Carboxylierungen unter Verwendung von CO 2 als C 1 -Baustein finden großen Anklang in der nachhaltigen Produktion von Chemikalien.[1] Bis heute werden allerdings nur wenige CO 2 -Fixierungsverfahren im industriellen Maßstab durchgeführt, da ein beträchtlicher Energieaufwand fürd ie Aktivierung der Substrate bençtigt wird. Die Entwicklung und Erforschung von Biokatalysatoren, [2] die unter milden Bedingungen in wässrigem Medium eingesetzt werden kçnnen, erlangten innerhalb der letzten Jahre große Bedeutung als attraktive Alternative zu chemischen Prozessen. [1,3] Während die biokatalytische Carboxylierung von Aldehyden (TPPabhängige Pyruvat-Decarboxylasen), [4] Epoxiden (EpoxidCarboxylase aus Xanthobacter sp.) [5] und Heteroaromaten wie Pyrrolen (Pyrrol-2-carboxylat-Decarboxylase aus Bacillus megaterium) [6] und Indolen (Indol-3-carboxylat-Decarboxylase aus Arthrobacter nicotianae)[2e] auf die natürlichen Substrate beschränkt ist, wurden vielversprechende Ergebnisse in der Biocarboxylierung von Phenolen und Styrolen erzielt. ortho-Benzoesäure-Decarboxylasen und Phenolsäu-re-Decarboxylasen weisen eine weniger strikte Substratspezifitäta uf und wurden unter Beibehaltung ihrer exzellenten Regioselektivitätz ur ortho-b zw. b-Carboxylierung von verschiedenen Phenolen [7] und Styrolen [8] eingesetzt. Anfangs wurde nach geeigneten Enzymen gesucht, um das Repertoire an Biokatalysatoren speziell fürd ie regioselektive para-Carboxylierung von Phenolen zu erweitern. Viele der bereits beschriebenen Enzyme bençtigen entweder eine der Carboxylierung vorgelagerte ATP-abhängige Aktivierung (Phosphorylierung) der Substrate (PhenylphosphatCarboxylasen) [9] oder zeigen, speziell als Reinenzym, einen rapiden Aktivitätsverlust unter aeroben Bedingungen (4-Hydroxybenzoat- [10] und 3,4-Dihydroxybenzoat-Decarboxylasen [2d,11] ). All das und die Tatsache,d ass viele Enzyme ein-
