Peptidases in Human Blood

Jahrg. 91 Bei Verseifung mit alkohol. Kalilauge crfolgte Bildung der blaufluoreszierenden Harmancarbonsaure-(3) (Ill). RF-Wert 0.25, Laufmittel 5-prOZ. Ammoniak. Eine qualitative Auswertung des UV-Spektrums des Esters ergab ubereinstimmung mit dem in der Literatur beschriebenen Harmanspektrumzl). A, , , = 236my. 270my; kleinere Maxima A , , , = 33 I my, 345 my. Zum Vergleich wurde die Ausmessung des Harmanspektrums in Methanol wiederholt und die genaue Lage der Maxima bestimmt: A, , , = 212mp, log E = 4.287; 234mp, log E = 4.535; 287.5mp, logc = 4.171; 335mp. loge = 3.607; 348.5my, log& = 3.620 (Methanol, r = 0.0142 bzw. 0.0071 g/l). Die Peptidbindung in Dipeptiden wird in Anwesenheit geeigneter Metallionen gelost. -Der metallionenkatalytischen Spaltung liegt die Bildung eines zerfallsfahigen Reaktionszwischenproduktes durch koordinative Bindung desKatalysators an die freien Elektronenpaare des Amino-und des Carbonamid-Sticksioffes des Dipeptids zugrunde. -Die ,,peptidatische" Wirksamkeit der Katalysatoren nimmt in der Reihenfolge Ce4@ + Ce3@ -+ La3O ab. --Fur die gepriiften Dipeptide ergibt sich eine Stabilitatsreihe, ahnlich wie sie friiher bei der enzymatischen Spaltung und neuerdings bei der Hydrolyse mittels Ionenaustauscher gefunden worden ist.

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Peptidases in Human Blood

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Assay of Proteolytic Enzymes

Assay of Proteolytic Enzymes

Durch Metall‐Ionen Katalysierte Vorgänge, Vornehmlich Im Bereich Der Seltenen Erdmetalle: (Ein Bietrag zur Enzymund Enzymmodell‐Katalyse)

Über die Hydrolyse von Dipeptiden in Anwesenheit von Lanthan‐, Cer(III)‐ und Cer(IV)‐Ionen

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