Pitfalls in the Differentiation of N-Glycosylation Variants of Prostate-Specific Antigen Using Concanavalin A

Abstract

We determined the optimal conditions for the Separation of N-glycosylation variants of prostate-specific : antigen using concanavalin A. Concanavalin A is a lectin that binds to the terminal sugar residues of glycoproteins. We demonstrated that differences in the percentage of prostate-specific antigen bound to concanavalin A-Sepharose in patients with benign prostatic hyperplasia compared with patients with prostatic carcinoma, s described in the literature, arise when insufficient concanavalin A binding sites are added for complete binding of the glycosylation ' variants of prostate-specific antigen.

Improved cancer specificity in PSA assay using Aleuria aurantia lectin coated Eu-nanoparticles for detection

“…Serum and plasma are problematic, considering the rather low amount of PSA amongst immense amount of other glycoproteins in blood. Moreover, reports with contradictory result on the serum PSA glycosylation have been described (21,20,36,37,38). Also in our lectin-immunoassay formats the use of serum or either EDTA or heparinized plasma resulted in high unspecific binding to the glycan structures on background glycoproteins.…”

Isoformen des freien prostataspezifischen Antigens

“…Die Hypothese, das unterschiedliche Glycosylierungsmuster benigne von malignen Prostataprozessen unterscheiden können, konnte jedoch nicht aufrechterhalten werden. Die initialen Studien, die unter dieser Fragestellung signifikante Unterschiede herausarbeiten konnten [1,4], wurden in folgenden Studien widerlegt [35]. Grundsätzliche Schwierigkeiten in der Analyse unterschiedlicher Glycosylierungsmuster sind mit hoher Wahrscheinlichkeit für die widersprüchlichen Ergebnisse der vorliegenden Studien verantwortlich, insbesondere weil manche Autoren die Anwendbarkeit von Lectinen zur Erfassung …”