hydrolysates from germinated and ungerminated Phaseolus lunatus proteins

“…Following the method of Li et al (2005), protein concentrate suspensions (4 g protein in 100 ml water) were prepared from the ungerminated and germinated seed flours. Hydrolysis of these suspensions was done using Alcalase (R) 2.4 L, adjusted to 0.3 AU/g by dilution with distilled water.…”

“…All the evaluated P. lunatus protein hydrolysates, those from Alcalase (R) or pepsin-pancreatin hydrolysis, exhibited ACE (Kim et al, 2004); same value for chickpea legumin (Yust et al, 2003); 1360 µg/mL for chickpea total protein (Vermeirssen et al, 2002); 300-1200 µg/mL for buck-wheat protein (Li et al, 2002) and 640 g/mL for mungo bean protein (Li et al, 2005). The IC 50 values reported for hydrolysates from animal protein sources differ noticeably: 8-11.2 μg/mL for milk protein (Gobbetti et al, 2000) and 20-74.4 μg/mL for egg white protein (Miguel et al, 2007).…”

OBTENÇÃO DE HIDROLISADOS DE CONCENTRADO PROTEICO DE SORO DE LEITE COM ATIVIDADE INIBITÓRIA DA ENZIMA CONVERSORA DE ANGIOTENSINA: AÇÃO DAS PROTEASES DO Bacillus licheniformis E DO Aspergillus oryzae

“…A atividade inibitória da ECA tem sido relacionada, na maioria das vezes, a peptídeos de baixa massa molecular, os quais usualmente contêm de 2 a 12 resíduos de aminoácidos, embora peptídeos com mais de 20 resíduos de aminoácidos também já tenham sido identificados (LÓPEZ-FANDIÑO et al, 2006). Assim, Pihlanto-Leppälä et al (1998), ao analisarem hidrolisados de proteínas do soro de leite, demonstraram que os peptídeos com massa inferior a 1.000 Da, contendo de 6 a 8 resíduos de aminoácidos, foram os que apresentaram maior atividade inibitória sobre a ECA.…”

“…Assim, sabe--se que os inibidores mais potentes consistem nos peptídeos que contêm aminoácidos aromáticos (triptofano, tirosina, fenilalanina), hidrofóbicos (prolina) ou básicos (lisina ou arginina) na porção C-terminal (LÓPEZ-FANDIÑO et al, 2006;FERREIRA et al, 2007), enquanto que a presença de um resíduo de áci-do glutâmico nesta porção pode reduzir a potência de inibição desses peptídeos. Com relação à porção N--terminal, é desejável que ela seja constituída de aminoácidos dicarboxílicos ou ramificados, como a valina e isoleucina (LI et al, 2005;COSTA et al, 2007).…”

Propiedades tecnofuncionales y biológicas de harina, aislado y fracciones proteicas mayoritarias de semillas deInga paterno

“…Se ha reportado la capacidad de inhibición de ECA-I para hidrolizados de leguminosas (Pedroche et al, 2002), por lo que la hidrólisis podría favorecer esta actividad biológica en las proteínas de paterno, ya que la gran mayoría de los péptidos reportados con actividad inhibitoria de la ECA-I contienen de 2 a 15 residuos de aminoácidos (Li, Le, Liu, & Shi, 2005).…”